Hücre iskeleti - hücre iskeleti çalışmasına adanmış bölüm

mikrotübüller

Mikrotübül parametreleri

Mikrotübül yarılanma ömrü ~5 dakika, mitozun ilk yarısında ~15 saniye
Mikrotübül çapı 25nm'dir.

Mikrotübül oluşumu

Bir mikrotübülün yapısal birimi bir protein heterodimerdir. tübülα- ve β-alt birimlerinden (53 ve 55 kDa) oluşan, ayrı ayrı gelmeyen, benzer fakat özdeş olmayan. Alt birimlerin her birinin bir nükleotit bağlanma yeri vardır. α-tubulin hidrolize olmayan GTP molekülünü bağlar, β-tubulin GDP veya GTP'yi bağlayabilir (Şekil 1). Bir heterodimerin β-tübülini GTP'ye bağlanır ve başka bir heterodimerin α-tübülini ile birleşirken GTP, GDP'ye hidrolize olur. α-tubulin, GTP'yi aktive eden bir proteindir ve β-tubulinin GTP hidrolizini katalize eder (Şekil 2). Böylece, heterodimerler doğrusal zincirler oluşturur - protofilamentler, 13 protofilament sarmal bir siklik kompleks oluşturur, bu tür halkalar bir tüp halinde polimerize olur (Şekil 3). Tubulinin fosforilasyonu polimerizasyonu arttırır.

Şekil 1 Tubulin heterodimeri. GTP bağlama bölgesi (mavi) ile α-tubulin (syn.). β-tubulin (yeşil) ile GTP ve GDP bağlama bölgeleri (kırmızı)
Mikrotübüller dinamik polar str-ry'dir. (+)-terminal dinamik olarak kararsızdır (β-tubulin) ve (-)-terminus, mikrotübül düzenleme merkezine bağlanarak stabilize edilir (bkz. Centrozom incelemesi).
İplik frezeleme, mikrotübüllerin bir ucunun aynı anda büyümesinin ve diğer ucunun ayrışmasının bir sonucu olarak mikrotübüllerin hareketidir.
Nükleotit bağlama alanındaki tubulin DNA'sı yüksek oranda korunmuş bir GGGTG(T/S)G dizisine sahiptir.
Tübülinin bir homologu olan bakteri proteini FtsZ, bakteriyel hücre iskeletinin bir bileşenidir ve mikrotübüller oluşturmak için polimerize olur.

mikrotübüller

Şekil 2 Mikrotübüller bir tekli, ikili ve üçlü oluşturabilirler.
Bir ikili veya üçlü mikrotübül, 13 protofilamentten oluşur.
B ve C tübülleri daha az, tipik olarak 10 olmak üzere protofilamentlerden oluşur.

Mikrotübüllere bağlanan proteinler.

İki tür protein mikrotübüllerle ilişkilidir: yapısal
proteinler (MAP-mikrotübüllerle ilişkili proteinler) ve translokatör proteinler.

MAP eki, fosforilasyon ile düzenlenir ve sonuçta
bazı MAP'lerin mikrotübüllerden ayrıldığı.

+İPUÇLARI- (+)-ucu ile etkileşime giren proteinler
çoğu motor protein olan mikrotübüller,
diğerleri mikrofilamentler ile etkileşim sağlar
plazmaya mikrotübüller bağlayarak hücre korteksi
zar. Bazı +İPUÇLARI mikrotübül dinamiklerini düzenler
ve (+)-ucun kararlılığı, örneğin, XMAP215
protein ailesi (+)-terminali dengeleyerek bozunmayı önler
ve mikrotübüllerin büyümesine izin verir.

TOKA- bağlanma proteinleri
tubulin dimerleri (+)-ucuna ve inhibe felaketler.
Bağlayan bir kompleks olan kinetokor ile etkileşime girerler.
Mikrotübülün (+)-ucu kromozom ile birlikte.

Katastrofinler - Mikrotübüllerin (+) ucuna bağlanan +TIP proteinleri
ve tubulin dimerlerinin ayrışmasının sağlanması. Onlar yetenekli
GTP hidrolizini veya protofilament konformasyon değişikliğini etkinleştirin
(MCAK- kinetokorda bulunan kinesin
ve mitozun anafazında (+)-ucun ayrışmasını sağlar).

dayanıklılık- istikrarsızlaştırıcı protein
kanser hücrelerinde. Tubulin heterodimeri ile bağlanır
polimerleşmelerini engeller. Stasminler fosforilasyon ile inhibe edilir.

Katanin - yeni bir kararsız oluşturmak için mikrotübülleri ayırır
(+)-bitiş.

Bazı MAP'ler mikrotübülleri birbirine bağlar
birbirleriyle, bir zarla veya ara filamentlerle.

Sinir hücrelerinin akson ve dendritlerinde bulunan Tip I MAP
ve bazılarının birden fazla KKEX tekrarı vardır (Lys-Lys-Glu-X)
tübülinin (-) yüklü kısımlarını bağlar.

Tip II MAP ayrıca sinirin akson ve dendritlerinde de bulunur.
hücreler ve diğerleri. 18 kalıntıdan oluşan 3-4 tekrarları vardır.
tübülini bağlayan dizi.

Mikrotübüllerin (+) ucu ile etkileşime giren proteinler

APC, Kar9 ( sc)*

APC (adenomatöz polipozis koli) - tümör baskılayıcı,
düzenleyen protein kompleksinin temeli olan
b-kateninlerin fosforilasyonu.

EB1, Bim1(tekrar) , Mal3(sp)

EB1 (uç bağlama proteini 1) - ile etkileşime giren protein
APC.

çıplak(BİR)

Nud (nükleer dağılım) - dineinleri düzenleyen bir protein.

Lis1/NUDF(Bir) Pac1(sc)

Lis (lissensefali) - insan beyninin gelişiminin ihlali
(pürüzsüz beyin). Protein, düzenlemek için dynein ile etkileşime girer.
işlevi.

ÇIPLAK(Bir) R011(Nörospora
crassa) /Ndl1(tekrar) ; Ade1, Ndel1
(memeliler).

Bu proteinler, Lis1 ve deneinler ile etkileşir ve
onların işleyişi.

Kar3(tekrar)

Kar3, C-terminal motor alanına sahip olan ve ait olduğu bir kinesindir.
Kinesin-14 ailesine.

kip2(sc), çay2
(sp), Kipa(Bir)

Aşağıdakileri içeren Kinesin-7 ailesine ait mantar kinesinleri
CENP-E - memeli santromerik proteini, Kip2 , Tea2 ve
Kipa

Klp10A(dm), Klp59C, MCAK

Kinesin-13 ailesinin üyeleri. Klp10A - varsayılan homolog
Kif2A memelileri. Klp59C (Dm) - varsayılan homolog
MCAK memelileri. KLP10A ve diğer üyeler akraba ben
kapaksız ile etkileşime giren kinesinlerin alt aileleri
Mitoz sırasında fisyon milinin mikrotübüllerinin (-)-ucu.
Tubulin kutup dimerlerinin ayrışmasını sağlarlar.
katkıda bulunan hücreler öğütme(hareket
mikrotübüllerin kutuplara doğru uzaması ve mikrotübüllerin kısalması
mitozun anafazı).

dinaktin

p150glued proteini içeren protein kompleksi. dinaktin bağlar
dynein ve özelliklerini düzenler ve ayrıca vezikülleri ekler
dynein'e. p150glued bir NUDMA homologudur. nidulans.

CLIP-170, Bik1 (sc), Uç
(sp)

CLIP-170, mikrotübüllerin stabilizasyonunu ve büyümesini sağlar,
ve ayrıca dyneinin lokalizasyonunu düzenler.

CLIP-170 - dynein-dynactin kompleksinin inişini sağlar,
mikrotübülün sonunda veziküllerin taşınmasında yer alır.
LIP-170, sitoplazmada aktif olmayan bir konformasyonda bulunur.
mikrotübül bağlayıcı N-terminalinin bağlı olduğu
aynı molekülün C-terminali ile. N terminalini tübüline bağlarken
veya mikrotübülün (+)-ucu, C-terminali serbest bırakılır ve bağlanır
p150Yapıştırılmış molekül, mikrotübül aracılığıyla dynein-dynactin kompleksi ile
stabilize eder. Dynenin-dynactin salınır ve başlar
mikrotübül boyunca hareket (Şekil 3)

Bazıları mitoza müdahale eden bazı toksinler ve ilaçlar, tübülinin polimerizasyonuna ve depolimerizasyonuna müdahale eder:
Taxol, mikrotübülleri stabilize eden antikanser bir ilaçtır.
kolşisin tubulin'e bağlanarak polimerizasyonu bloke eder. Mikrotübüller, yüksek kolşisin konsantrasyonlarında depolimerize olurlar.
vinblastin - vinblastin-tubulin parakristalleri oluşturarak depolimerizasyonu artırır.
nocodazol - mikrotübüllerin depolimerizasyonunu sağlar.
İlişki vinblastin, vinkristin, kolşisin tarafından baskılanır ve taksol tarafından arttırılır.
Gamma-soma, çekirdeğin dış yüzeyindeki mikrotübülleri organize eden merkezdir.

Mikrofilamentler

Monomer G-aktin (globüler aktin) - asimetrik
(42kDa), iyonik olarak iki alandan oluşur
agregaları sarmal bir polimer F-aktin (fibriler
aktin).

G-aktin, iki değerlikli katyonlar için bağlanma bölgelerine sahiptir
ve Mg2+ tarafından işgal edilen fizyolojik koşullar altındaki nükleotidler
ve ATP.

G-aktinin F-aktine polimerizasyonu

F-aktin, sahip olduğu (+) ve (-) polariteye sahiptir.
çeşitli özellikler.

G-aktin molekülü, sıkı bir şekilde bağlı ATP taşır.
F-aktine geçiş, yavaş yavaş ADP'ye hidrolize olur - sergiler
ATPaz Polimerizasyonunun özellikleri hidroliz ile birlikte gelir
gerekli olmayan ATP, çünkü varlığında polimerizasyon devam eder.
ATP'nin hidrolize edilemeyen analogları

Polimerizasyon birkaç işlemden oluşur: çekirdeklenme,
uzama, ayrışma,
parçalanma, yanaşma.
Bu işlemler aynı anda çalışır.

çekirdeklenme– üç G-aktin bağlantısı –
polimerizasyon başlangıcı.

Uzama- aktin zincirinin uzaması
G-aktinin F-aktinin (+)-terminaline bağlanması.

ayrışma- zincir kısaltma. depolimerizasyon
aktin her iki uçta da aynı hıza sahiptir

parçalanma- termal hareketin bir sonucu olarak
F-aktin parçalanabilir.

yanaşma- ayrı parçalar bağlanabilir
uçtan uca birbirleriyle.

G>F konsantrasyonunda - polimerizasyon aynı anda gerçekleşir
(+) ve (-) biter.

eğer G (-)-son - koşu bandı– F-aktin hareketi
(+)-ucun eşzamanlı olarak uzatılması ve ayrışma nedeniyle
(-)-son. G ~ F'de - dinamik denge - oluşur
(+) ucunun polimerizasyonu ve (-) ucunun depolimerizasyonu maliyetlidir.
enerji ATP G-aktin ATP'ye bağlanır ve hidrolizleri polimerize eder
ATP. G-aktinin kritik uçlarında (+), uç uzar,
ve (-) - kısaltılmış

aktin mikrofilamentleri

F-aktin - fibriller, sarmal dönüş uzunluğu 37
nm, d=6-8nm.

Aktin bağlayıcı proteinler

Sitoplazmada 50'den fazla protein aktine bağlanır
çeşitli işlevler: G-aktin havuzunun (profilin) ​​hacmini düzenler,
polimerizasyon oranını (villine) etkiler, stabilize eder
ipliklerin uçlarını (fragin, a-aktinin), filamentleri
diğer veya diğer bileşenlerle (villin, α-aktin, spektrin,
MARCKS, fimbrin), F-aktinin (gelsolin) çift sarmalını yok eder.
Bu proteinlerin aktivitesi Ca2+ ve protein kinazlar tarafından düzenlenir.

Proteinler için beş etki bölgesi vardır: monomer ile
aktin, (+) uçlu (tüylü), (-) uçlu (sivri uçlu),
yan yüzey ile. Aktin bağlayıcı proteinler olabilir
Ca 2+'ye duyarlı veya duyarsız

1. Aktin monomerine bağlanan proteinler - çekirdeklenmeyi engeller
(profilin, fragmantin - Ca 2+'ye duyarlı).
Bir monomer içeren profilin, F-aktin oluşturabilirken, parçalanır
hayır, hem çekirdeklenmeyi hem de uzamayı engelliyor. hassas değil
Ca 2+ DNaz I ve vitamin bağlayıcı protein
D - hücre dışında işlev.

2. Kapatma (+)-ucu kapatma ile bloke edilebilir
proteinler - uzamayı ve kenetlenmeyi bloke eder, katkıda bulunur
çekirdeklenme - kısaltılmış filamentlerin görünümü (gelsolin,
cani, parçalanmış)

3. (-)-end - çekirdeklenmenin başlatılması, kenetlenmenin bastırılması
ve uzama - parçaların sayısında bir artış ve uzunluğunda bir azalma.
Makrofajlardaki akumentin, brevin - peynir altı suyu proteini neden olur
F-aktin çözeltisinin viskozitesinde hızlı bir düşüş. Her iki protein de
Ca 2+'ya duyarlı

4. Çapraz bağlanmayan - yandan bağlamanın her ikisi de stabilize olabilir
ve F-aktin Tropomyosin'i (Ca-bağımsız) istikrarsızlaştırır
stabilize eder, severin, vilin (Ca-bağımlı) - bağlanma
F-actin ile kesin.

5. Jel oluşumu ile F-aktin çapraz bağlanması. Çok
proteinler çekirdeklenmeyi indükler. Bu tür proteinler dimeriktir veya
iki aktin bağlama alanı. trombosit α-aktin,
makrofajlardan villin, fimbrin, actinogelin (Ca-bağımsız).

kapatma proteinleri- aktinin uçlarını kapatın
polimerizasyon-depolimerizasyonu engelleyen filamentler,
Filamanın zara bağlanmasını teşvik eder.

falloidin- soluk mantarı zehiri, bağlar
(-) uçludur ve depolarizasyonu engeller.

sitokalasin– küf toksini eklenir
(+) uca doğru, polimerizasyonu engeller.

kapatıcı-parçalayıcı proteinler- parça
Jel-sol geçişine neden olan F-aktin (Gelsolin 90kD aktif
Ca2+ 10-6M, F-aktini parçalar ve uçlarına bağlanır).

F-aktin bağlayıcı proteinler

Aktin tarafından oluşturulan yapılar

Hücresel korteks- aktin filamentleri ağı
plazma zarının altındadır.

Filopodyum

Stres fibrilleri - bir hücre olduğunda oluşur
alt tabakaya bağlanma yeteneği

Ara filamentler

ARA FİLAMENTLER
hücre filamentleri arasındaki protein sayısı M, kD tipi
asit keratin epit >15 40-57 I
temel keratin epiti >15 53-67 II
desmin fare 1 53 III
asidik fibriler protein glial, astrositler 1 50
vimentin mesenkh, boyun epiti 1 57
periferik sinir 1 57
nörofilament proteinleri: aksonlar ve dendritler IV
NF-L 1 62
NF-M 1 102
NF-H 1 110
interneksin CNS 1 66
nestin epit sinir dokusu 1 240
tüm hücrelerin lamin A çekirdeği 1 70 V
Lamin B 1 67
lamin C 1 67
septamerik monomer, paralel dimer, antiparalel tetramer, protofilament? protofibril?PF
ara filamentler
d=10nm, (sitokeratinler, desmin, vimentin, asit fibriler gliaprotein (GFAP), nörofilament) bir bazik çubuk str-ry - süper-sarmal -sarmaldan oluşur, bu tür dimerler antiparalel birleşir, bir tetramer oluşturur, tetramerlerin "kafa kafaya" toplanması " protofilament, 8 protofilament görüntüsü verir. ara elyaf | polimerizasyon bir görüntüye yol açar. kararlı polar olmayan polimer molekülleri

IF ile ilişkili proteinler
protein M, kD lokalizasyonu
BPAG1 230 hemidesmozomlar
plakoglobin 3 desmozomları
desmoplacen I 250 desm
desmoplatin II 215 desm
plektin 300 kortek. alan
ankirin 140 kortek. alan
filagrin 30 sitozol
B-lamin reseptörü 58 çekirdek
Fareler oldukça normal yaşarken, mutant farelerde vimentin yoktur.
Bitki hücrelerinde hücre iskeleti mikrotübüller ve mikrofilamentler ile temsil edilir, ara filamentler yoktur, ancak laminler vardır.

Kirpikler

Kirpik - pm ile kaplı sitoplazmanın büyümesi h=300nm
aksonem – d=200nm, 9 ikili mikrotübül, 100, 2 merkezi mikrotübül, A-mikrotübül - 13 alt birim, B-mikrotübül - 11 alt birim,
bazal gövde - sitoplazmaya daldırılmış d = 200 nm, 9 üçlü mikrotübül, proksimal kısımda kolları, bir manşonu ve parmaklıkları vardır.
Kirpikler nedeniyle hücre hareketinin hızı ~5 mm/sn'ye ulaşabilir. Trakea hücresindeki kirpik sayısı ~300, siliat hücresinde ~14 bindir.
kinetosilyum - hareket edebilen (epitel, sperm), birincil kirpikler - hareket etmeyin.

Vikipedi, özgür ansiklopedi

ökaryotik hücre iskeleti. Aktin mikrofilamentleri kırmızıyla, mikrotübüller yeşille, hücre çekirdekleri maviyle boyanır.

hücre iskeleti- bu, canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan bir hücre çerçevesi veya iskeletidir. Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur ve tüm ökaryotik hücre iskeleti proteinlerinin homologları prokaryotik hücrelerde bulunmuştur. Hücre iskeleti, işlevi hücrenin şeklini dış etkilere, ekzo- ve endositoza korumak ve uyarlamak, hücrenin bir bütün olarak hareketini, aktif hücre içi taşımayı ve hücre bölünmesini sağlamak olan dinamik, değişen bir yapıdır.

Bir hücrede keratin ara filamentleri.

Hücre iskeleti proteinler tarafından oluşturulur, elektron mikroskobunda görülebilen ana yapısal elemanlar (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bunların bileşimini oluşturan ana proteinler (aktin-miyosin sistemi, keratinler) tarafından adlandırılan birkaç ana sistem ayırt edilir. , tubulin - dynein sistemi).

ökaryotik hücre iskeleti

aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, aktin monomerlerinin iki sarmal zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde çıkıntılar oluşturabildikleri için (psödopodia ve mikrovillus) esas olarak hücrenin dış zarında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyosin ile birlikte kas kasılmasında yer alırlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

Ara filamentler

Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun bir süre sadece ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğu düşünülüyordu. Ancak, Jones ve diğerleri tarafından yazılan 2001 makalesinden bu yana. (PMID 11290328), bakteriyel aktin homologlarının hücrelerdeki rolünü açıklar Bacillus subtilis, bakteriyel hücre iskeletinin elementlerinin aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elementlerinin üç tipinin de (tübülin, aktin ve ara filamentler) bakteriyel homologları bulunmuştur. Ayrıca en az bir bakteriyel hücre iskeleti proteini grubu olan MinD/ParA'nın ökaryotik analogları olmadığı bulundu.

Aktinin bakteriyel homologları

Hücre iskeletinin en çok çalışılan aktin benzeri bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrımında ve zar yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteriyel hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri, örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​sahip olabilir. İkincisine bir örnek bakteridir. Bacillus subtilis, burada MreB proteinleri, Mbl ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( mreB H omolog).

genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB'nin sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinleri için genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ekspresyonunu baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bir bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik zarın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir, sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. Hücre bölünmesinden hemen önce MreB, daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin işlevinin ayrıca bir hücre duvarı polimeri olan murein sentezini koordine etmek olduğuna inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler sadece çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunmadı.

ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmitler içeren hücrelerde bulunur. İşlevi, plazmitleri hücrenin kutupları boyunca seyreltmektir. Aynı zamanda, protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan iplikçikleri oluşturur.

Yapısındaki filament çift sarmaldır. ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi, yalnızca ± kutbunda büyüyen aktin filamentlerinin aksine, her iki uçta da mümkündür.

Anne

MamK aktin benzeri bir proteindir manyetospirillum manyetik manyetozomların doğru konumlandırılmasından sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına düzenlendiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda, manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

Vikipedi, özgür ansiklopedi

hücre iskeleti- bu, canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan bir hücre çerçevesi veya iskeletidir. Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur ve tüm ökaryotik hücre iskeleti proteinlerinin homologları prokaryotik hücrelerde bulunmuştur. Hücre iskeleti, işlevi hücrenin şeklini dış etkilere, ekzo- ve endositoza korumak ve uyarlamak, hücrenin bir bütün olarak hareketini, aktif hücre içi taşımayı ve hücre bölünmesini sağlamak olan dinamik, değişen bir yapıdır. Hücre iskeleti proteinlerden oluşur, elektron mikroskobik çalışmalarda görülebilen ana yapısal elementlere (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bunların bileşimini oluşturan ana proteinlere (aktin-miyosin) göre adlandırılan birkaç ana sistem vardır. sistemi, keratinler, tubulin - dynein sistemi).

ökaryotik hücre iskeleti

aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, aktin monomerlerinin iki sarmal zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde çıkıntılar oluşturabildikleri için (psödopodia ve mikrovillus) esas olarak hücrenin dış zarında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyosin ile birlikte kas kasılmasında yer alırlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

Ara filamentler

mikrotübüller

Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun bir süre sadece ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğu düşünülüyordu. Ancak, Jones ve diğerleri tarafından yazılan 2001 makalesinden bu yana. (), hücrelerde bakteriyel aktin homologlarının rolünü açıklayan Bacillus subtilis, bakteriyel hücre iskeletinin elementlerinin aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elementlerinin üç tipinin de (tübülin, aktin ve ara filamentler) bakteriyel homologları bulunmuştur. Ayrıca en az bir bakteriyel hücre iskeleti proteini grubu olan MinD/ParA'nın ökaryotik analogları olmadığı bulundu.

Aktinin bakteriyel homologları

Hücre iskeletinin en çok çalışılan aktin benzeri bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrımında ve zar yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteriyel hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri, örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​sahip olabilir. İkincisine bir örnek bakteridir. Bacillus subtilis, burada MreB proteinleri, Mbl ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( mreB H omolog).

genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB'nin sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinleri için genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ekspresyonunu baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bir bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik zarın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir, sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. Hücre bölünmesinden hemen önce MreB, daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin işlevinin ayrıca bir hücre duvarı polimeri olan murein sentezini koordine etmek olduğuna inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler sadece çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunmadı.

ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmitler içeren hücrelerde bulunur. İşlevi, plazmitleri hücrenin kutupları boyunca seyreltmektir. Aynı zamanda, protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan iplikçikleri oluşturur.

Yapısındaki filament çift sarmaldır. ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi, yalnızca ± kutbunda büyüyen aktin filamentlerinin aksine, her iki uçta da mümkündür.

Anne

MamK aktin benzeri bir proteindir manyetospirillum manyetik manyetozomların doğru konumlandırılmasından sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına düzenlendiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda, manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

Tubulin homologları

Şu anda, prokaryotlarda iki tübülin homologu bulunmuştur: FtsZ ve BtubA/B. Ökaryotik tübülin gibi, bu proteinler de GTPaz aktivitesine sahiptir.

FtsZ

FtsZ proteini, bakteriyel hücre bölünmesi için son derece önemlidir; neredeyse tüm öbakterilerde ve arkelerde bulunur. Ayrıca, bu proteinin homologları ökaryotik plastidlerde bulundu, bu onların simbiyotik kökenlerinin bir başka teyididir.

FtsZ, ek hücre bölünme proteinleri için bir yapı iskelesi görevi gören Z-halkasını oluşturur. Birlikte daralmanın (septa) oluşumundan sorumlu yapıyı oluştururlar.

BtubA/B

Yaygın FtsZ'den farklı olarak, bu proteinler yalnızca cinsin bakterilerinde bulunur. protekobakter. Yapılarında tubulin'e FtsZ'den daha yakındırlar.

Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu

Protein hücrelerde bulundu Caulobacter crescentus. Görevi hücre vermektir. C. hilal vibrio formları. Hücre crescentin geninin ifadesinin yokluğunda C. hilalçubuk şeklini al. İlginç bir şekilde, çift mutantların hücreleri, crescentin - ve MreB - küresel bir şekle sahiptir.

MinD ve ParA

Bu proteinlerin ökaryotlar arasında homologları yoktur.

MinD, bölünme bölgesinin bakteri ve plastidlerdeki konumundan sorumludur. ParA, DNA'nın yeni hücrelere bölünmesinde rol oynar.

Ayrıca bakınız

"Cytoskeleton" makalesi hakkında bir inceleme yazın

notlar

Hücre iskeletini karakterize eden bir alıntı

Anna Pavlovna'nın oturma odası yavaş yavaş dolmaya başladı. St.Petersburg'un en yüksek asaleti, yaş ve karakter bakımından en heterojen, ancak herkesin içinde yaşadığı toplumda aynı olan insanlar geldi; Prens Vasily'nin kızı, güzel Helen geldi ve babasını elçi ziyafetine onunla birlikte gitmeye çağırdı. Cypher ve balo elbisesi giymişti. La femme la plus seduisante de Petersbourg [St.Petersburg'un en çekici kadını] olarak da bilinen, geçen kış evlenen ve şimdi hamileliği nedeniyle büyük dünyalara çıkmayan genç, küçük prenses Bolkonskaya küçük akşamlarda da geldi. Prens Vasily'nin oğlu Prens Hippolyte, tanıştırdığı Mortemar ile geldi; Rahip Morio ve diğerleri de geldi.
- Henüz görmedin mi? veya: - ma tante [teyzemle] bilmiyor musun? - Anna Pavlovna, konuk misafirlere dedi ve onları çok ciddi bir şekilde, başka bir odadan süzülen, yüksek fiyonklu küçük yaşlı bir kadına götürdü, misafirler gelmeye başlar başlamaz onları adıyla çağırdı, gözlerini yavaşça kaydırdı. ma tante'ye [teyze] konuk oldu ve sonra ayrıldı.
Tüm konuklar, hiç kimseye bilinmeyen, ilgisiz ve gereksiz bir teyzeyi selamlama törenini gerçekleştirdiler. Anna Pavlovna onların selamlarını hüzünlü, ciddi bir sempatiyle takip etti ve onları zımnen onayladı. Ma tante, sağlığı hakkında, sağlığı hakkında ve bugün Tanrıya şükür daha iyi olan Majestelerinin sağlığı hakkında herkesle aynı terimlerle konuştu. Yaklaşanların hepsi, edep gereği acele etmeden, yaptıkları ağır işin verdiği rahatlık duygusuyla, bütün akşam yanına gitmemek için yaşlı kadının yanından uzaklaştılar.
Genç Prenses Bolkonskaya, işlemeli altın kadife bir çanta içinde işle geldi. Güzel, hafif kararmış bıyıklı, üst dudağının dişleri kısaydı ama daha güzel açılıyor ve bazen daha da güzel uzanıyor ve alt dudağının üzerine düşüyordu. Oldukça çekici kadınlarda her zaman olduğu gibi, dudaklarının kısalığı ve yarı açık ağzı onun özelliği, aslında güzelliği gibiydi. İçinde bulunduğu duruma kolayca katlanan, sağlık ve canlılık dolu bu güzel anne adayına bakmak herkes için çok eğlenceliydi. Ona bakan yaşlı adamlara ve sıkılmış, asık suratlı gençlere, onunla bir süre konuşup sohbet ettikten sonra kendileri de onun gibi oluyormuş gibi geliyordu. Onunla konuşan ve her kelimesinde parlak gülümsemesini ve sürekli görünen parlak beyaz dişlerini gören herkes, onun bugün özellikle sevimli olduğunu düşündü. Ve herkesin düşündüğü buydu.
Küçük prenses, paytak paytak paytak paytak, küçük hızlı adımlarla, kolunda bir iş çantasıyla masanın etrafında yürüdü ve neşeyle elbisesini düzelterek, sanki yaptığı her şey bir parçasıymış gibi gümüş semaverin yanındaki kanepeye oturdu. ] onun için ve etrafındaki herkes için.
- J "ai apporte mon ouvrage [işi kaptım]," dedi çantasını açarak ve hep birlikte herkese hitap ederek.
"Bak Annette, ne me jouez pas un mauvais tour," diye hostese döndü. - Vous m "avez ecrit, que c" etait une toute petite suare; voyez, come je suis attifee. [Bana kötü şaka yapma; bana çok küçük bir akşam geçirdiğini yazmıştın. Ne kadar kötü giyindiğimi görün.]
Ve göğüslerinin biraz altında geniş bir kurdele ile kuşaklı, dantelli zarif gri bir elbiseyi göstermek için ellerini açtı.
- Sakin ol, Lise, vous serez toujours la plus jolie [Sakin ol, en iyisi sen olacaksın], - diye yanıtladı Anna Pavlovna.
- Vous savez, mon mari m "abandonne," diye generale atıfta bulunarak aynı tonda devam etti, "il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [Biliyorsunuz, kocam beni terk ediyor. onun ölümü Söyle , neden bu iğrenç savaş] - Prens Vasily'e dedi ve cevap beklemeden Prens Vasily'nin kızına, güzel Helen'e döndü.
- Quelle delicieuse personne, que cette minyon prenses! Prens Vasily, Anna Pavlovna'ya sessizce [Bu küçük prenses ne kadar çekici bir insan!] dedi.
Küçük prensesten kısa bir süre sonra iri yarı, iri yarı, kısa saçlı, gözlüklü, zamanın modası hafif pantolonlu, yüksek fırfırlı, kahverengi fraklı bir genç içeri girdi. Bu şişman genç adam, şu anda Moskova'da ölmekte olan ünlü Catherine'in asilzadesi Kont Bezukhoi'nin gayri meşru oğluydu. Henüz hiçbir yerde görev yapmamıştı, büyüdüğü yurt dışından yeni gelmişti ve sosyetede ilk kez yer alıyordu. Anna Pavlovna, salonundaki en düşük hiyerarşiye sahip insanlara ait bir yayla onu selamladı. Ancak, bu aşağılık selamlamaya rağmen, Pierre'in girdiğini görünce Anna Pavlovna, bir yer için çok büyük ve olağandışı bir şey görünce ifade edilene benzer bir endişe ve korku sergiledi. Gerçekten de, Pierre odadaki diğer adamlardan biraz daha iri olmasına rağmen, bu korku yalnızca onu bu oturma odasındaki herkesten ayıran o zeki ve aynı zamanda ürkek, gözlemci ve doğal görünümle ilgili olabilirdi.

- bu bir ipliksi yapılar sistemidir, en önemlisi bakteri ve arke hücrelerinde bulunan aynı sınıftaki proteinlerin sıralı polimerleridir. Bakteriyel hücre iskeletinin incelenen tüm proteinleri (2006 itibariyle) uzun filamentler halinde kendi kendini organize etme yeteneğine sahiptir. laboratuvar ortamında.

Prokaryotların hücre iskeleti ilk olarak 1990'ların başında, hemen hemen tüm bakterilerin ve arkelerin çoğunun, bir tübülin homologu olan ve hücre bölünmesi sırasında halka oluşturan filamentlere (Z-halkası) polimerize olabilen FtsZ proteini içerdiği keşfedildiğinde keşfedildi. Daha sonra, aktinin prokaryotik homologları da keşfedildi. Bu keşifler, hücre iskeletinin yokluğunun, prokaryotların ökaryotlara kıyasla daha küçük boyutlu ve daha basit organizasyonunun en önemli nedeni olduğu fikrini değiştirmiştir. Öte yandan, bakteri ve arkelerin göreceli basitliğinin, hücre iskeletinin lifleri boyunca "yürüyen" ve sağlayan motor proteinlerin (en azından şimdiye kadar keşfedilmemişler) varlığıyla ilişkili olduğu varsayılmaktadır. tüm hücrenin hareketinin yanı sıra çeşitli yapılar için taşıma.

Prokaryotlarda aktin ve tübülin homologlarının varlığı, dogwie filamentleri oluşturabilen bu iki nükleotit bağlayıcı protein sınıfının, evrim sürecinde çok uzun zaman önce, hatta ökaryotların ortaya çıkmasından önce ortaya çıktığını düşündürür. Ancak nükleer ve nükleer olmayan organizmalar bunları farklı kullanırlar, örneğin tubulin homologu FtsZ bakteriyel sitokinezde görev alırken aktin filamentleri ökaryotlarda bu işlevi yerine getirirken aktin homologları ise bölünme sırasında DNA molekülleri arasındaki farkta rol oynar. ökaryotlarda bakteriler ve mikrotübüller, tübülin bölünme milini oluşturur. Ayrıca, prokaryotlarda, ara filament proteinlerinin homologları olarak kabul edilebilecek en az bir protein sınıfı ve ökaryotlarda karşılıkları olmayan bir hücre iskeleti proteini sınıfı - ATPase tipi Walker A (WACA - MinD ve PraA) bulundu.

aktin homologları

2001 yılında Jones Jones) ve spivrobintniki, bakterinin Bacillus subtilis uzun sarmal yapılar oluşturan aktin homolog proteinleri mevcuttur. Bu keşif, prokaryotların hücre iskeleti alanında yoğun bir araştırma gelişimine yol açtı ve bunun sonucunda birçok başka aktin homologu keşfedildi. Tüm bu proteinler, bir aktin ATPaz alanının varlığı ile karakterize edilir. Çoğu, ökaryotlardaki aktin gibi hücre iskeletinin bir parçasıdır, ancak bazılarının hücre bölünmesinde yer alan FtsA, DnaK şaperon ve hekzokinaz gibi başka işlevleri vardır. Bakteriyel aktin homologları benzer bir uzamsal yapıya sahiptir, ancak çoğunlukla amino asit sekansı (%5-10 özdeşlik) bakımından oldukça güçlü bir şekilde farklılık gösterir. Ayrıca bu proteinler, polimerizasyon dinamikleri ve oluşturdukları filamanların özellikleri açısından mükemmel özelliklere sahiptir. Açıktır ki, çeşitli hücre ihtiyaçları için aynı aktini kullanan ökaryotlardan farklı olarak, bakteriler bu tür proteinlerin her biri ayrı bir işlevi yerine getirmek üzere uzmanlaşmış pek çok varyantına sahiptir.

MreB ve homologları

mreb (İngilizce) M Kümeyi dizginleyin B) ve homologları olan proteinler, çubuk şeklinde veya spiral şekle sahip bakteriler arasında yaygındır ve koklarda yoktur. Örneğin bazı bakteriler Escherichia coli Ve Caulobacter crescentus, sadece MreB protein genini içerirken diğerleri, özellikle basil subtilis, buna ek olarak, homologlarının genleri Mbl (eng. M yeniden B — beğenmek) ve MrBH MreB homologu). Bu proteinler, hücrenin çubuk şeklindeki şeklinin, polaritesinin ve ayrıca bölünme sırasında bakteri DNA'sının kopyalarındaki farklılıkların korunmasını sağlar.

MreB filamentlerinin ve homologlarının yapısı ve dinamikleri

in vivo MreB proteini ve homologları, bakteri hücresi boyunca yer alan uzun sarmal filamentler oluştururlar, güçlü ve oldukça esnek demetler halinde birleştirilebilirler. Bu tür filamentler dinamik yapılardır, yarı ömürleri genellikle birkaç dakikayı geçmez. Ayrıca bazı türlerde özellikle ayçiçeği Ve Rhodobacter sphaeroides MreB filamentleri hücre döngüsü sırasında konumlarını değiştirirler: bölünme sırasında hücrenin orta kısmında yoğunlaşırlar ve bir halka oluştururlar. Bununla birlikte, mreB silme mutantları, sitokinez geçirme yeteneklerini kaybetmediklerinden, MreB proteininin bu işlem için gerekli olmadığı görülmektedir.

Bakteriyel proteinler üzerinde yapılan deneylerde gösterildiği gibi Termotoga maritima MreB monomerik birimleri kendi kendini organize etme yeteneğine sahiptir laboratuvar ortamında paralel olarak düzenlenmiş iki protofilamentten oluşan uzun lineer filamentlere dönüşür. Yani, MreB filamentlerinin yapısına göre, birbiri etrafında spiral olarak bükülmüş iki zincirden oluşan F-aktin bakımından farklılık gösterirler. MreB'nin polimerizasyonu, ortamda ATP'nin varlığını gerektirir, ancak GTP'nin varlığında eşit derecede iyi ilerler (yalnızca ATP'nin varlığında polimerize olan aktinin aksine). Bunun nedeni, yeni alt birimlerin polimere yalnızca nükleotit trifosfat ile ilişkili biçimde dahil edilmesidir; daha sonra bağlı ATP veya GTP'nin sırasıyla ADP veya GDP'ye hidrolizi gerçekleşir.

MreB ve homologlarının işlevleri

MreB filamentlerinin ve homolog proteinlerin ana işlevlerinden biri, bakteri hücresinin çubuk şeklindeki veya sarmal şeklini korumaktır. Bu proteinlerin ekspresyonunu bozan mutasyonlar, bakterilerin şeklinde belirgin bir değişikliğe neden olur (kural olarak, yuvarlak hücrelere veya Mbl durumunda düzensiz şekilli hücrelere dönüşürler). Bununla birlikte, MreB filamentleri, hücre şekli için doğrudan yapı iskelesi işlevi görmezler; sırayla, hücre boyunca bir spiral şeklinde düzenlenirler, hücre duvarının peptidoglikanını sentezleyen enzimlerin bağlanma yerleridirler. Böylece, aslında sabit bir şeklin korunmasında belirleyici faktör olan yeni elementlerin bakteri kabuğuna birikmesinin doğasını düzenlerler. Benzer şekilde, bir bitki hücresinin mikrotübülleri, hücre duvarına selüloz moleküllerinin dahil edilmesini yönlendirerek şeklini etkiler. Birçok bakteride (dahil E. coli Ve B. subtilis) gen mreB genleri de içeren operonun bir parçasıdır mreC Ve mreD. Bu operon, peptidoglikan biyosentezi için gerekli olan geniş bir gen kümesine dahildir. gen ürünleri mreC Ve mreD gram-negatif bakterilerin iç zarının proteinleridir, MreB proteini ile etkileşime girerler ve murein transpeptidaz PBP2 gibi murein biyosentezinde yer alan enzimlerle kompleksinin organizasyonuna katılırlar. Bu kompleks aynı zamanda transmembran proteinleri RodZ ve RodA'yı da içerir.

MreB filamentleri ayrıca hücre polaritesinin belirli yönlerinin, özellikle kemotaksis, motilite, sekresyon ve virülanstan sorumlu olanlar gibi belirli proteinlerin bir veya her iki kutbundaki konsantrasyonun belirlenmesinde rol oynar.

MreB ve homologlarının diğer bir işlevi, bölünme sırasında bakteri kromozomunun kopyaları arasındaki farka katılmaktır. Bu proteinin bulunmadığı mutantlar arasında, sitoplazmada birkaç nükleoid içeren hücreler ve ayrıca kromozomları olmayan hücreler bulundu. MreB proteinlerinin bakteri DNA'sına bağlanma yeri oriC noktasıdır; bağlanma doğrudan veya diğer proteinlerin katılımıyla gerçekleşir. Hücre iskeleti lifleri bölündüklerinde, hücrenin zıt uçlarındaki iki DNA kopyasının oriC noktalarında farklılıklar sağlar, bu işlemin mekanizması henüz aydınlatılamamıştır (2006). Geni olmayan koklarda kromozom ayrışmasının nasıl meydana geldiği de bilinmemektedir. mreB ve homologları.

Plazmitlerin protein ayrımı ParM

Pek çok düşük kopyalı (~ 1-5 kopya) bakteri plazmidi, replikasyondan sonra farklılıklarını sağlayan özel sistemlere sahiptir. Bu mekanizmalar, yavru hücrelerin her birinin bölünmeden sonra en az bir plazmit DNA molekülü alması için gereklidir. Her biri farklı motor proteinleri (tip I - Walker A tipi ATPazlar veya ParA benzeri proteinler, tip II - tubulin homologları veya TubZ şeklindeki proteinler, tip III) kullanan düşük kopyalı plazmitlerde farklılıklar sağlayan üç tip sistem vardır. - aktin homologları veya ParM şeklindeki proteinler). Protein ParM (İngilizce'den. Par konumlandırma motoru) ilk olarak plazmit çalışmasında keşfedildi R1 E.coli. Bu plazmid DNA ayırma sistemi artık daha iyi anlaşılmaktadır. Diğer plazmitlerde, özellikle çoklu ilaç direncinin yayılmasından sorumlu olanlarda benzer bir sistem bulunmuştur. çoklu ilaç direnci).

ParM filamentlerinin yapısı ve dinamikleri

Hücre iskeletinin tüm elemanları gibi, ParM filamentleri de monomerik protein alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler polimerizasyon yeteneğine sahiptir. laboratuvar ortamında ATP veya GTP varlığında. Ortaya çıkan filamentler, birbiri etrafında bükülmüş iki protofilamentten oluşur (yapı F-aktin'e benzer). Canlı hücrelerde, ParM monomerleri, bakterinin ekseni boyunca yer alan uzun dallanmamış filamentler oluşturur. actin ve MreB ve analoglarının aksine, ParM demetler oluşturmaz.

ParM monomerlerinin polimerizasyonu ve ayrışması, ATP'nin eklenmesine ve hidrolizine bağlıdır. Yeni alt birimler, filamentlere ATP'ye bağlı bir biçimde dahil edilir ve filamentlerin her iki ucunda da bağlanma meydana gelebilir. Yeni bir ParM-ATP alt biriminin dahil edilmesiyle eş zamanlı olarak, son eklenen protein molekülünde ATP hidrolizi meydana gelir. Bu nedenle, tüm filaman ParM-ADP proteinlerinden oluşur ve yalnızca uçlarda, onu stabilize eden tüm yapıyı "KEPU" yapan ParM-ATP alt birimleri bulunur.

Uygun plazmidin yokluğunda, ParM filamentleri belirli bir kritik uzunluğa ulaşana kadar polimerleşmeye devam eder. Bundan sonra çok hızlı ayrışmaya başlarlar ve bu sürecin hızı F-aktin için olandan yaklaşık 100 kat daha yüksektir, yani bu elementlerin ökaryotik mikrotübüllere daha çok benzediği sözde dinamik kararsızlık gözlenir. .

ParM filamentlerinin çalışma prensibi

Gen ParM mekana girer eşit plazmit R1, buna ek olarak bir bölüm de içerir ParC(İngilizceden. C entromer), ökaryotik kromozomlardaki sentromere benzer bir rol oynayan genin yanı sıra parr,ürünü ParR olan (İngilizce'den. baskılayıcı) bölüme katılır ParC ve lokusun transkripsiyonunu otoregüle eder eşit, ve ayrıca ParM proteininin bağlanması için bir adaptör görevi görür.

R1 plazmitinin bölgedeki her iki kopyasına da replikasyonundan sonra ParC ParR proteini eklenir. Bu durumda, sitoplazmada sürekli olarak bir araya gelip dağılan ParM filamentlerini bağlayabilir ve stabilize edebilir. Bundan sonra, ParM polimer filamentleri her iki uca yeni monomerler ekleyerek çiğnemeye başlar. Bu sürece ATP'nin hidrolizi eşlik eder. İpliklerin uzaması nedeniyle, kenarlarına yapışık iki plazmit, hücrenin kutuplarına ulaşana kadar farklı yönlerde ayrılır. Bunu ParM polimerinin ayrışması izler.

Manyetozom düzenleyici protein MamK

Başka bir prokaryotik aktin homologu olan MamK, manyetozom zarlarının organizasyonunda yer alır. Manyetozomlar, cins bakterilerin zara bağlı organelleridir. manyetospirillum Ve manyetokok, manyetit kristalleri içerir ve bakterinin jeomanyetik alanda gezinmesine yardımcı olur. Hücrede, manyetozomlar bir sıra halinde düzenlenir ve bunun sonucunda bir mıknatıs iğnesi olarak işlev görebilirler. Bu düzenleme, bu membranöz veziküllerin bağlandığı MamK proteininin filamentleri tarafından sağlanır.

Tubulin homologları

Çoğu prokaryot, mikrotübülleri oluşturan ökaryotik protein tübülinin homologlarına da sahiptir. Bu homologların en iyi inceleneni, sitokinezde yer alan FtsZ blokajıdır. Tubulin ve FtsZ, amino asit dizisinde oldukça az özdeşliğe sahiptir, yalnızca GTPaz alanı korunur, ancak uzamsal yapı bakımından benzerdirler. Ayrıca, bazı bakteri ve arke temsilcilerinde, diğer tübülin homologları bulundu: örneğin, BtubA / BtubB Prosthebacter dejoneii, ayrıca TubZ ve RepX, cinsin bakterilerinin plazmit genleri tarafından kodlanır basil.

FtsZ ve Z halkası

FtsZ (FtsZ) F ilamenting sıcaklık- s duyarlı mutant Z) prokaryotlarda tanımlanan ilk hücre iskeleti proteinlerinden biridir. Üzerinde çalışılan hemen hemen tüm bakteri ve arkelerin hücrelerinde ve ayrıca prokaryotlardan, özellikle plastidlerden türetilen ökaryotik organellerde bulunur. Bu protein, Z halkasının oluşumunda yer alır, hücre bölünmesi sırasında sitokinez sağlar. Bu işlem, FtsZ'ye ek olarak, özellikle bakteri hücre duvarının sentezinde yer alan çok sayıda yardımcı proteini de içerir.

FtsZ filamentlerinin yapısı ve dinamikleri

FtsZ monomer formu laboratuvar ortamında bu proteinlerin bir sırasından oluşan protofilamentler. Protofilamentler, bazen demetler veya tabakalar oluştursalar da, mikrotübüllere benzer yapılar halinde BİRLEŞMEZLER. FtsZ, aktif bir GTP'ye bağlı formda polimerize olur; bununla birlikte, tubulin'den farklı olarak, bu protein, protofilament içine dahil edildikten sonra genellikle GTP'yi hidrolize etmez. Bu nedenle, neredeyse tamamen GDP-tübülinden oluşan ve uçlarında yalnızca GTP-tübülin kapakları bulunan mikrotübül protofilamentlerinin aksine, FtsZ protofilamentlerinde GTP'ye bağlı alt birimlerin GDP'ye bağlı alt birimlere oranı 80:20'dir.

Belirli koşullar altında, FtsZ protofilamentlerinde GTP hidrolizi meydana gelebilir, bu durumda şekilleri esas olarak düzden eğriye değişir ve polimer kararsız hale gelir, bunun sonucunda monomerlere ayrışabilir. FtsZ protofilamentleri dinamik yapılardır; sürekli olarak bir serbest monomer havuzu ile alt birimleri değiştirirler.

Z halkası yapısı

Hücredeki FtsZ proteininin bir kısmı Z halkasının oluşumunda rol alırken, geri kalanı sitoplazmada monomerik formda veya kısa filamentler şeklindedir. Floresan mikroskobu ile gösterildiği gibi (etiketli antikorlar veya GFP'ye kaynaşmış FtsZ kullanılarak), Z halkası çoğu hücrenin merkezinde açıkça görülebilir. Hücre bölünmesi sırasında kasılır ve böylece sitokinezi sağlar. Ana hücredeki Z halkasının azalmasıyla eş zamanlı olarak FtsZ, yavru hücrelerin merkezinde polimerleşmeye başlar.

Z halkası, çok sayıda çalışmanın gösterdiği gibi, protofilamentte kapalı bir FtsZ'den oluşmaz, Z halkasındaki FtsZ monomerlerinin miktarı, hücrenin iç çapı etrafında yaklaşık 2,5 dönüş yapmak için yeterlidir. Bireysel FtsZ protofilamentleri hücre çevresinden çok daha kısa olduğundan, Z halkasının yapısı için çok sayıda kısa üst üste binen profilamentlerden oluştuğu bir model önerildi. Bu model, elektronik kriyotomografi kullanılarak elde edilen verilerle doğrulandı. Bununla birlikte, Z halkasının yapısı için alternatif modeller de vardır; bunlardan biri, FtsZ protofilamentlerinin uçtan uca etkileşime girdiğini ve sürekli bir sarmal oluşturduğunu varsayar.

Sitokinezi etkinleştirmek için, Z halkası bir şekilde plazma zarına bağlanmalıdır. Çoğu bakterideki bu rol, sitoplazmik alanları FtsZ'ye bağlı olan piintegral protein FtsA ve transmembran proteini ZipA tarafından gerçekleştirilir.

Sitokinez Sırasında İşleyen Z-Ring Modelleri

Sitokinez sırasında Z halkasının kasıldığı mekanizma hala belirsizdir. Yukarıda açıklanan birkaç hipotez vardı:

• Dövme Modeli: Z-halkasının ökaryotik aktin ve miyozine benzer şekilde yanal olarak etkileşime girebilen protofilamentlerle ilişkili olması muhtemel olduğundan, bu protofilamentlerin birbirine kaymasını sağlayabilen spesifik bir motor proteinin olduğu varsayılmaktadır. Bu süreç ilerledikçe FtsZ de depolimerize olur, böylece Z halkası kısalır ve plazma zarını da beraberinde çeker. Bu modelin ana dezavantajı, bakteri türlerinin hiçbirinde bu tür motor proteinlerin bulunmamış olmasıdır.
• "Çerçeve" modeli: FtsZ protofilamentleri sitokinezde pasif bir rol oynayabilir. Bu modele göre, sadece hücre duvarı sentez enzimlerini sitokinezin gerçekleşeceği bölgeye çekerler. Biriken yeni peptidoglikan katmanları, Z halkasının bükülmesinin bir sonucu olarak plazma zarının dahil edilmesini sağlar. Bu model, özellikle mikobakterilerdeki sitokinez mekanizmasını açıklayamamaktadır. Tüberküloz, ki burada peptidoglikan genellikle kiltin duvarında yoktur.
• "Tekrarlayan sıkma" modeli- şu anda en çok tanınan. Bu mekanizma, herhangi bir motor proteinin katılımını içermez, ancak FtsZ protofilamentlerinin kendilerinin sitokinez için gerekli kuvveti üretebileceğini öne sürer. Z-halkasındaki filamentlerin sitoplazmik zara GTP-bağlı bir formda bağlandığına inanılmaktadır, bu durumda düz bir konformasyona sahiptirler. Daha sonra, içlerinde filamentlerin bükülmesine yol açan GTP hidrolizi meydana gelir. Bu olduğunda, FtsA veya ZipA proteinleri tarafından filamentlere bağlanan hücre zarı bir şekilde esner. Membranın bu sıralı sıkıştırması sitokineze yol açar. Bu mekanizmaya göre yalnızca son aşamaları gerçekleşemez ve muhtemelen FtsZ proteininin katılımı olmadan geçer.

Diğer tübülin homologları

Birçok bakterinin genomunun dizilenmesi, FtsZ'den farklı olan bazı tubulin benzeri proteinleri ortaya çıkardı. Özellikle bakterilerde Prosthebacter dejoneii iki protein BtubA ve BtubB bulundu. B acterial tub ulin), sırasıyla α ve β tübülinin homologları olan. GTP varlığında polimerizasyon sırasında, a ve β tubulin gibi bir heterodimer oluştururlar. Bu proteinlerin işlevi şu anda bilinmemektedir.

İlginç bir şekilde, bu proteinler, amino asit diziliminde ökaryotik tubulinlere prokaryotik homologları FtsZ'den çok daha yakındır. bakteri olduğuna inanılmaktadır. P. dejoneiiökaryotlardan yatay aktarımın bir sonucu olarak bu proteinlerin genlerini aldı.

Tubulin homologlarının başka bir sınıfı, cinsin büyük bakteri plazmitlerinde bulundu. basil, zokema:

• Protein TubZ pBtoxis plazmid genleri tarafından kodlanan Bacillus thuringiensis;
• RepX proteini plazmitte kodlanır pX01 Bacillus anthracis.

Bu proteinlerin her ikisi de GTP varlığında polimerizasyonun bir sonucu olarak uzun filamentler oluşturma yeteneğine sahiptir ve ilgili plazmitin hücrede kararlı bir şekilde korunması için gereklidir. Plazmid kopya ayrımı, plazmit replikasyonu veya her ikisinde yer alabilirler.

Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologudur

Crescentin, bakterilerde bulunan bir ara filament proteinidir. Caulobacter crescentus ve bu cinsin diğer bakterileri. Bu protein, komo benzeri bakterinin iç kenarı boyunca uzanan uzun, kıvrımlı, ipliksi bir yapıyı korur ve bu şeklin korunmasını sağlar. Crescentin yokluğunda, bakteriler kriyo benzeri hale gelir, ancak canlılıklarını kaybetmez Crescentin, ökaryotik ara filament proteinleri ile amino asit sekansında% 25 özdeşlik ve% 40 homolojiye ve ayrıca protein alanlarının benzer bir organizasyonuna sahiptir - özellikle , merkezi bir çift sarmal alanın varlığı (İng. Sarmal bobin). Crescentin monomerlerinin polimerizasyonu, ökaryotik ara filament proteinlerinde olduğu gibi, nükleotidlere ihtiyaç duymadan gerçekleşir. neye şekil vereceğimi şaşırdım ayçiçeği Crescentine ek olarak, aktin homologu MreB de gereklidir; yokluğunda, crescentin varlığına rağmen hücreler küresel hale gelir.

Hücre iskeleti ATPaz tipi Yürüteç A

Ökaryotik aktin, tubulin ve ara filament proteinlerinin homologlarına ek olarak, nükleer hücrelerde analogları olmayan bakterilerde hücre iskeleti bileşenleri de bulunmuştur. Özellikle, bunlar WACA proteinleridir (eng. Walker A hücre iskeleti ATPaz- işlevsel olarak heterojen ATPaz ailesine ait olan, yapılarında konservatif bir anormal Walker A alanına sahip olan ve ATP varlığında dimerize olan Walker A tipi hücre iskeleti ATPazı.

ATP'ye bağlı formdaki WACA proteinleri, hücre zarı gibi belirli yüzeylerde polimerler oluşturabilir ve hücre iskeletinin elemanları olarak kabul edilir. Bu sınıf, ayırma sırasında sitokinezin gerçekleşeceği yerin belirlenmesinde görev alan MinD proteinini ve plazmid ve bakteriyel kromozom kopyalarının farklılıklarını (segregasyonunu) sağlayan ParA, Soj ve SopA ve ParF proteinlerini içerir. Farklı işlevlere sahip olmalarına rağmen, bu proteinler çok benzer bir uzamsal yapıya ve yüksek düzeyde amino asit dizi homolojisine sahiptir. Tüm WACA'lar ATP hidrolizi yapabilirler, katalitik aktiviteleri aktive edici proteinlerle etkileşime girerek düzenlenir: MinD için bu MinE proteinidir ve ParA için DNA bağlayıcı protein ParB'dir. Ayrıca, bu protein ailesi, hepsinin arkasında dinamik bir davranış gözlemlenmesi gerçeğiyle birleşir. in vivo: bu proteinlerin polimerize edilmiş formları, belirli hücresel bölgeler arasında salınır. Örneğin, MinD'ler hücrenin önce bir kutbunda, sonra diğerinde polimerleşir, böyle bir döngünün süresi 40-50 saniyedir. ParA ve Soj proteinleri, bölünmeden önce ağırlıklı olarak iki nükleoid arasında salınır ve "sıçrama" zaman aralıkları daha az düzenlidir (birkaç dakikadan bir saate kadar).

MinCDE sistemi

Salınım mekanizması, WACA MinD'yi içeren MinCDE sistemi örneği kullanılarak daha iyi anlaşılır. Bu sistem, sitokinezin doğru geçişi için Z halkasını merkez kısma doğru bir şekilde yerleştirmek için hücre için gereklidir. Üç protein içerir:

• MinC, FtsZ polimerizasyon inhibitörü;
• MinD - Sitoplazmik zar üzerinde polimerleşen WACA hücre iskeleti proteini;
• MinE, MinD'nin hidrolitik aktivitesini uyaran bir proteindir.

İÇİNDE E. coli bu sistem şu şekilde çalışır: Bir ATP molekülünün eklenmesinden sonra, MinD plazma zarı üzerinde polimerleşerek spiraller oluşturur. Bu aktif formda, o belirli bölgede Z halkasının oluşumunu engelleyen MinC proteinine bağlanır. MinD-ATP ayrıca ATP hidrolizini uyaran MinE ile etkileşime girebilir, bundan sonra inaktive edilmiş MinD zardan ayrılır ve başka bir yerde ayrışabilir. Esas olarak MinE proteininin olmadığı hücrenin karşı kutbuna parçalanır, yeni kompleksin polimerizasyonu burada başlar ve eskisinin depolimerizasyonu tamamlanana kadar devam eder. Ve sona ermeye başladığında, MinE proteini salınır ve yeni oluşan MinD / MinC kompleksini "yok etmeye" başlar. Böylece, bu kompleks bir kutuptan diğerine 40-50 dakikalık bir periyodiklikle "sıçrar" ve orada hiçbir şey onu bastırmadığı için yalnızca Z halkasının oluşumunun meydana geldiği merkezi alanı etkilemez.

MinD, prokaryotlar arasında çok korunmuş bir protein olmasına rağmen, farklı türlerde farklı işlev görür, örneğin B. subtilis salınım olmaz: MinD, başka bir DivIVA proteini tarafından hücre kutuplarına kalıcı olarak bağlanır. Ek olarak, bakteriler, örneğin "nükleoid kaçınma" mekanizması gibi, MinCDE'nin yokluğunda bile işleyen uzaysal sitokinez düzenlemesi için "yedek" mekanizmalara sahiptir: Z-halkasının oluşumu, nükleoid yakınında bastırılır.

Bazı bakterilerde, hem MinCDE sistemi hem de "nükleoid kaçınma" mekanizması tamamen yoktur, örneğin ayçiçeği sitokinez bölgesi MipZ proteini (ParA'ya benzer) tarafından belirlenir. Bu protein ori noktasının yakınında polimerleşir ve ayrıca Z halkasının oluşumunu engeller.

Kullanılan kaynaklar

1. Shih YL, Rothfield L (2006). Bakteri hücre iskeleti. Microbiol Mol Biol Rev 70. İle. 729-54. doi: 10.1128/MMBR.00017-06. PMID 16959967.
2. Bi EF, Lutkenhaus J (1991). Escherichia coli'de bölünme ile ilişkili FtsZ halka yapısı. Doğa 354. İle. 161-4. doi: 10.1038 / 354161a0. PMID 1944597.
3. Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Hücrenin moleküler biyolojisi(5. baskı). Çelenk Bilimi. ISBN 978-0-8153-4105-5.
4. Gitai Z (2005). Yeni bakteriyel hücre biyolojisi: hareketli parçalar ve hücre altı mimarisi. hücre 120.
5. Gerdes K (2009). Bakteri hücre morfogenezinde yeni bir oyuncu olan RodZ. EMBO Dergisi 28. İle. 171 - 172. doi: 10.1038 / emboj.2008.287. PMID 19194484.
6. Salje J, Gayathri P, Lowe J (2005). ParMRC sistemi: aktin benzeri filamentler tarafından plazmit ayrımının moleküler mekanizmaları. hücre 120. İle. 577-86. doi: 10.1016 / j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
7. Taoka A, Asada R, Wu LF, Fukumori Y (2007). Manyetozomlarla ilişkili aktin benzeri protein MamK'nın polimerizasyonu. J bakteri 189. İle. 8737-40. doi: 10.1128 / JB.00899-07. PMID 17905974.
8. Thanbichler M, Shapiro L (2008). Organize olmak - bakteri hücrelerinin proteinleri ve DNA'yı nasıl hareket ettirdiği. Nat Rev Mikrobiyoloji 6. İle. 28-40. doi:10.1038/nrmicro1795. PMID 18059290.
9. Pogliano J. (»Bakteriyel hücre iskeleti. Curr Opin Cell Biol 20. İle. 19-27. doi: 10.1016 / j.ceb.2007.12.006. PMID 18243677.
10. Erickson HP, Anderson DE, Osawa M (2010). Bakteriyel Sitokinezde FtsZ: Hücre İskeleti ve Kuvvet Üreteci Hepsi Bir Arada. Microbiol Mol Biol Rev 74. İle. 504-28. doi: 10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
11. Li Z, Trimble MJ, Brun YV, Jensen GJ (2007). FtsZ filamentlerinin in vivo yapısı, hücre bölünmesinde kuvvet üreten bir rol olduğunu düşündürür. EMBO J 26. İle. 4694-708. doi:10.1038/sj.emboj.7601895. PMID 17948052.

Plan:

giriiş

• 1 ökaryotik hücre iskeleti
  • 1.1 aktin filamentleri (mikrofilamentler)
  • 1.2 Ara filamentler
  • 1.3 Mikrotübüller
• 2 Prokaryotların hücre iskeleti
  • 2.1 Aktinin bakteriyel homologları
    • 2.1.1 MreB ve homologları
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Tubulin homologları
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu
  • 2.4 MinD ve ParA
notlar

giriiş

ökaryotik hücre iskeleti. Aktin mikrofilamentleri kırmızıyla, mikrotübüller yeşille, hücre çekirdekleri maviyle boyanır.

hücre iskeleti- bu, canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan bir hücre çerçevesi veya iskeletidir. Hem ökaryotlarda hem de prokaryotlarda tüm hücrelerde bulunur. Bu, işlevleri hücrenin şeklini dış etkilere, ekzo- ve endositoza korumak ve uyarlamak, hücrenin bir bütün olarak hareketini sağlamak, aktif hücre içi taşıma ve hücre bölünmesini içeren dinamik, değişen bir yapıdır.

Bir hücrede keratin ara filamentleri.

Hücre iskeleti proteinlerden oluşur. Hücre iskeletinde, elektron mikroskobik çalışmalarda görülebilen ana yapısal elementlere (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bunları oluşturan ana proteinlere (aktin-miyosin sistemi, keratinler, tübülin) göre adlandırılan birkaç ana sistem ayırt edilir. -dynein sistemi). ).

1. Ökaryotik hücre iskeleti

Ökaryotik hücreler üç tip sözde filament içerir. Bunlar, polimerlere benzer, aynı tip proteinlerden oluşan supramoleküler, genişletilmiş yapılardır. Fark, polimerlerde monomerler arasındaki bağın kovalent olması, filamentlerde ise kovalent olmayan zayıf bir etkileşim nedeniyle bileşen birimlerin bağının sağlanmasıdır.

1.1. aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, aktin monomerlerinin iki sarmal zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde çıkıntılar oluşturabildikleri için (psödopodia ve mikrovillus) esas olarak hücrenin dış zarında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyosin ile birlikte kas kasılmasında yer alırlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

1.2. Ara filamentler

Ara filamentlerin çapı 8 ila 11 nanometredir. Çeşitli alt birimlerden oluşurlar ve hücre iskeletinin en az dinamik kısmıdırlar.

Sitoplazmayı bileşenleriyle (veya organeller) tipik bir hayvan hücresinde. Organeller:
(1) Çekirdekçik
(2) Çekirdek
(3) ribozom (küçük noktalar)
(4) vezikül
(5) kaba endoplazmik retikulum (ER)
(6) Golgi aygıtı
(7) Hücre iskeleti
(8) Pürüzsüz endoplazmik retikulum
(9) Mitokondri
(10) Koful
(11) Sitoplazma
(12) Lizozom
(13) Centriole ve Centrosome

1.3. mikrotübüller

Mikrotübüller, duvarları her biri tubulin protein dimerinin doğrusal bir polimeri olan 13 protofilamentten oluşan, yaklaşık 25 nm çapında içi boş silindirlerdir. Dimer iki alt birimden oluşur - tübülinin alfa ve beta formları. Mikrotübüller, polimerizasyon sırasında GTP tüketen son derece dinamik yapılardır. Hücre içi taşımada önemli bir rol oynarlar (moleküler motorların - kinesin ve dynein hareket ettiği "raylar" görevi görürler), mitoz ve mayoz sırasında undylipodium aksonem ve bölünme milinin temelini oluştururlar.

2. Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun bir süre sadece ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğuna inanılıyordu. Ancak, Jones ve diğerleri tarafından yazılan 2001 makalesinden bu yana. (PMID: 11290328), hücrelerde bakteriyel aktin homologlarının rolünü açıklayan Bacillus subtilis, bakteriyel hücre iskeletinin elementlerinin aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elementlerinin üç tipinin tümü için - tubulin, aktin ve ara filamentler - bakteriyel homologlar bulunmuştur. Ayrıca en az bir bakteriyel hücre iskeleti proteini grubu olan MinD/ParA'nın ökaryotik analogları olmadığı bulundu.

2.1. Aktinin bakteriyel homologları

Hücre iskeletinin en çok çalışılan aktin benzeri bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

2.1.1. MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrımında ve zar yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteriyel hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri, örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​sahip olabilir. İkincisine bir örnek bakteridir. Bacillus subtilis, burada MreB proteinleri, Mbl ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( mreB H omolog).

genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB'nin sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinleri için genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ekspresyonunu baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bir bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik zarın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir, sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. Hücre bölünmesinden hemen önce MreB, daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin işlevinin ayrıca bir hücre duvarı polimeri olan murein sentezini koordine etmek olduğuna inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler sadece çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunmadı.

2.1.2. ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmitler içeren hücrelerde bulunur. İşlevi, plazmitleri hücrenin kutupları boyunca seyreltmektir. Aynı zamanda, protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan iplikçikleri oluşturur.

Yapısındaki filament çift sarmaldır. ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi, yalnızca ± kutbunda büyüyen aktin filamentlerinin aksine, her iki uçta da mümkündür.

2.1.3. Anne

MamK aktin benzeri bir proteindir manyetospirillum manyetik manyetozomların doğru konumlandırılmasından sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına düzenlendiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda, manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

2.2. Tubulin homologları

Şu anda, prokaryotlarda iki tübülin homologu bulunmuştur: FtsZ ve BtubA/B. Ökaryotik tübülin gibi, bu proteinler de GTPaz aktivitesine sahiptir.

2.2.1. FtsZ

FtsZ proteini, bakteriyel hücre bölünmesi için son derece önemlidir; neredeyse tüm öbakterilerde ve arkelerde bulunur. Ayrıca, bu proteinin homologları ökaryotik plastidlerde bulundu, bu onların simbiyotik kökenlerinin bir başka teyididir.

FtsZ, ek hücre bölünme proteinleri için bir yapı iskelesi görevi gören Z-halkasını oluşturur. Birlikte daralmanın (septa) oluşumundan sorumlu yapıyı oluştururlar.

2.2.2. BtubA/B

Yaygın FtsZ'den farklı olarak, bu proteinler yalnızca cinsin bakterilerinde bulunur. protekobakter. Yapılarında tubulin'e FtsZ'den daha yakındırlar.

2.3. Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu

Protein hücrelerde bulundu Caulobacter crescentus. Görevi hücre vermektir. C. hilal vibrio formları. Hücre crescentin geninin ifadesinin yokluğunda C. hilalçubuk şeklini al. İlginç bir şekilde, çift mutantların hücreleri, crescentin - ve MreB - küresel bir şekle sahiptir.

2.4. MinD ve ParA

Bu proteinlerin ökaryotlar arasında homologları yoktur.

MinD, bölünme bölgesinin bakteri ve plastidlerdeki konumundan sorumludur. ParA, DNA'nın yeni hücrelere bölünmesinde rol oynar.

notlar

1. Shih Y.-L., Rothfield L. Bakteriyel Hücre İskeleti. // Mikrobiyoloji ve Moleküler Biyoloji İncelemeleri. - 2006. - V.70., No. 3-s. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967