Seksion i kushtuar studimit të skeletit qelizor - citoskeletit

mikrotubulat

Parametrat e mikrotubulave

Gjysma e jetës së mikrotubulave ~ 5 min, gjatë gjysmës së parë të mitozës ~ 15 sekonda
Diametri i mikrotubulës është 25 nm.

Formimi i mikrotubulave

Njësia strukturore e një mikrotubuli është një heterodimer proteinik tubulina, i përbërë nga nën-njësi α- dhe β (53 dhe 55 kDa), që nuk vijnë veçmas, të ngjashme por jo identike. Secila prej nënnjësive ka një vend lidhjeje nukleotide. α-tubulina lidh molekulën GTP, e cila nuk hidrolizohet, β-tubulina mund të lidh GDP ose GTP (Fig. 1). β-tubulina e një heterodimeri lidh GTP dhe kombinohet me α-tubulinën e një heterodimeri tjetër, ndërsa GTP hidrolizohet në GDP. α-tubulina është një proteinë që aktivizon GTP dhe katalizon hidrolizën GTP të β-tubulinës (Fig. 2). Kështu, heterodimerët formojnë zinxhirë linearë - protofilamente, 13 protofilamente formojnë një kompleks ciklik spirale, unaza të tilla polimerizohen në një tub (Fig. 3). Fosforilimi i tubulinës rrit polimerizimin.

Fig. 1 Heterodimeri i tubulinës. α-tubulin (sin.) me vend lidhës GTP (blu). β-tubulina (jeshile) me vende lidhëse GTP dhe GDP (e kuqe)
Mikrotubulat janë rryma polare dinamike. Fundi (+) është dinamikisht i paqëndrueshëm (β-tubulina) dhe (-)-terminusi stabilizohet duke u lidhur me qendrën organizuese të mikrotubulave (shih rishikimin Centrosome).
Threadmilling është lëvizja e mikrotubulave si rezultat i rritjes së njëkohshme të njërit skaj dhe shpërbërjes së skajit tjetër të mikrotubulave.
ADN-ja e tubulinës në domenin e lidhjes së nukleotideve ka një sekuencë GGGTG(T/S)G shumë të konservuar.
Proteina bakteriale FtsZ, një homolog i tubulinës, është një përbërës i citoskeletit bakterial dhe polimerizohet për të formuar mikrotubula.

mikrotubulat

Fig.2 Mikrotubulat janë në gjendje të formojnë një teke, dyshe dhe treshe.
Një mikrotubul i një dyshe ose treshe përbëhet nga 13 protofilamente.
Tubulat B dhe C përbëhen nga më pak protofilamente, zakonisht 10.

Proteinat që lidhen me mikrotubulat.

Dy lloje proteinash lidhen me mikrotubulat: strukturore
proteinat (proteinat e lidhura me mikrotubulat MAP) dhe proteinat translokatore.

Lidhja MAP rregullohet nga fosforilimi, duke rezultuar në
të cilat disa MAP i shkëputin nga mikrotubulat.

+KËSHILLA- proteinat që ndërveprojnë me skajin (+).
mikrotubulat, shumë prej të cilave janë proteina motorike,
të tjerët ofrojnë ndërveprim me mikrofilamentet në
korteksin qelizor duke i lidhur mikrotubulat në plazmë
cipë. Disa + TIPS rregullojnë dinamikën e mikrotubulave
dhe qëndrueshmëria e (+)-fundit, për shembull, XMAP215
Familja e proteinave stabilizon (+)-terminusin duke parandaluar degradimin
dhe duke lejuar rritjen e mikrotubulave.

KLAPS- proteinat e lidhjes
dimerët e tubulinës në skajin (+) dhe frenojnë fatkeqësitë.
Ato ndërveprojnë me kinetokoren - një kompleks që lidhet
(+)-fundi i mikrotubulit me kromozomin.

Katastrofinat - + proteinat TIP që lidhen me skajin (+) të mikrotubulave
dhe sigurimin e disociimit të dimerëve të tubulinës. Ata janë të aftë
aktivizojnë hidrolizën e GTP ose ndryshimin e konformitetit të protofilamentit
(MCAK- kinezina e vendosur në kinetokor
dhe siguron shpërbërjen e (+)-fundit gjatë anafazës së mitozës).

Stasmin- proteina destabilizuese
në qelizat e kancerit. Ngjitet me heterodimer tubulin
pengojnë polimerizimin e tyre. Stasminat frenohen nga fosforilimi.

Katanin - ndan mikrotubulat për të formuar një të re të paqëndrueshme
(+)-fund.

Disa MAP lidhin mikrotubulat
me njëra-tjetrën, me një membranë ose filamente të ndërmjetme.

Lloji I MAP i gjetur në aksonet dhe dendritet e qelizave nervore
dhe disa të tjerë kanë përsëritje të shumëfishta të KKEX (Lys-Lys-Glu-X)
të cilat lidhin seksione të tubulinës me ngarkesë (-).

Lloji II MAP gjendet gjithashtu në aksonet dhe dendritet e nervit
qelizat dhe disa të tjera. Ata kanë 3-4 përsëritje nga 18 mbetje
sekuencë që bashkon tubulinën.

Proteinat që ndërveprojnë me skajin (+) të mikrotubulave

APC, Kar9 ( sc)*

APC (polyposis coli adenomatoze) - shtypës i tumorit,
e cila është baza për rregullimin e kompleksit proteinik
fosforilimi i b-kateninave.

EB1, Bim1(sc) , Mal3(sp)

EB1 (proteina 1 që lidh fundin) - proteina që ndërvepron me
APC.

nudo(një)

Nud (shpërndarja bërthamore) - një proteinë që rregullon dyneinat.

Lis1/NUDF(Një) Pac1(sc)

Lis (lissencephaly) - një shkelje e zhvillimit të trurit të njeriut
(truri i qetë). Proteina ndërvepron me dynein për të rregulluar
funksionin e tij.

NUDI(Një) R011(Neurospora
crassa) /Ndl1(sc) ; Nde1, Ndel1
(gjitarët).

Këto proteina ndërveprojnë me Lis1 dhe deneinat dhe sigurojnë
funksionimin e tyre.

Kar3(sc)

Kar3 është një kinesinë që ka një domen motorik C-terminal dhe i përket
në familjen Kinesin-14.

Kip2(sc), Çaj 2
(Sp), KipA(Një)

Kinezinat fungale që i përkasin familjes Kinesin-7 duke përfshirë
CENP-E - proteina centromerike e gjitarëve, Kip2, Çaji2 dhe
KipA

Klp10A(Dm), Klp59C, MCAK

Anëtarë të familjes Kinesin-13. Klp10A - homolog i supozuar
Gjitarët Kif2A. Klp59C (Dm) - homolog i supozuar
gjitarët e MCAK-së. KLP10A dhe anëtarë të tjerë Familja I
nënfamiljet e kinezinave që ndërveprojnë me të pambuluara
(-)-fundi i mikrotubulave të boshtit të ndarjes gjatë mitozës.
Ato sigurojnë shpërbërjen e dimerëve të poleve të tubulinës
qelizat, duke kontribuar bluarje me kanaçe(lëvizja
mikrotubulat në pole dhe shkurtimi i mikrotubulave gjatë
anafaza e mitozës).

Dynactin

Kompleksi i proteinave duke përfshirë proteinën e ngjitur p150. Dinaktin lidh
dynein dhe rregullon vetitë e tij, dhe gjithashtu bashkon vezikulat
te dynein. p150glued është një homolog NUDMA. nidulanet.

CLIP-170, Bik1 (sc), Këshillë
(Sp)

CLIP-170 siguron stabilizimin dhe rritjen e mikrotubulave,
dhe gjithashtu rregullon lokalizimin e dyneinës.

CLIP-170 - siguron uljen e kompleksit dynein-dynactin,
përfshirë në transportin e vezikulave, në fund të mikrotubulës.
LIP-170 gjendet në citoplazmë në një konformacion joaktiv
në të cilin është i lidhur N-fundi lidhës me mikrotubulat
me fundin C të së njëjtës molekulë. Kur lidhet fundi N me tubulinën
ose (+)-fundi i mikrotubulit, fundi C lirohet dhe lidhet
me kompleksin dynein-dinaktinë nëpërmjet p150 molekulës së ngjitur, mikrotubulit
stabilizohet. Dynenin-dinaktina lirohet dhe fillon
lëvizja përgjatë mikrotubulit (Fig. 3)

Disa toksina dhe barna, disa prej të cilave ndërhyjnë me mitozën, ndërhyjnë në polimerizimin dhe depolimerizimin e tubulinës:
Taxol është një ilaç kundër kancerit që stabilizon mikrotubulat.
kolkicina lidh tubulinën, duke bllokuar polimerizimin. Mikrotubulat depolimerizohen në përqëndrime të larta të kolkicinës.
vinblastine - rrit depolimerizimin duke formuar parakristale vinblastine-tubulin.
nocodazole - siguron depolimerizimin e mikrotubulave.
Lidhja shtypet nga vinblastina, vinkristina, kolchicina dhe përmirësohet nga taksol.
Gama-soma është qendra që organizon mikrotubulat në sipërfaqen e jashtme të bërthamës.

Mikrofilamentet

Monomeri G-aktina (aktina globulare) - asimetrike
(42kDa) përbëhet nga dy fusha, si jonike
forcon agregatet në një polimer të mbështjellë F-aktinë (fibrilar
aktin).

G-aktina ka vende lidhëse për kationet dyvalente
dhe nukleotidet në kushte fiziologjike të zëna nga Mg 2+
dhe ATP.

Polimerizimi i G-aktinës në F-aktinë

F-aktina ka polaritet (+) dhe (-) që ka
veti të ndryshme.

Molekula e G-aktinës mbart ATP të lidhur fort, i cili, kur
kalimi në F-aktinë hidrolizohet ngadalë në ADP - shfaq
vetitë e ATPazës Polimerizimi shoqërohet me hidrolizë
ATP, e cila nuk është e nevojshme sepse polimerizimi vazhdon në prani të
analoge jo të hidrolizueshme të ATP

Polimerizimi përbëhet nga disa procese: bërthama,
zgjatim, shkëputje,
copëzimi, ankorimi.
Këto procese zhvillohen njëkohësisht.

Bërthamëzim- lidhja e tre aktinave G -
fillimi i polimerizimit.

Zgjatimi- zgjatja e zinxhirit të aktinës nga
ngjitja e G-aktinës në (+)-fundin e F-aktinës.

Shkëputja- shkurtimi i zinxhirit. Depolimerizimi
aktina ka të njëjtën shpejtësi në të dy skajet

Fragmentimi- si rezultat i lëvizjes termike
F-aktina mund të fragmentohet.

Docking- mund të lidhen fragmente të veçanta
me njëri-tjetrin nga fundi në fund.

Në një përqendrim G>F - polimerizimi ndodh njëkohësisht
(+) dhe (-) fund.

Nëse G (-)-fund - rutine– lëvizja e F-aktinës
për shkak të shtrirjes së njëkohshme të (+)-fundit dhe disociimit
(-)-fund. Në G ~ F - ekuilibri dinamik - ndodh
polimerizimi i (+) dhe depolimerizimi i skajit (–) me një kosto
energji ATP G-aktina lidhet me ATP dhe polimerizon hidrolizon
ATP në skajet kritike të G-aktinës (+), skaji zgjatet,
dhe (-) - shkurtuar

mikrofilamentet e aktinës

F-aktin - fibrilar, gjatësia e kthesës spirale 37
nm, d=6-8nm.

Proteinat lidhëse të aktinës

Më shumë se 50 proteina në citoplazmë lidhen me aktinën
funksione të ndryshme: rregulloni vëllimin e grupit të G-actin (profilin),
ndikojnë në shkallën e polimerizimit (vilinë), stabilizohen
skajet e fijeve (fragin, a-actinin), qepni fijet me
të tjera ose me përbërës të tjerë (villin, α-aktinë, spektrin,
MARCKS, fimbrinë), shkatërrojnë spiralen e dyfishtë të F-aktinës (gelsolin).
Aktiviteti i këtyre proteinave rregullohet nga Ca 2+ dhe proteina kinazat.

Ekzistojnë pesë vende veprimi për proteinat: me monomerin
aktin, me (+)-fund (me pupla), me (-)-fund (me majë),
me sipërfaqe anësore. Proteinat lidhëse të aktinës mund të jenë
i ndjeshëm ose i pandjeshëm ndaj Ca 2+

1. Proteinat që lidhen me monomerin e aktinës – pengojnë bërthamimin
(profilina, fragmentina - e ndjeshme ndaj Ca 2+).
Profilin me një monomer është në gjendje të ndërtojë F-aktinë, ndërsa fragmentin
jo, duke bllokuar si bërthamimin ashtu edhe zgjatjen. Jo i ndjeshëm
te Ca 2+ DNase I dhe proteina që lidh vitaminën
D - funksioni jashtë qelizës.

2. Capping (+)-fund mund të bllokohet nga mbulimi
proteinat - duke bllokuar zgjatjen dhe ngjitjen, kontribuojnë në
bërthama - shfaqja e fijeve të shkurtuara (gelsolin,
villin, fragmin)

3. (-)-fund - fillimi i bërthamimit, shtypja e dokimit
dhe zgjatim - një rritje në numrin dhe një rënie në gjatësinë e fragmenteve.
Acumentin në makrofagët, brevin - proteina e hirrës shkakton
një rënie e shpejtë e viskozitetit të tretësirës së F-aktinës. Të dyja proteinat janë
i ndjeshëm ndaj Ca 2+

4. Jo-ndërlidhëse - lidhja anësore mund të stabilizohet
dhe destabilizojnë tropomyosinën F-aktin (e pavarur nga Ca)
stabilizon, severin, villin (Ca-varur) - lidhëse
me F-aktin prerë atë.

5. Lidhja e kryqëzuar e F-aktinës me formimin e xhelit. Të tillë
proteinat nxisin bërthamimin. Proteinat e tilla janë dimerike ose kanë
dy fusha lidhëse të aktinës. α-aktina e trombociteve,
villinë, fimbrinë, aktinogelinë nga makrofagët (e pavarur nga Ca).

proteinat mbuluese- mbyllni skajet e aktinës
filamente, duke parandaluar polimerizimin-depolimerizimin,
nxisin ngjitjen e filamentit në membranë.

falloidin- helm i kalit të zbehtë, lidh
me skajin (-) dhe frenon depolarizimin.

citokalasina– ngjitet toksina e mykut
drejt fundit (+), duke bllokuar polimerizimin.

proteinat kapëse-fragmentuese- fragment
F-aktina që shkakton kalimin e xhelit në sol (Gelsolin 90kD i aktivizuar
Ca2+ 10-6M thyen F-aktinën dhe lidhet në skajet e saj).

Proteinat lidhëse të F-aktinës

Strukturat e formuara nga aktina

Korteksi qelizor- rrjeti i filamenteve të aktinës
nën membranën plazmatike.

Phyllopodium

Fibrilet e stresit - formohen kur një qelizë ka
aftësia për t'u ngjitur në nënshtresë

Filamentet e ndërmjetme

FILAMENTET E NDËRMJETËM
proteinat ndërmjet filamenteve qelizore numër M, lloji kD
epit acid keratin >15 40-57 I
epit bazë të keratinës >15 53-67 II
miu desmin 1 53 III
proteina fibrilare acidike gliale, astrocite 1 50
vimentin mesenkh, qafa epit 1 57
nervor periferik 1 57
proteinat e neurofilamentit: aksonet dhe dendritet IV
NF-L 1 62
NF-M 1 102
NF-H 1 110
internexin CNS 1 66
nestin epit ind nervor 1 240
Bërthamat lamin A të të gjitha qelizave 1 70 V
Lamin B 1 67
lamin C 1 67
monomer septamerik, dimer paralel, tetramer antiparalel, protofilament? protofibril?PF
filamente të ndërmjetme
d=10nm, (citokeratina, desmina, vimentina, gliaproteina fibrilare acidike (GFAP), neurofilamenti) përbëhen nga një shufër bazë str-ry - një spirale e mbimbështjellur, dimerë të tillë lidhen antiparalel, duke formuar një tetramer, grumbullim tetramerësh "kokë më kokë". " jep imazhin e protofilamentit, 8 protofilamenteve. fibra e ndërmjetme | polimerizimi çon në një imazh. molekula të qëndrueshme polimere jopolare

Proteinat e lidhura me IF
proteina M, lokalizimi kD
BPAG1 230 hemidesmozome
plakoglobina 3 dezmozome
desmoplacin I 250 desm
desmoplakin II 215 desm
plektin 300 kortek. zonë
ankyrin 140 kortek. zonë
filaggrin 30 citosol
B-lamin receptor 58 bërthama
Minjve mutantë u mungon vimentina, ndërsa minjtë jetojnë normalisht.
Në qelizat bimore, citoskeleti përfaqësohet nga mikrotubula dhe mikrofilamente, nuk ka filamente të ndërmjetme, por ka lamina.

Cilia

Qerpikët - dalje e citoplazmës h=300nm, e mbuluar me pm
aksonema – d=200nm, 9 dyshe mikrotubulash, 100, 2 mikrotubula qendrore, A-mikrotubula - 13 nënnjësi, B-mikrotubula - 11 nënnjësi,
trupi bazal - i zhytur në citoplazmë d = 200 nm, 9 treshe mikrotubulash, ka doreza, mëngë dhe fole në pjesën proksimale.
Shpejtësia e lëvizjes së qelizave për shkak të qerpikëve mund të arrijë ~ 5 mm/s. Numri i qerpikëve në qelizën e trakesë është ~300, në qelizën e ciliateve ~14 mijë.
kinetocylium - i aftë për lëvizje (epiteli, sperma), cilia primare - nuk lëviz.

Nga Wikipedia, Enciklopedia e Lirë

citoskelet eukariotik. Mikrofilamentet e aktinës ngjyrosen në të kuqe, mikrotubulat në të gjelbër, bërthamat e qelizave në blu.

Citoskeleti- kjo është një kornizë qelizore ose skelet i vendosur në citoplazmën e një qelize të gjallë. Është i pranishëm në të gjitha qelizat eukariote dhe homologët e të gjitha proteinave citoskeletore eukariote janë gjetur në qelizat prokariote. Citoskeleti është një strukturë dinamike, në ndryshim, funksioni i së cilës është ruajtja dhe përshtatja e formës së qelizës ndaj ndikimeve të jashtme, ekzo- dhe endocitozës, duke siguruar lëvizjen e qelizës në tërësi, transportin aktiv ndërqelizor dhe ndarjen qelizore.

Filamentet e ndërmjetme të keratinës në një qelizë.

Citoskeleti formohet nga proteinat, ka disa sisteme kryesore, të emërtuara ose sipas elementëve strukturorë kryesorë të dukshëm në studimet mikroskopike elektronike (mikrofilamentet, fijet e ndërmjetme, mikrotubulat), ose sipas proteinave kryesore që përbëjnë përbërjen e tyre (aktin-miozinë sistemi, keratinet, sistemi tubulin - dynein).

citoskelet eukariotik

filamentet e aktinës (mikrofilamentet)

Rreth 7 nm në diametër, mikrofilamentet janë dy zinxhirë spirale të monomereve të aktinës. Ato janë të përqendruara kryesisht në membranën e jashtme të qelizës, pasi janë përgjegjëse për formën e qelizës dhe janë në gjendje të formojnë zgjatime në sipërfaqen e qelizës (pseudopodia dhe mikrovili). Ata janë gjithashtu të përfshirë në ndërveprimin ndërqelizor (formimin e kontakteve ngjitëse), transmetimin e sinjalit dhe, së bashku me miozinën, në tkurrjen e muskujve. Me ndihmën e miozinave citoplazmike, transporti vezikular mund të kryhet përgjatë mikrofilamenteve.

Filamentet e ndërmjetme

Citoskeleti i prokariotëve

Për një kohë të gjatë, mendohej se vetëm eukariotët kishin një citoskelet. Megjithatë, që nga punimi i vitit 2001 nga Jones et al. (PMID 11290328) që përshkruan rolin e homologëve të aktinës bakteriale në qeliza Bacillus subtilis, filloi një periudhë e studimit aktiv të elementeve të citoskeletit bakterial. Deri më sot, janë gjetur homologë bakterialë të të tre llojeve të elementeve citoskeletore eukariote - tubulina, aktina dhe fijet e ndërmjetme. U zbulua gjithashtu se të paktën një grup i proteinave të citoskeletit bakterial, MinD/ParA, nuk ka analoge eukariote.

Homologët bakterialë të aktinës

Komponentët më të studiuar të ngjashëm me aktinën e citoskeletit janë MreB, ParM dhe MamK.

MreB dhe homologët e tij

Proteinat MreB dhe homologët e saj janë përbërës të ngjashëm me aktinën e citoskeletit bakterial, të cilët luajnë një rol të rëndësishëm në mirëmbajtjen e formës së qelizave, ndarjen e kromozomeve dhe organizimin e strukturave të membranës. Disa lloje bakteresh, si p.sh Escherichia coli, kanë vetëm një proteinë MreB, ndërsa të tjerët mund të kenë 2 ose më shumë proteina të ngjashme me MreB. Një shembull i kësaj të fundit është bakteri Bacillus subtilis, në të cilat proteinat MreB, Mbl ( M ri B-l ike) dhe MreBH ( MreB h omolog).

Në gjenomet E. coli Dhe B. subtilis gjeni përgjegjës për sintezën e MreB ndodhet në të njëjtin operon si gjenet për proteinat MreC dhe MreD. Mutacionet që shtypin shprehjen e këtij operoni çojnë në formimin e qelizave sferike me qëndrueshmëri të reduktuar.

Nën-njësitë e proteinës MreB formojnë filamente që mbështillen rreth një qelize bakteriale në formë shufre. Ato janë të vendosura në sipërfaqen e brendshme të membranës citoplazmike. Filamentet e formuara nga MreB janë dinamike, vazhdimisht i nënshtrohen polimerizimit dhe depolimerizimit. Pak para ndarjes së qelizave, MreB përqendrohet në rajonin ku do të formohet shtrëngimi. Besohet se funksioni i MreB është gjithashtu të koordinojë sintezën e mureinës, një polimer i murit qelizor.

Gjenet përgjegjëse për sintezën e homologëve MreB u gjetën vetëm në bakteret në formë shufre dhe nuk u gjetën në koke.

ParM

Proteina ParM është e pranishme në qelizat që përmbajnë plazmide me kopje të ulët. Funksioni i tij është të hollojë plazmidet përgjatë poleve të qelizës. Në të njëjtën kohë, nën-njësitë e proteinave formojnë filamente të shtrira përgjatë boshtit kryesor të qelizës në formë shufre.

Filamenti në strukturën e tij është një spirale e dyfishtë. Rritja e filamenteve të formuara nga ParM është e mundur në të dy skajet, në kontrast me fijet e aktinës që rriten vetëm në ±pol.

MamK

MamK është një proteinë e ngjashme me aktinën Magnetospirillum magneticum përgjegjës për pozicionimin e saktë të magnetozomeve. Magnetozomet janë invaginime të membranës citoplazmike që rrethon grimcat e hekurit. Filamenti MamK vepron si një udhëzues përgjatë të cilit magnetozomet janë rregulluar njëri pas tjetrit. Në mungesë të proteinës MamK, magnetozomet shpërndahen rastësisht në sipërfaqen e qelizës.

Nga Wikipedia, Enciklopedia e Lirë

Citoskeleti- kjo është një kornizë qelizore ose skelet i vendosur në citoplazmën e një qelize të gjallë. Është i pranishëm në të gjitha qelizat eukariote dhe homologët e të gjitha proteinave citoskeletore eukariote janë gjetur në qelizat prokariote. Citoskeleti është një strukturë dinamike, në ndryshim, funksioni i së cilës është ruajtja dhe përshtatja e formës së qelizës ndaj ndikimeve të jashtme, ekzo- dhe endocitozës, duke siguruar lëvizjen e qelizës në tërësi, transportin aktiv ndërqelizor dhe ndarjen qelizore. Citoskeleti formohet nga proteinat, ka disa sisteme kryesore, të emërtuara ose sipas elementëve strukturorë kryesorë të dukshëm në studimet mikroskopike elektronike (mikrofilamentet, fijet e ndërmjetme, mikrotubulat), ose sipas proteinave kryesore që përbëjnë përbërjen e tyre (aktin-miozinë sistemi, keratinet, sistemi tubulin - dynein).

citoskelet eukariotik

filamentet e aktinës (mikrofilamentet)

Rreth 7 nm në diametër, mikrofilamentet janë dy zinxhirë spirale të monomereve të aktinës. Ato janë të përqendruara kryesisht në membranën e jashtme të qelizës, pasi janë përgjegjëse për formën e qelizës dhe janë në gjendje të formojnë zgjatime në sipërfaqen e qelizës (pseudopodia dhe mikrovili). Ata janë gjithashtu të përfshirë në ndërveprimin ndërqelizor (formimin e kontakteve ngjitëse), transmetimin e sinjalit dhe, së bashku me miozinën, në tkurrjen e muskujve. Me ndihmën e miozinave citoplazmike, transporti vezikular mund të kryhet përgjatë mikrofilamenteve.

Filamentet e ndërmjetme

mikrotubulat

Citoskeleti i prokariotëve

Për një kohë të gjatë, mendohej se vetëm eukariotët kishin një citoskelet. Megjithatë, që nga punimi i vitit 2001 nga Jones et al. (), duke përshkruar rolin e homologëve të aktinës bakteriale në qeliza Bacillus subtilis, filloi një periudhë e studimit aktiv të elementeve të citoskeletit bakterial. Deri më sot, janë gjetur homologë bakterialë të të tre llojeve të elementeve citoskeletore eukariote - tubulina, aktina dhe fijet e ndërmjetme. U zbulua gjithashtu se të paktën një grup i proteinave të citoskeletit bakterial, MinD/ParA, nuk ka analoge eukariote.

Homologët bakterialë të aktinës

Komponentët më të studiuar të ngjashëm me aktinën e citoskeletit janë MreB, ParM dhe MamK.

MreB dhe homologët e tij

Proteinat MreB dhe homologët e saj janë përbërës të ngjashëm me aktinën e citoskeletit bakterial, të cilët luajnë një rol të rëndësishëm në mirëmbajtjen e formës së qelizave, ndarjen e kromozomeve dhe organizimin e strukturave të membranës. Disa lloje bakteresh, si p.sh Escherichia coli, kanë vetëm një proteinë MreB, ndërsa të tjerët mund të kenë 2 ose më shumë proteina të ngjashme me MreB. Një shembull i kësaj të fundit është bakteri Bacillus subtilis, në të cilat proteinat MreB, Mbl ( M ri B-l ike) dhe MreBH ( MreB h omolog).

Në gjenomet E. coli Dhe B. subtilis gjeni përgjegjës për sintezën e MreB ndodhet në të njëjtin operon si gjenet për proteinat MreC dhe MreD. Mutacionet që shtypin shprehjen e këtij operoni çojnë në formimin e qelizave sferike me qëndrueshmëri të reduktuar.

Nën-njësitë e proteinës MreB formojnë filamente që mbështillen rreth një qelize bakteriale në formë shufre. Ato janë të vendosura në sipërfaqen e brendshme të membranës citoplazmike. Filamentet e formuara nga MreB janë dinamike, vazhdimisht i nënshtrohen polimerizimit dhe depolimerizimit. Pak para ndarjes së qelizave, MreB përqendrohet në rajonin ku do të formohet shtrëngimi. Besohet se funksioni i MreB është gjithashtu të koordinojë sintezën e mureinës, një polimer i murit qelizor.

Gjenet përgjegjëse për sintezën e homologëve MreB u gjetën vetëm në bakteret në formë shufre dhe nuk u gjetën në koke.

ParM

Proteina ParM është e pranishme në qelizat që përmbajnë plazmide me kopje të ulët. Funksioni i tij është të hollojë plazmidet përgjatë poleve të qelizës. Në të njëjtën kohë, nën-njësitë e proteinave formojnë filamente të shtrira përgjatë boshtit kryesor të qelizës në formë shufre.

Filamenti në strukturën e tij është një spirale e dyfishtë. Rritja e filamenteve të formuara nga ParM është e mundur në të dy skajet, në kontrast me fijet e aktinës që rriten vetëm në ±pol.

MamK

MamK është një proteinë e ngjashme me aktinën Magnetospirillum magneticum përgjegjës për pozicionimin e saktë të magnetozomeve. Magnetozomet janë invaginime të membranës citoplazmike që rrethon grimcat e hekurit. Filamenti MamK vepron si një udhëzues përgjatë të cilit magnetozomet janë rregulluar njëri pas tjetrit. Në mungesë të proteinës MamK, magnetozomet shpërndahen rastësisht në sipërfaqen e qelizës.

Homologët e tubulinës

Aktualisht, dy homologë të tubulinës janë gjetur në prokariote: FtsZ dhe BtubA/B. Ashtu si tubulina eukariote, këto proteina kanë aktivitet GTPase.

FtsZ

Proteina FtsZ është jashtëzakonisht e rëndësishme për ndarjen e qelizave bakteriale; ajo gjendet pothuajse në të gjitha eubakteret dhe arkeat. Gjithashtu, homologë të kësaj proteine ​​u gjetën në plastidet eukariote, që është një tjetër konfirmim i origjinës së tyre simbiotike.

FtsZ formon të ashtuquajturën unazë Z, e cila vepron si një skelë për proteinat shtesë të ndarjes së qelizave. Së bashku ato përbëjnë strukturën përgjegjëse për formimin e shtrëngimit (septa).

BtubA/B

Ndryshe nga FtsZ i përhapur, këto proteina gjenden vetëm në bakteret e gjinisë Protekobakter. Ata janë më afër tubulinës në strukturën e tyre sesa FtsZ.

Crescentin, një homolog i proteinave të filamentit të ndërmjetëm

Proteina është gjetur në qeliza Caulobacter crescentus. Funksioni i tij është të japë qeliza C. crescentus forma vibrio. Në mungesë të shprehjes së gjenit të kreshentinës qelizore C. crescentus marrin formën e një shkopi. Është interesante se qelizat e mutantëve të dyfishtë, crescentin - dhe MreB -, kanë një formë sferike.

MinD dhe ParA

Këto proteina nuk kanë homologë midis eukariotëve.

MinD është përgjegjëse për pozicionin e vendit të ndarjes në baktere dhe plastide. ParA është i përfshirë në ndarjen e ADN-së në qelizat bija.

Shiko gjithashtu

Shkruani një përmbledhje për artikullin "Citoskeleton"

Shënime

Një fragment që karakterizon citoskeletin

Dhoma e vizatimit të Anna Pavlovna filloi të mbushej gradualisht. Arriti fisnikëria më e lartë e Shën Petërburgut, njerëz nga më heterogjenët në moshë dhe karakter, por të njëjtë në shoqërinë ku jetonin të gjithë; mbërriti vajza e princit Vasily, e bukura Helen, e cila kishte thirrur të atin që të shkonte me të në festën e të dërguarit. Ajo ishte me cypher dhe një fustan ballore. E njohur edhe si la femme la plus seduisante de Petersbourg [gruaja më simpatike në Shën Petersburg], princesha e re, e vogël Bolkonskaya, e cila u martua dimrin e kaluar dhe tani nuk doli në botën e madhe për shkak të shtatzënisë, por shkoi në mbrëmje të vogla, gjithashtu mbërriti. Princi Hipolit, i biri i princit Vasily, mbërriti me Mortemarin, të cilin ai e prezantoi; Erdhën gjithashtu Abbe Morio dhe shumë të tjerë.
- Nuk e keni parë akoma? ose: - nuk e njeh ma tante [me tezen]? - u tha Anna Pavlovna mysafirëve vizitorë dhe me shumë seriozitet i çoi te një grua e vogël e moshuar me harqe të larta, e cila doli nga një dhomë tjetër, sapo të ftuarit filluan të mbërrinin, ajo i thirri me emër, duke zhvendosur ngadalë sytë nga mysafir te ma tante [tezja], dhe më pas u nis.
Të gjithë të ftuarit kryen ceremoninë e përshëndetjes së një teze të panjohur, jointeresante dhe të panevojshme për askënd. Anna Pavlovna i ndoqi përshëndetjet e tyre me simpati të trishtuar, solemne, duke i miratuar në heshtje. Ma tante u foli të gjithëve në të njëjtat terma për shëndetin e tij, për shëndetin e saj dhe për shëndetin e Madhërisë së saj, i cili sot, falë Zotit, ishte më i mirë. Të gjithë ata që u afruan, pa u nxituar nga mirësjellja, me një ndjenjë lehtësimi nga detyra e rëndë që kishin kryer, u larguan nga plaka, që të mos ngjiteshin tek ajo gjithë mbrëmjen.
Princesha e re Bolkonskaya mbërriti me punë në një çantë prej kadifeje ari të qëndisur. Buza e saj e bukur, me mustaqe paksa të nxira, buza e sipërme ishte e shkurtër në dhëmbë, por ajo hapej më bukur dhe shtrihej edhe më bukur ndonjëherë dhe binte mbi të poshtmen. Siç ndodh gjithmonë me femrat mjaft tërheqëse, shkurtësia e buzëve dhe goja gjysmë e hapur dukej se ishin e veçanta e saj, në fakt bukuria e saj. Ishte kënaqësi për të gjithë ta shikonin këtë nënë të bukur, plot shëndet dhe gjallëri, e cila e duroi aq lehtë situatën e saj. U duk pleqve dhe të rinjve të mërzitur e të zymtë që e shikonin se edhe ata vetë po bëheshin si ajo pasi kishin qenë dhe bisedonin me të për ca kohë. Kushdo që i fliste dhe shihte në çdo fjalë buzëqeshjen e saj të shndritshme dhe dhëmbët e bardhë të shndritshëm, të cilët dukeshin vazhdimisht, mendonte se ai ishte veçanërisht i dashur sot. Dhe kështu menduan të gjithë.
Princesha e vogël, duke lundruar, ecte rreth tryezës me hapa të vegjël të shpejtë me një çantë pune në krah dhe, duke rregulluar me kënaqësi fustanin, u ul në divan, afër samovarit të argjendtë, sikur gjithçka që bënte të ishte pjesë e plaisirit [argëtim ] për të dhe për të gjithë ata që e rrethojnë.
- J "ai apporte mon ouvrage [kapa punën]", tha ajo, duke shpalosur çantën e saj dhe duke iu drejtuar të gjithëve së bashku.
"Shiko, Annette, ne me jouez pas un mauvais tour," iu drejtua ajo zonjës. - Vous m "avez ecrit, que c" etait une toute petite soiree; voyez, comme je suis attifee. [Mos më bëni shaka të keqe; më ke shkruar se ke pasur një mbrëmje shumë të vogël. Shiko sa keq jam veshur.]
Dhe shtriu duart për t'i treguar, me dantellë, një fustan gri elegant, të ngjeshur me një fjongo të gjerë pak poshtë gjoksit.
- Soyez tranquille, Lise, vous serez toujours la plus jolie [Ji i qetë, do të jesh më i miri], - u përgjigj Anna Pavlovna.
- Vous savez, mon mari m "abandonne," vazhdoi ajo me të njëjtin ton, duke iu referuar gjeneralit, "il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [Ti e di, burri im po më lë. vdekjen e tij. Thuaj, pse kjo luftë e keqe,] - i tha ajo princit Vasily dhe, pa pritur një përgjigje, iu drejtua vajzës së Princit Vasily, Helenës së bukur.
- Quelle delicieuse personne, que cette petite princesse! [Çfarë personi simpatik është kjo princeshë e vogël!] - i tha në heshtje Princi Vasily Anna Pavlovna.
Menjëherë pas princeshës së vogël, hyri një i ri masiv, trupmadh, me kokë të prerë, syze, pantallona të lehta në modën e kohës, me fustan të lartë dhe me frak kafe. Ky i ri i trashë ishte djali i paligjshëm i fisnikut të famshëm të Katerinës, kontit Bezukhoi, i cili tani po vdiste në Moskë. Nuk kishte shërbyer askund ende, sapo kishte ardhur nga jashtë, ku ishte rritur dhe ishte për herë të parë në shoqëri. Anna Pavlovna e përshëndeti me një hark, i cili i përkiste njerëzve të hierarkisë më të ulët në sallonin e saj. Por, megjithë këtë përshëndetje inferiore, në shikimin e Pierre që hynte, Anna Pavlovna shfaqi ankth dhe frikë, të ngjashme me atë që shprehet në shikimin e diçkaje shumë të madhe dhe të pazakontë për një vend. Megjithëse, me të vërtetë, Pierre ishte disi më i madh se burrat e tjerë në dhomë, por kjo frikë mund të lidhej vetëm me atë pamje inteligjente dhe në të njëjtën kohë të ndrojtur, vëzhguese dhe të natyrshme që e dallonte atë nga të gjithë në këtë dhomë të gjallë.

- ky është një sistem strukturash filamentoze, më e rëndësishmja, ato janë polimere të renditura të proteinave të së njëjtës klasë, e cila është e pranishme në qelizat e baktereve dhe arkeave. Të gjitha proteinat e studiuara (që nga viti 2006) të citoskeletit bakterial janë të afta të vetëorganizohen në fije të gjata. in vitro.

Citoskeleti i prokariotëve u zbulua për herë të parë në fillim të viteve 1990, kur u zbulua se pothuajse të gjitha bakteret dhe shumica e arkeave përmbajnë proteinën FtsZ, e cila është një homolog i tubulinës dhe mund të polimerizohet në filamente që formojnë unazë (Z-unazë) gjatë ndarjes së qelizave. Më vonë, u zbuluan edhe homologë prokariotikë të aktinës. Këto zbulime kanë ndryshuar nocionin se mungesa e një citoskeleti është arsyeja më e rëndësishme për madhësinë më të vogël dhe organizimin më të thjeshtë të prokariotëve në krahasim me eukariotët. Nga ana tjetër, tani supozohet se thjeshtësia relative e baktereve dhe arkeave lidhet me praninë e proteinave motorike (të paktën ato nuk janë zbuluar deri më tani), të cilat "ecin" përgjatë filamenteve të citoskeletit dhe ofrojnë transport për struktura të ndryshme, si dhe për lëvizjen e të gjithë qelizës.

Prania e homologëve të aktinës dhe tubulinës në prokariotët sugjeron që këto dy klasa të proteinave lidhëse nukleotide që mund të formojnë filamente të qenve u ngritën në procesin e evolucionit shumë kohë më parë, madje edhe para shfaqjes së eukarioteve. Sidoqoftë, organizmat bërthamorë dhe jobërthamorë i përdorin ato ndryshe, për shembull, homologu i tubulinës FtsZ është i përfshirë në citokinezën bakteriale, ndërsa filamentet e aktinës e kryejnë këtë funksion tek eukariotët, përkundrazi, homologët e aktinës përfshihen në ndryshimin midis molekulave të ADN-së gjatë ndarjes në bakteret dhe mikrotubulat në eukariotët, me tubulinë që formon boshtin e ndarjes. Gjithashtu, të paktën një klasë proteinash u gjet në prokariote, të cilat mund të konsiderohen homologe të proteinave të filamentit të ndërmjetëm dhe një klasë e proteinave citoskeletore - ATPase e tipit Walker A (WACA - MinD dhe PraA) që nuk kanë korrespondencë në eukariote.

homologët e aktinës

Në vitin 2001, Jones Jones) dhe spivrobintniki gjeti se bakteri Bacillus subtilis janë të pranishme proteinat homologe të aktinës, të cilat formojnë struktura të gjata spirale. Ky zbulim shkaktoi një zhvillim intensiv të kërkimit në fushën e citoskeletit të prokariotëve, si rezultat i të cilit u zbuluan shumë homologë të tjerë të aktinës. Të gjitha këto proteina karakterizohen nga prania e një domeni aktin ATPase. Shumica e tyre, si aktina te eukariotët, janë pjesë e citoskeletit, por disa kanë funksione të tjera, si FtsA i përfshirë në ndarjen e qelizave, kaperoni DnaK dhe heksokinaza. Homologët e aktinës bakteriale kanë një strukturë të ngjashme hapësinore, por kryesisht ndryshojnë mjaft fort në sekuencën e aminoacideve (identiteti 5-10%). Gjithashtu, këto proteina kanë karakteristika të shkëlqyera të dinamikës së polimerizimit dhe të vetive të filamenteve që formojnë. Natyrisht, ndryshe nga eukariotët, të cilët përdorin të njëjtën aktinë për një sërë nevojash qelizore, bakteret kanë shumë variante të proteinave të tilla, secila prej të cilave është e specializuar për të kryer një funksion të veçantë.

MreB dhe homologët e tij

mreb (anglisht) M ju frenoni grupin B) dhe homologët e saj, proteinat, janë të zakonshme në mesin e baktereve që kanë një formë shufre ose spirale dhe mungojnë në koke. Disa baktere, për shembull Escherichia coli Dhe Caulobacter crescentus, që përmbajnë vetëm gjenin e proteinës MreB, ndërsa të tjerët, në veçanti bacillus subtilis, përveç tij, gjenet e homologëve të tij Mbl (eng. M re B - si) dhe MreBH MreB h omolog). Këto proteina sigurojnë ruajtjen e formës në formë shufre të qelizës, polaritetin e saj, si dhe ndryshimet në kopjet e ADN-së bakteriale gjatë ndarjes.

Struktura dhe dinamika e filamenteve MreB dhe homologëve të tij

in vivo Proteina MreB dhe homologët e saj formojnë fije të gjata spirale të vendosura përgjatë qelizës bakteriale, ato mund të kombinohen në tufa të forta dhe mjaft fleksibël. Filamente të tilla janë struktura dinamike; gjysma e jetës së tyre zakonisht nuk i kalon disa minuta. Përveç kësaj, në disa lloje, në veçanti C. crescentus Dhe Rhodobacter sphaeroides Filamentet MreB ndryshojnë vendndodhjen e tyre gjatë ciklit qelizor: gjatë ndarjes, ato përqendrohen në pjesën qendrore të qelizës dhe formojnë një unazë. Megjithatë, duke qenë se mutantët e fshirjes së mreB nuk e humbin aftësinë e tyre për t'iu nënshtruar citokinezës, duket se proteina MreB nuk është e nevojshme për këtë proces.

Siç tregohet në eksperimentet mbi proteinat bakteriale Thermotoga maritima Njësitë monomerike MreB janë të afta të vetëorganizohen in vitro në fije të gjata lineare, të cilat përbëhen nga dy protofilamente të vendosur paralelisht. Pra, sipas strukturës së filamenteve MreB, ato ndryshojnë në F-aktin, të formuar nga dy zinxhirë të përdredhur në mënyrë spirale rreth njëri-tjetrit. Polimerizimi i MreB kërkon praninë e ATP në mjedis, por ai vazhdon po aq mirë në prani të GTP (ndryshe nga aktina, e cila polimerizohet vetëm në prani të ATP). Kjo për faktin se njësitë e reja përfshihen në polimer vetëm në formën e lidhur me trifosfatin nukleotid; më vonë, ndodh hidroliza e ATP ose GTP e lidhur me ADP ose GDP, përkatësisht.

Funksionet e MreB dhe homologëve të tij

Një nga funksionet kryesore të filamenteve MreB dhe proteinave homologe është të ruajnë formën në formë shufre ose spirale të qelizës bakteriale. Mutacionet që prishin shprehjen e këtyre proteinave rezultojnë në një ndryshim të theksuar në formën e baktereve (si rregull, ato kthehen në qeliza të rrumbullakosura, ose në rastin e Mbl, në qeliza me formë të çrregullt). Megjithatë, filamentet MreB NUK shërbejnë drejtpërdrejt si skela për formën e qelizës, nga ana tjetër, të rregulluar në një spirale përgjatë saj, ato janë vende për lidhjen e enzimave që sintetizojnë peptidoglikanin e murit qelizor. Kështu, ato rregullojnë natyrën e depozitimit të elementeve të rinj në guaskën e baktereve, që në fakt është faktori përcaktues në ruajtjen e një forme konstante. Në mënyrë të ngjashme, mikrotubulat e një qelize bimore ndikojnë në formën e saj duke drejtuar përfshirjet e molekulave të celulozës në murin qelizor. Në shumë baktere (përfshirë E.coli Dhe B.subtilis) gjen mreBështë pjesë e operonit, i cili përfshin edhe gjenet mreC Dhe mreD. Ky operon përfshihet në një grup të madh gjenesh të nevojshme për biosintezën e peptidoglikanit. Produkte gjenetike mreC Dhe mreD janë proteina të membranës së brendshme të baktereve gram-negative, ato ndërveprojnë me proteinën MreB dhe marrin pjesë në organizimin e kompleksit të saj me enzimat e përfshira në biosintezën e mureinës, siç është murein transpeptidaza PBP2. Ky kompleks përfshin gjithashtu proteinat transmembranore RodZ dhe RodA.

Filamentet MreB përfshihen gjithashtu në përcaktimin e disa aspekteve të polaritetit të qelizave, në veçanti përqendrimit në një ose të dy polet e proteinave të caktuara, të tilla si ato përgjegjëse për kemotaksën, lëvizshmërinë, sekretimin dhe virulencën.

Një funksion tjetër i MreB dhe homologëve të tij është pjesëmarrja në ndryshimin midis kopjeve të kromozomit bakterial gjatë ndarjes. Ndër mutantët në të cilët mungon kjo proteinë, u gjetën qeliza me disa nukleoidë në citoplazmë, si dhe qeliza që nuk kishin kromozome. Vendi i lidhjes së proteinave MreB me ADN-në bakteriale është pika oriC; ngjitja ndodh drejtpërdrejt ose me pjesëmarrjen e proteinave të tjera. Kur ndahen, fijet e citoskeletit ofrojnë dallime në pikat oriC të dy kopjeve të ADN-së në skajet e kundërta të qelizës; mekanizmi i këtij procesi ende nuk është sqaruar (2006). Nuk dihet gjithashtu sesi ndodh ndarja e kromozomeve në koket që nuk kanë gjen mreB dhe homologët e tij.

Ndarja e proteinave të plazmideve ParM

Shumë plazmide bakteriale me kopje të ulët (~ 1-5 kopje) kanë sisteme të veçanta që sigurojnë dallimet e tyre pas riprodhimit. Këta mekanizma janë të nevojshëm që secila prej qelizave bijë të marrë të paktën një molekulë plazmide të ADN-së pas ndarjes. Ekzistojnë tre lloje sistemesh që ofrojnë dallime në plazmidet me kopje të ulët, secila prej të cilave përdor proteina të ndryshme motorike (tipi I - ATPazat e tipit Walker A ose proteinat e ngjashme me ParA, tipi II - homologët e tubulinës ose proteinat në formë TubZ, tipi III - homologët e aktinës ose proteinat në formë ParM). Proteina ParM (nga anglishtja. Par motori i pozicionimit) u zbulua për herë të parë në studimin e plazmidit R1 E.coli. Ky sistem i ndarjes së ADN-së plazmidike tani është kuptuar më mirë. Një sistem i ngjashëm është gjetur në plazmide të tjera, veçanërisht në ato përgjegjëse për përhapjen e rezistencës së shumë ilaçeve. rezistenca e shumë barnave).

Struktura dhe dinamika e filamenteve ParM

Ashtu si të gjithë elementët e citoskeletit, filamentet ParM përbëhen nga nënnjësi proteinash monomerike. Këto nënnjësi janë të afta për polimerizim in vitro në prani të ATP ose GTP. Filamentet që rezultojnë përbëhen nga dy protofilamente të përdredhur rreth njëri-tjetrit (struktura është e ngjashme me F-aktinën). Në qelizat e gjalla, monomerët ParM formojnë filamente të gjata të padegëzuara që ndodhen përgjatë boshtit të bakterit. Ndryshe nga aktina dhe MreB dhe analogët e saj, ParM nuk formon tufa.

Polimerizimi dhe shpërbërja e monomereve ParM varet nga shtimi dhe hidroliza e ATP. Nënnjësitë e reja inkorporohen në filamente në një formë të lidhur me ATP dhe ngjitja mund të ndodhë në të dy skajet e fijeve. Njëkohësisht me përfshirjen e një nën-njësie të re ParM-ATP, hidroliza e ATP ndodh në molekulën e fundit të proteinës së bashkangjitur. Kështu, i gjithë filamenti përbëhet nga proteinat ParM-ADP, dhe vetëm në skajet janë nën-njësi ParM-ATP, të cilat "KEPU" e stabilizojnë të gjithë strukturën.

Në mungesë të plazmidit të duhur, filamentet ParM vazhdojnë të polimerizohen derisa të arrijnë një gjatësi të caktuar kritike. Pas kësaj, ato fillojnë të shkëputen shumë shpejt, dhe shpejtësia e këtij procesi është rreth 100 herë më e lartë se ajo për F-aktinën, domethënë vërehet i ashtuquajturi jostabilitet dinamik, sipas të cilit këta elementë janë më shumë si mikrotubula eukariote. .

Parimi i funksionimit të filamenteve ParM

gjen parM hyn në vend par plazmidi R1, përveç tij, përmban edhe një seksion parC(nga anglishtja. C entromere), i cili luan një rol të ngjashëm me centromerin në kromozomet eukariote, si dhe gjenin parr, produkti i të cilit është ParR (nga anglishtja. Represor) bashkohet me seksionin parC dhe autorregullon transkriptimin e lokusit par, dhe shërben gjithashtu si një përshtatës për ngjitjen e proteinës ParM.

Pas replikimit të plazmidit R1 në të dy kopjet e tij në rajon parCështë ngjitur proteina ParR. Në këtë gjendje, ai mund të lidhë dhe stabilizojë filamentet ParM, të cilat montohen dhe çmontohen vazhdimisht në citoplazmë. Pas kësaj, fijet e polimerit ParM fillojnë të përtypen, duke bashkangjitur monomerë të rinj në çdo skaj. Ky proces shoqërohet me hidrolizën e ATP. Për shkak të zgjatjes së filamenteve, dy plazmidet që janë ngjitur në skajet e saj ndahen në drejtime të ndryshme derisa të arrijnë në polet e qelizës. Kjo pasohet nga shpërbërja e polimerit ParM.

Proteina organizuese e magnetozomeve MamK

Një tjetër homolog i aktinës prokariotike, MamK, është i përfshirë në organizimin e membranave magnetosome. Magnetozomet janë organele të lidhura me membranë të baktereve të gjinisë Magnetospirillum Dhe Magnetokok, që përmbajnë kristale të magnetitit dhe ndihmojnë bakterin të lundrojë në fushën gjeomagnetike. Në qelizë, magnetosomet janë rregulluar në një rresht, si rezultat i të cilave ato mund të funksionojnë si një gjilpërë magnetike. Ky rregullim sigurohet nga filamentet e proteinës MamK në të cilën janë ngjitur këto vezikula membranore.

Homologët e tubulinës

Shumica e prokariotëve kanë gjithashtu homologë të tubulinës së proteinës eukariote që përbën mikrotubulat. Më i miri i studiuar nga këta homologë është blilock FtsZ i përfshirë në citokinezë. Tubulina dhe FtsZ kanë mjaft pak identitet në sekuencën e aminoacideve, vetëm domeni GTPase është i ruajtur, por ato janë të ngjashme në strukturën hapësinore. Gjithashtu, në disa përfaqësues të baktereve dhe arkeave, u gjetën homologë të tjerë të tubulinës: për shembull, BtubA / BtubB Prosthebacter dejoneii, si dhe TubZ dhe RepX, të koduara nga gjenet plazmide të baktereve të gjinisë bacil.

FtsZ dhe unaza Z

FtsZ (FtsZ) F mutant i ndjeshëm ndaj temperaturës shqetësuese Z)është një nga proteinat e para citoskeletore të identifikuara në prokariote. Gjendet në qelizat e pothuajse të gjitha baktereve dhe arkeave të studiuara, si dhe në organelet eukariote që rrjedhin nga prokariotët, në veçanti plastidet. Kjo proteinë është e përfshirë në formimin e unazës Z, siguron citokinezë gjatë ndarjes së qelizave. Përveç FtsZ, ky proces përfshin gjithashtu një numër të madh të proteinave ndihmëse, veçanërisht ato të përfshira në sintezën e murit qelizor bakterial.

Struktura dhe dinamika e filamenteve FtsZ

Formohen monomerët FtsZ in vitro protofilamente, të përbëra nga një rresht i këtyre proteinave. Protofilamentet NUK mblidhen në struktura të ngjashme me mikrotubulat, megjithëse ato ndonjëherë formojnë tufa ose fletë. FtsZ polimerizohet në një formë aktive të lidhur me GTP; megjithatë, ndryshe nga tubulina, kjo proteinë zakonisht nuk hidrolizon GTP pas përfshirjes së saj në protofilament. Kështu, në ndryshim nga protofilamentet e mikrotubulave, të cilat pothuajse tërësisht përbëhen nga GDP-tubulina dhe kanë vetëm kapak GTP-tubulin në skajet, raporti i nënnjësive të lidhura me GTP me GDP në protofilamentet FtsZ është 80:20.

Në kushte të caktuara, hidroliza GTP mund të ndodhë në protofilamentet FtsZ; në këtë rast, forma e tyre kryesisht ndryshon nga e drejtë në të lakuar, dhe polimeri destabilizohet, si rezultat i të cilit mund të dekompozohet në monomere. Protofilamentet FtsZ janë struktura dinamike; ato vazhdimisht shkëmbejnë nënnjësi me një grup monomerësh të lirë.

Struktura e unazës Z

Një pjesë e proteinës FtsZ në qelizë është e përfshirë në formimin e unazës Z, ndërsa pjesa tjetër është në citoplazmë në një formë monomerike, ose në formën e fijeve të shkurtra. Siç tregohet nga mikroskopi fluoreshent (duke përdorur antitrupa të etiketuar ose FtsZ të shkrirë me GFP), unaza Z është qartë e dukshme në qendër të shumicës së qelizave. Gjatë ndarjes së qelizave, ajo tkurret, duke mundësuar kështu citokinezën. Njëkohësisht me reduktimin e unazës Z në qelizën amë, FtsZ fillon të polimerizohet në qendër të qelizave bijë.

Unaza Z nuk përbëhet nga një FtsZ i mbyllur në protofilament, siç tregohet nga studime të shumta, sasia e monomereve FtsZ në unazën Z është e mjaftueshme për të bërë rreth 2.5 rrotullime rreth diametrit të brendshëm të qelizës. Meqenëse protofilamentet individuale FtsZ janë shumë më të shkurtër se perimetri i qelizës, u propozua një model për strukturën e unazës Z, sipas të cilit ai përbëhet nga një numër i madh protofilamentesh të shkurtra të mbivendosura. Ky model u konfirmua nga të dhënat e marra duke përdorur kriotomografinë elektronike. Megjithatë, ekzistojnë edhe modele alternative për strukturën e unazës Z, njëra prej të cilave supozon se protofilamentet FtsZ ndërveprojnë nga skaji në skaj dhe formojnë një spirale të vazhdueshme.

Për të mundësuar citokinezën, unaza Z duhet disi të ngjitet në membranën plazmatike. Ky rol në shumicën e baktereve kryhet nga proteina piintegrale FtsA dhe proteina transmembranore ZipA, domenet citoplazmike të së cilës janë të lidhura me FtsZ.

Modelet e funksionimit të unazës Z gjatë citokinezës

Mekanizmi me të cilin unaza Z kontraktohet gjatë citokinezës është ende e paqartë. Kishte disa hipoteza, të përshkruara më lart:

• Modeli i falsifikimit: meqenëse ka të ngjarë që unaza Z të shoqërohet me protofilamente që mund të ndërveprojnë anash, ngjashëm me aktinën eukariote dhe miozinën, supozohet se ekziston një proteinë motorike specifike që mund të sigurojë rrëshqitjen e këtyre protofilamenteve me njëri-tjetrin. Ndërsa ky proces përparon, FtsZ gjithashtu depolimerizohet, kështu që unaza Z shkurtohet dhe tërheq membranën plazmatike së bashku me të. E meta kryesore e këtij modeli është se asnjë proteinë e tillë motorike nuk është gjetur në asnjë nga speciet bakteriale.
• Modeli "kornizë": Protofilamentet FtsZ mund të luajnë një rol pasiv në citokinezë. Sipas këtij modeli, ato tërheqin vetëm enzimat e sintezës së murit qelizor në vendin ku do të zhvillohet citokineza. Shtresat e reja të peptidoglikanit të depozituara sigurojnë inkorporimin e membranës plazmatike, si rezultat i së cilës unaza Z është përdredhur. Ky model nuk është në gjendje të shpjegojë mekanizmin e citokinezës në mykobakteret, në veçanti mycobacterium tuberculosis, në të cilat peptidoglikani përgjithësisht mungon në murin e kiltinit.
• Modeli i "shtrydhjes së përsëritur".- më i njohur në kohën e tanishme. Ky mekanizëm nuk përfshin pjesëmarrjen e ndonjë proteine ​​motorike, por sugjeron që vetë protofilamentet FtsZ mund të gjenerojnë forcën e nevojshme për citokinezën. Besohet se filamentet në unazën Z janë ngjitur në membranën citoplazmike në një formë të lidhur me GTP, me ç'rast ato kanë një konformacion të drejtë. Më pas, në to ndodh hidroliza e GTP, e cila çon në lakimin e filamenteve. Kur kjo ndodh, membrana qelizore, e lidhur me filamentet nga proteinat FtsA ose ZipA, përkulet disi. Ky ngjeshje sekuenciale e membranës çon në citokinezë. Vetëm fazat e tij të fundit nuk mund të ndodhin sipas këtij mekanizmi dhe mundësisht të kalojnë pa pjesëmarrjen e proteinës FtsZ.

Homologë të tjerë të tubulinës

Sekuenca e gjenomave të shumë baktereve ka zbuluar disa proteina të ngjashme me tubulinën që ndryshojnë nga FtsZ. Veçanërisht në bakteret Prosthebacter dejoneii u gjetën dy proteina BtubA dhe BtubB. B vaskë aktive), të cilët janë përkatësisht homologë të α dhe β tubulinës. Gjatë polimerizimit në prani të GTP, ato formojnë një heterodimer, si dhe tubulina α dhe β. Funksioni i këtyre proteinave aktualisht është i panjohur.

Është interesante se këto proteina janë shumë më afër në sekuencën e aminoacideve me tubulinat eukariote sesa me homologun e tyre prokariotik FtsZ. Besohet se bakteri P. dejoneii mori gjenet për këto proteina si rezultat i transferimit horizontal nga eukariotët.

Një klasë tjetër e homologëve të tubulinës u gjet në plazmide të mëdha të baktereve të gjinisë bacil, zokema:

• Proteina TubZ Bacillus thuringiensis i koduar nga gjenet plazmidike pBtoxis;
• Proteina RepX është e koduar në plazmid pX01 Bacillus anthracis.

Të dyja këto proteina janë të afta të formojnë filamente të gjata si rezultat i polimerizimit në prani të GTP dhe kërkohen për mbajtjen e qëndrueshme të plazmidit përkatës në qelizë. Ato mund të përfshihen në ndarjen e kopjeve plazmide, replikimin e plazmideve ose të dyja.

Crescentin është një homolog i proteinave të filamentit të ndërmjetëm

Crescentin është një proteinë e ndërmjetme e filamentit që gjendet në baktere Caulobacter crescentus dhe baktere të tjera të kësaj gjinie. Kjo proteinë ruan një strukturë të gjatë, të lakuar, filamentoze që kalon përgjatë skajit të brendshëm të bakterit të ngjashëm me como dhe siguron që kjo formë të ruhet. Në mungesë të kreshentinës, bakteret bëhen të ngjashme me krio, por nuk e humbasin vitalitetin e tyre. Krescentina ka 25% identitet dhe 40% homologji në sekuencën e aminoacideve me proteinat e filamentit të ndërmjetëm eukariote, si dhe një organizim të ngjashëm të domeneve të proteinave - në veçanti. , prania e një domeni heliks të dyfishtë qendror (eng. Spirale e mbështjellë). Polimerizimi i monomereve të kreshentinës, si në rastin e proteinave të filamentit të ndërmjetëm eukariote, vazhdon pa pasur nevojë për nukleotide. Pyes veten se çfarë të formësoj C. crescentus Përveç crescentinës, kërkohet edhe homologu i aktinës MreB, në mungesë të tij, qelizat bëhen sferike pavarësisht nga prania e crescentinës.

ATPaza citoskeletore e tipit Walker A

Përveç homologëve të aktinës eukariote, tubulinës dhe proteinave të filamentit të ndërmjetëm, komponentë citoskeletorë janë gjetur edhe te bakteret që nuk kanë analoge në qelizat bërthamore. Në veçanti, këto janë proteinat WACA (eng. Walker Një ATPazë citoskeletore- ATPaza citoskeletore e tipit Walker A), që i përket familjes funksionalisht heterogjene të ATPases, që kanë një domen konservator anormal Walker A në strukturën e tyre dhe dimerizohet në prani të ATP.

Proteinat WACA në formë të lidhur me ATP mund të formojnë polimere në sipërfaqe të caktuara, siç është membrana qelizore, dhe konsiderohen si elemente të citoskeletit. Kjo klasë përfshin proteinën MinD, e cila është e përfshirë në përcaktimin e vendit ku do të zhvillohet citokineza gjatë ndarjes, dhe proteinat ParA, Soj, si dhe SopA dhe ParF, të cilat ofrojnë dallime (ndarje) të kopjeve të kromozomeve plazmide dhe bakteriale. Megjithëse ato kanë funksione të ndryshme, këto proteina kanë një strukturë hapësinore shumë të ngjashme dhe një nivel të lartë të homologjisë së sekuencës së aminoacideve. Të gjitha WACA-t janë të afta për hidrolizë ATP, aktiviteti i tyre katalitik rregullohet nga ndërveprimi me proteinat aktivizuese: për MinD, kjo është proteina MinE, dhe për ParA, proteina që lidh ADN-në ParB. Gjithashtu, këtë familje proteinash e bashkon fakti që pas të gjithave vërehet një sjellje dinamike. in vivo: format e polimerizuara të këtyre proteinave lëkunden ndërmjet zonave të caktuara qelizore. Për shembull, MinD-të polimerizohen së pari në njërin pol të qelizës, pastaj në tjetrin, kohëzgjatja e një cikli të tillë është 40-50 sekonda. Proteinat ParA dhe Soj luhaten kryesisht midis dy nukleoideve para ndarjes, dhe intervalet e tyre kohore të "kërcimit" janë më pak të rregullta (nga disa minuta në një orë).

Sistemi MinCDE

Mekanizmi i lëkundjes kuptohet më mirë duke përdorur shembullin e sistemit MinCDE, i cili përfshin WACA MinD. Ky sistem është i nevojshëm për qelizën për të vendosur me saktësi unazën Z në pjesën qendrore për kalimin e saktë të citokinezës. Ai përmban tre proteina:

• MinC, FtsZ frenues polimerizimi;
• MinD - proteina citoskeletike WACA që polimerizohet në membranën citoplazmike;
• MinE është një proteinë që stimulon aktivitetin hidrolitik të MinD.

NË E.coli ky sistem funksionon si më poshtë: pas shtimit të një molekule ATP, MinD polimerizohet në membranën plazmatike, duke formuar spirale. Në këtë formë të aktivizuar, ajo lidhet me proteinën MinC, e cila pengon formimin e unazës Z në atë vend të caktuar. MinD-ATP gjithashtu mund të ndërveprojë me MinE, e cila stimulon hidrolizën e ATP, pas së cilës MinD e inaktivizuar shkëputet nga membrana dhe mund të shkëputet diku tjetër. Ai shpërbëhet kryesisht në polin e kundërt të qelizës, ku nuk ka proteinë MinE, aty fillon polimerizimi i kompleksit të ri, i cili vazhdon derisa të përfundojë depolimerizimi i të vjetrit. Dhe kur fillon të përfundojë, proteina MinE lëshohet dhe fillon të "shkatërrojë" kompleksin e sapoformuar MinD / MinC. Kështu, ky kompleks "kërcen" nga një pol në tjetrin me një periodicitet prej 40-50 minutash dhe nuk prek vetëm zonën qendrore, ku ndodh formimi i unazës Z, pasi asgjë nuk e shtyp atë atje.

Megjithëse MinD është një proteinë shumë e konservuar midis prokariotëve, ajo funksionon ndryshe në specie të ndryshme, për shembull në B. subtilis nuk ndodh asnjë lëkundje: MinD është e lidhur përgjithmonë me polet e qelizave nga një proteinë tjetër DivIVA. Për më tepër, bakteret kanë mekanizma "rezervë" për rregullimin hapësinor të citokinezës që funksionojnë edhe në mungesë të MinCDE, për shembull, mekanizmi "shmangia e nukleoideve": formimi i unazës Z shtypet pranë nukleoidit.

Në disa baktere, si sistemi MinCDE ashtu edhe mekanizmi "shmangia e nukleoideve" mungojnë fare, për shembull, në C. crescentus vendi i citokinezës përcaktohet nga proteina MipZ (e ngjashme me ParA). Kjo proteinë polimerizohet pranë pikës ori dhe gjithashtu pengon formimin e unazës Z.

Burimet e përdorura

1. Shih YL, Rothfield L (2006). Citoskeleti bakterial. Microbiol Mol Biol Rev 70. Me. 729-54. doi: 10.1128/MMBR.00017-06. PMID 16959967.
2. Bi EF, Lutkenhaus J (1991). Struktura unazore FtsZ e lidhur me ndarjen në Escherichia coli. Natyra 354. Me. 161-4. doi: 10.1038 / 354161a0. PMID 1944597.
3. Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Biologjia molekulare e qelizës(Botimi i 5-të). Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5.
4. Gitai Z (2005). Biologjia e re e qelizave bakteriale: pjesët lëvizëse dhe arkitektura nënqelizore. qelizë 120.
5. Gerdes K (2009). RodZ, një lojtar i ri në morfogjenezën e qelizave bakteriale. Gazeta EMBO 28. Me. 171 - 172. doi: 10.1038 / emboj.2008.287. PMID 19194484.
6. Salje J, Gayathri P, Lowe J (2005). Sistemi ParMRC: mekanizmat molekularë të ndarjes së plazmideve nga filamente të ngjashme me aktinën. qelizë 120. Me. 577-86. doi: 10.1016 / j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
7. Taoka A, Asada R, Wu LF, Fukumori Y (2007). Polimerizimi i proteinës së ngjashme me aktinën MamK, e cila shoqërohet me magnetozome. J Bakteriol 189. Me. 8737-40. doi: 10.1128 / JB.00899-07. PMID 17905974.
8. Thanbichler M, Shapiro L (2008). Organizimi - si qelizat bakteriale lëvizin proteinat dhe ADN-në. Nat Rev Microbiol 6. Me. 28-40. doi: 10.1038/nrmicro1795. PMID 18059290.
9. Pogliano J. (»Citoskeleti bakterial. Curr Opin Cell Biol 20. Me. 19-27. doi: 10.1016 / j.ceb.2007.12.006. PMID 18243677.
10. Erickson HP, Anderson DE, Osawa M (2010). FtsZ në citokinezën bakteriale: citoskelet dhe gjenerator i forcës të gjitha në një. Microbiol Mol Biol Rev 74. Me. 504-28. doi: 10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
11. Li Z, Trimble MJ, Brun YV, Jensen GJ (2007). Struktura e filamenteve FtsZ in vivo sugjeron një rol gjenerues të forcës në ndarjen e qelizave. EMBO J 26. Me. 4694-708. doi:10.1038/sj.emboj.7601895. PMID 17948052.

Plani:

Prezantimi

• 1 citoskelet eukariotik
  • 1.1 filamentet e aktinës (mikrofilamentet)
  • 1.2 Filamentet e ndërmjetme
  • 1.3 Mikrotubulat
• 2 Citoskeleti i prokariotëve
  • 2.1 Homologët bakterialë të aktinës
    • 2.1.1 MreB dhe homologët e tij
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Homologët e tubulinës
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, një homolog i proteinave të filamentit të ndërmjetëm
  • 2.4 Mendja dhe ParA
Shënime

Prezantimi

citoskelet eukariotik. Mikrofilamentet e aktinës ngjyrosen në të kuqe, mikrotubulat në të gjelbër, bërthamat e qelizave në blu.

Citoskeleti- kjo është një kornizë qelizore ose skelet i vendosur në citoplazmën e një qelize të gjallë. Është i pranishëm në të gjitha qelizat si në eukariotët ashtu edhe në prokariotët. Kjo është një strukturë dinamike, në ndryshim, funksionet e së cilës përfshijnë ruajtjen dhe përshtatjen e formës së qelizës ndaj ndikimeve të jashtme, ekzo- dhe endocitozën, sigurimin e lëvizjes së qelizës në tërësi, transportin aktiv ndërqelizor dhe ndarjen e qelizave.

Filamentet e ndërmjetme të keratinës në një qelizë.

Citoskeleti përbëhet nga proteina. Në citoskelet dallohen disa sisteme kryesore, të emërtuara ose sipas elementëve strukturorë kryesorë të dukshëm në studimet mikroskopike elektronike (mikrofilamentet, fijet e ndërmjetme, mikrotubulat), ose sipas proteinave kryesore që i përbëjnë ato (sistemi aktin-miozinë, keratinat, tubulina. -sistemi dynein).

1. Citoskeleti eukariot

Qelizat eukariote përmbajnë tre lloje të të ashtuquajturave filamente. Këto janë struktura supramolekulare, të zgjeruara, të përbëra nga proteina të të njëjtit lloj, të ngjashme me polimeret. Dallimi qëndron në faktin se te polimeret, lidhja ndërmjet monomereve është kovalente, ndërsa te fijet, lidhja e njësive përbërëse sigurohet për shkak të një bashkëveprimi të dobët jokovalent.

1.1. filamentet e aktinës (mikrofilamentet)

Rreth 7 nm në diametër, mikrofilamentet janë dy zinxhirë spirale të monomereve të aktinës. Ato janë të përqendruara kryesisht në membranën e jashtme të qelizës, pasi janë përgjegjëse për formën e qelizës dhe janë në gjendje të formojnë zgjatime në sipërfaqen e qelizës (pseudopodia dhe mikrovili). Ata janë gjithashtu të përfshirë në ndërveprimin ndërqelizor (formimin e kontakteve ngjitëse), transmetimin e sinjalit dhe, së bashku me miozinën, në tkurrjen e muskujve. Me ndihmën e miozinave citoplazmike, transporti vezikular mund të kryhet përgjatë mikrofilamenteve.

1.2. Filamentet e ndërmjetme

Diametri i fijeve të ndërmjetme është nga 8 në 11 nanometra. Ato përbëhen nga lloje të ndryshme nënnjësi dhe janë pjesa më pak dinamike e citoskeletit.

Diagrami që tregon citoplazmën, së bashku me përbërësit e saj (ose organele) në një qelizë tipike shtazore. Organelet:
(1) Bërthama
(2) Bërthama
(3) ribozomi (pika të vogla)
(4) Vezikulë
(5) retikulumi endoplazmatik i ashpër (ER)
(6) aparat Golgi
(7) Citoskelet
(8) Retikulumi endoplazmatik i lëmuar
(9) Mitokondri
(10) Vakuola
(11) Citoplazma
(12) Lizozomi
(13) Centriole dhe Centrosome

1.3. mikrotubulat

Mikrotubulat janë cilindra të zbrazët me diametër rreth 25 nm, muret e të cilëve përbëhen nga 13 protofilamente, secila prej të cilave është një polimer linear i dimerit të proteinës së tubulinës. Dimeri përbëhet nga dy nënnjësi - forma alfa dhe beta e tubulinës. Mikrotubulat janë struktura jashtëzakonisht dinamike që konsumojnë GTP gjatë polimerizimit. Ata luajnë një rol kyç në transportin ndërqelizor (ato shërbejnë si "shina" përgjatë të cilave lëvizin motorët molekularë - kinesina dhe dyneina), formojnë bazën e aksonemës undylipodium dhe boshtit të ndarjes gjatë mitozës dhe mejozës.

2. Citoskeleti i prokariotëve

Për një kohë të gjatë besohej se vetëm eukariotët kishin një citoskelet. Megjithatë, që nga punimi i vitit 2001 nga Jones et al. (PMID: 11290328) duke përshkruar rolin e homologëve të aktinës bakteriale në qeliza Bacillus subtilis, filloi një periudhë e studimit aktiv të elementeve të citoskeletit bakterial. Deri më sot, homologët bakterialë janë gjetur për të tre llojet e elementeve të citoskeletit eukariote - tubulinën, aktinën dhe fijet e ndërmjetme. U zbulua gjithashtu se të paktën një grup i proteinave të citoskeletit bakterial, MinD/ParA, nuk ka analoge eukariote.

2.1. Homologët bakterialë të aktinës

Komponentët më të studiuar të ngjashëm me aktinën e citoskeletit janë MreB, ParM dhe MamK.

2.1.1. MreB dhe homologët e tij

Proteinat MreB dhe homologët e saj janë përbërës të ngjashëm me aktinën e citoskeletit bakterial, të cilët luajnë një rol të rëndësishëm në mirëmbajtjen e formës së qelizave, ndarjen e kromozomeve dhe organizimin e strukturave të membranës. Disa lloje bakteresh, si p.sh Escherichia coli, kanë vetëm një proteinë MreB, ndërsa të tjerët mund të kenë 2 ose më shumë proteina të ngjashme me MreB. Një shembull i kësaj të fundit është bakteri Bacillus subtilis, në të cilat proteinat MreB, Mbl ( M ri B-l ike) dhe MreBH ( MreB h omolog).

Në gjenomet E. coli Dhe B. subtilis gjeni përgjegjës për sintezën e MreB ndodhet në të njëjtin operon si gjenet për proteinat MreC dhe MreD. Mutacionet që shtypin shprehjen e këtij operoni çojnë në formimin e qelizave sferike me qëndrueshmëri të reduktuar.

Nën-njësitë e proteinës MreB formojnë filamente që mbështillen rreth një qelize bakteriale në formë shufre. Ato janë të vendosura në sipërfaqen e brendshme të membranës citoplazmike. Filamentet e formuara nga MreB janë dinamike, vazhdimisht i nënshtrohen polimerizimit dhe depolimerizimit. Pak para ndarjes së qelizave, MreB përqendrohet në rajonin ku do të formohet shtrëngimi. Besohet se funksioni i MreB është gjithashtu të koordinojë sintezën e mureinës, një polimer i murit qelizor.

Gjenet përgjegjëse për sintezën e homologëve MreB u gjetën vetëm në bakteret në formë shufre dhe nuk u gjetën në koke.

2.1.2. ParM

Proteina ParM është e pranishme në qelizat që përmbajnë plazmide me kopje të ulët. Funksioni i tij është të hollojë plazmidet përgjatë poleve të qelizës. Në të njëjtën kohë, nën-njësitë e proteinave formojnë filamente të shtrira përgjatë boshtit kryesor të qelizës në formë shufre.

Filamenti në strukturën e tij është një spirale e dyfishtë. Rritja e filamenteve të formuara nga ParM është e mundur në të dy skajet, në kontrast me fijet e aktinës që rriten vetëm në ±pol.

2.1.3. MamK

MamK është një proteinë e ngjashme me aktinën Magnetospirillum magneticum përgjegjës për pozicionimin e saktë të magnetozomeve. Magnetozomet janë invaginime të membranës citoplazmike që rrethon grimcat e hekurit. Filamenti MamK vepron si një udhëzues përgjatë të cilit magnetozomet janë rregulluar njëri pas tjetrit. Në mungesë të proteinës MamK, magnetozomet shpërndahen rastësisht në sipërfaqen e qelizës.

2.2. Homologët e tubulinës

Aktualisht, dy homologë të tubulinës janë gjetur në prokariote: FtsZ dhe BtubA/B. Ashtu si tubulina eukariote, këto proteina kanë aktivitet GTPase.

2.2.1. FtsZ

Proteina FtsZ është jashtëzakonisht e rëndësishme për ndarjen e qelizave bakteriale; ajo gjendet pothuajse në të gjitha eubakteret dhe arkeat. Gjithashtu, homologë të kësaj proteine ​​u gjetën në plastidet eukariote, që është një tjetër konfirmim i origjinës së tyre simbiotike.

FtsZ formon të ashtuquajturën unazë Z, e cila vepron si një skelë për proteinat shtesë të ndarjes së qelizave. Së bashku ato përbëjnë strukturën përgjegjëse për formimin e shtrëngimit (septa).

2.2.2. BtubA/B

Ndryshe nga FtsZ i përhapur, këto proteina gjenden vetëm në bakteret e gjinisë Protekobakter. Ata janë më afër tubulinës në strukturën e tyre sesa FtsZ.

2.3. Crescentin, një homolog i proteinave të filamentit të ndërmjetëm

Proteina është gjetur në qeliza Caulobacter crescentus. Funksioni i tij është të japë qeliza C. crescentus forma vibrio. Në mungesë të shprehjes së gjenit të kreshentinës qelizore C. crescentus marrin formën e një shkopi. Është interesante se qelizat e mutantëve të dyfishtë, crescentin - dhe MreB -, kanë një formë sferike.

2.4. MinD dhe ParA

Këto proteina nuk kanë homologë midis eukariotëve.

MinD është përgjegjëse për pozicionin e vendit të ndarjes në baktere dhe plastide. ParA është i përfshirë në ndarjen e ADN-së në qelizat bija.

Shënime

1. Shih Y.-L., Rothfield L. Citoskeleti bakterial. // Rishikime të Mikrobiologjisë dhe Biologjisë Molekulare. - 2006. - V. 70., Nr. 3-pp. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967