Hücre iskeleti - hücre iskeletinin incelenmesine ayrılmış bölüm

Mikrotübüller

Mikrotübül parametreleri

Mikrotübül yarı ömrü ~5 dakika, mitozun ilk yarısında ~15s
Mikrotübülün çapı 25 nm'dir.

Mikrotübül oluşumu

Mikrotübülün yapısal birimi bir protein heterodimerdir tübülinα- ve β-alt birimlerinden (53 ve 55 kDa) oluşur, ayrı ayrı gelmez, benzerdir ancak aynı değildir. Alt birimlerin her birinin bir nükleotid bağlanma bölgesi vardır. α-tubulin, hidrolize edilmemiş bir GTP molekülüne bağlanır, β-tubulin ise GDP veya GTP'ye bağlanabilir (Şekil 1). Bir heterodimerin β-tübülini GTP'ye bağlanır ve başka bir heterodimerin α-tübülini ile birleşir ve GTP, GDP'ye hidrolize edilir. α-tubulin, GTP aktive edici bir proteindir ve β-tubulinin GTP hidrolizini katalize eder (Şekil 2). Böylece, heterodimerler doğrusal zincirler oluşturur - protofilamentler, 13 protofilamentler sarmal bir siklik kompleks oluşturur, bu tür halkalar bir tüp halinde polimerize olur (Şekil 3). Tübülinin fosforilasyonu polimerizasyonu arttırır.

Şekil 1 Tubulin heterodimeri. GTP bağlanma bölgesi (mavi) ile a-tubulin (sin.). GTP ve GDP bağlanma bölgelerine sahip β-tubulin (yeşil) (kırmızı)
Mikrotübüller dinamik polar yapılardır. (+)-ucu dinamik olarak kararsızdır (β-tubulin) ve (-)-ucu mikrotübül düzenleme merkezine bağlanarak stabilize edilir (bkz. Centrosome incelemesi).
Koşu bandı, mikrotübüllerin bir ucunun eşzamanlı olarak uzaması ve diğer ucunun ayrılması sonucu mikrotübüllerin hareketidir.
Nükleotid bağlanma alanındaki Tubulin DNA'sı yüksek oranda korunmuş bir GGGTG(T/S)G dizisine sahiptir.
Bir tübülin homologu olan bakteriyel protein FtsZ, bakteriyel hücre iskeletinin bir bileşenidir ve mikrotübüller oluşturmak üzere polimerize olur.

Mikrotübüller

Şekil 2 Mikrotübüller tekli, ikili ve üçlü oluşturma yeteneğine sahiptir.
İkili veya üçlü bir mikrotübül 13 protofilamentten oluşur.
B ve C tübülleri daha az, genellikle 10 adet protofilamentten oluşur.

Mikrotübüllere bağlanan proteinler.

Mikrotübüllerle iki tür protein ilişkilidir: yapısal
proteinler (MAP-mikrotübüllerle ilişkili proteinler) ve translokatör proteinler.

MAP bağlanması fosforilasyon ile düzenlenir, bu da
bazı MAP'lerin mikrotübüllerden ayrıldığı yer.

+İPUÇLARI- (+) uçla etkileşime giren proteinler
çoğu motor protein olan mikrotübüller,
diğerleri mikrofilamentlerle etkileşim sağlar
Hücre korteksi, mikrotübüllerin plazmatik yapıya bağlanması
zar Bazı +İPUÇLARI mikrotübül dinamiklerini düzenler
ve (+)-ucun stabilitesi, örn. XMAP215
protein ailesi yıkımı önlemek için (+) ucunu stabilize eder
ve mikrotübüllerin büyümesinin sağlanması.

TOKA- bağlanmayı sağlayan proteinler
tubulin (+) uca dimerleşir ve inhibe eder felaketler.
bağlayan bir kompleks olan kinetochore ile etkileşime girerler.
Mikrotübülün kromozomlu (+) ucu.

Katastrofinler - Mikrotübüllerin (+) ucuna bağlanan +TIP proteinleri
ve tübülin dimerlerinin ayrışmasının sağlanması. Yeteneklidirler
GTP hidrolizini etkinleştirin veya protofilomentlerin konformasyonunu değiştirin
(MCAK- kinetokorda bulunan kinesin
ve mitozun anafazı sırasında (+) ucunun ayrılmasını sağlar.

stamin- istikrarsızlaştırıcı bir protein bulunur
kanser hücrelerinde. Tübülin heterodimerine bağlanır
polimerizasyonunu zorlaştırır. Stazminler fosforilasyonla inhibe edilir.

Katanin - mikrotübülleri ayırarak yeni kararsız bir tane oluşturur
(+)-ucu.

Bazı MAP'ler mikrotübülleri birbirine bağlar
birbirleriyle, membranla veya ara filamentlerle.

Tip I MAP, sinir hücrelerinin akson ve dendritlerinde bulunur.
ve bazılarının birkaç KKEX tekrarı var (Lys-Lys-Glu-X)
tübülinin (-) yüklü bölgelerini bağlar.

Tip II MAP ayrıca sinir aksonlarında ve dendritlerinde de bulunur.
hücreler ve diğerleri. 18 kalıntının 3-4 tekrarı var
tübülini bağlayan dizi.

Mikrotübüllerin (+) ucuyla etkileşime giren proteinler

APC, Kar9 ( Sc)*

APC (adenomatöz polipozis koli) - tümör baskılayıcı,
düzenleyici protein kompleksinin temelini oluşturur
b-kateninlerin fosforilasyonu.

EB1, Bim1(Sc) Mal3(Sp)

EB1 (uç bağlayıcı protein 1), aşağıdakilerle etkileşime giren bir proteindir:
APC.

Çıplak(Bir)

Nud (nükleer dağılım), dyneinleri düzenleyen bir proteindir.

Lis1/NUDF(Bir), Pac1(Sc)

Lis (lissensefali) - insan beyni gelişiminde bir bozukluk
(pürüzsüz beyin). Protein düzenlemek için dynein ile etkileşime girer
onun işlevi.

ÇIPLAK(Bir), R011(Nörospora
kaba) /Ndl1(Sc) ; Nde1, Ndel1
(memeliler).

Bu proteinler Lis1 ve deninlerle etkileşime girerek şunları sağlar:
onların işleyişi.

Kar3(Sc)

Kar3, C-terminal motor alanına sahip olan ve aşağıdakilere ait olan bir kinesindir:
Kinesin-14 ailesine.

Kip2(Sc), Çay2
(Sp), KipA(Bir)

Aşağıdakileri içeren Kinesin-7 ailesine ait mantar kinesinleri
CENP-E - memeli sentromer proteini, Kip2, Tea2 ve
KipA

Klp10A(DM), Klp59C,MCAK

Kinesin-13 ailesinin üyeleri. Klp10A - varsayılan homolog
Memeli Kif2A. Klp59C (Dm) - varsayılan homolog
Memeli MCAK. KLP10A ve diğer üyeler akraba ben
kapatılmamış ile etkileşime giren kinesin alt aileleri
Mitoz sırasında iğ mikrotübüllerinin (-)-ucu.
Tubülin kutup dimerlerinin ayrışmasını sağlarlar
teşvik eden hücreler Değirmencilik(hareket
Mikrotübüllerin kutuplara doğru ilerlemesi ve mikrotübüllerin kısalması
mitozun anafazı).

Dinaktin

p150 yapıştırılmış proteini içeren bir protein kompleksi. Dynactin bağlanır
dynein ve özelliklerini düzenler ve ayrıca vezikülleri bağlar
dinein'e. p150glued, NUDMA'nın bir homologudur. nidulanlar.

KLİP-170, Bik1 (Sc),Uç
(Sp)

CLIP-170 mikrotübüllerin stabilizasyonunu ve büyümesini sağlar,
ve aynı zamanda dyneinin lokalizasyonunu da düzenler.

CLIP-170 - dynein-dinaktin kompleksinin inişini sağlar,
veziküllerin mikrotübülün sonuna kadar taşınmasında rol oynar.
LIP-170 sitoplazmada aktif olmayan bir konformasyondadır
N-terminalinin mikrotübüle bağlandığı yer
aynı molekülün C terminali ile. N-ucu tübüline bağlandığında
veya mikrotübülün (+)-ucunda C terminali serbest bırakılır ve bağlanır
p150Glued molekülü, mikrotübül aracılığıyla dynein-dinaktin kompleksi ile
istikrar kazanıyor. Dinenin-dynactin serbest bırakılır ve başlar
mikrotübül boyunca hareket (Şekil 3)

Bazıları mitozu bozan bazı toksinler ve ilaçlar, tübülinin polimerizasyonunu ve depolimerizasyonunu etkiler:
Taxol, mikrotübülleri stabilize eden bir antitümör ilaçtır.
Kolşisin tübülini bağlayarak polimerizasyonu bloke eder. Mikrotübüller yüksek kolşisin konsantrasyonlarında depolimerize olur.
vinblastin - vinblastin-tubulin parakristalleri oluşturarak depolimerizasyonu artırır.
nocodazol - mikrotübüllerin depolimerizasyonunu sağlar.
Bu ilişki vinblastin, vinkristin, kolşisin ile bastırılır ve taksol ile güçlendirilir.
Gama soma, çekirdeğin dış yüzeyinde bulunan bir mikrotübül düzenleme merkezidir.

Mikrofilamentler

Monomer G-aktin (küresel aktin) - asimetrik
(42kDa), iyonik olarak iki alandan oluşur
agregatları spiral bükülmüş bir polimer F-aktin (fibriler
aktin).

G-aktin iki değerlikli katyon bağlanma bölgelerine sahiptir
ve fizyolojik koşullar altında Mg2+ tarafından işgal edilen nükleotidler
ve ATP.

G-aktinin F-aktin'e polimerizasyonu

F-aktin polaritesi (+) ve (-) olan
çeşitli özellikler.

G-aktin molekülü sıkı bağlı ATP taşır.
F-aktin'e geçiş yavaşça ADP'ye hidrolize edilir - sergiler
ATPase Polimerizasyonunun özelliklerine hidroliz eşlik eder
ATP gerekli değildir çünkü polimerizasyon aynı zamanda varlığında da meydana gelir.
hidrolize edilemeyen ATP analogları

Polimerizasyon birkaç işlemden oluşur: çekirdeklenme,
uzama, ayrışma,
parçalanma, yanaşma.
Bu süreçler eş zamanlı olarak gerçekleşir.

çekirdeklenme– üç G-aktinin bağlantısı –
Polimerizasyonun başlatılması.

Uzama- aktin zincirinin uzatılması
G-aktinin F-aktinin (+) ucuna bağlanması.

Ayrışma- zincirin kısaltılması. Depolimerizasyon
aktin her iki uçta da aynı hıza sahiptir

Parçalanma- termal hareketin bir sonucu olarak
F-aktin parçalanabilir.

Yerleştirme- bireysel parçalar bağlanabilir
birbirleriyle uçtan uca.

G>F konsantrasyonunda polimerizasyon aynı anda gerçekleşir
(+) ve (-) biter.

Eğer G (-)-son - koşu bandı– F-aktin hareketi
(+) ucun eşzamanlı uzaması ve ayrışma nedeniyle
(-)-son. G ~ F'de - dinamik denge - oluşur
Polimerizasyon (+) ve depolimerizasyon (-)-maliyetle sonlanır
ATP enerjisi G-aktin ATP'ye bağlanır ve polimerleşerek hidrolize olur
ATP, G-aktin'in (+) kritik uçlarında, uç uzar,
a (-) – kısaltır

Aktin mikrofilamentleri

F-aktin fibrillerdir, sarmal dönüş uzunluğu 37'dir
nm, d=6-8nm.

Aktin bağlayıcı proteinler

Sitoplazmada 50'den fazla protein aktine bağlanır
çeşitli işlevler: G-aktin havuzunun (profilin) ​​hacmini düzenler,
polimerizasyon hızını etkiler (villin), stabilize eder
ipliklerin uçları (fragin, a-aktinin), diğerlerinin filamentlerini diker
diğer veya diğer bileşenlerle (villin, α-aktin, spektrin,
MARCKS, fimbrin), F-aktin'in (gelsolin) çift sarmalını yok eder.
Bu proteinlerin aktivitesi Ca2+ ve protein kinazlar tarafından düzenlenir.

Proteinlerin beş etki alanı vardır: monomer ile
aktin, (+)-uçlu (tüylü), (-)-uçlu (sivri),
bir yan yüzeye sahip. Aktin bağlayıcı proteinler olabilir
Ca 2+'a duyarlı veya duyarsız

1. Aktin monomerine bağlanan proteinler çekirdeklenmeyi baskılar
(profilin, fragmentin - Ca2+'ya duyarlı).
Profilin ve monomer, F-aktin ve fragmantin oluşturma kapasitesine sahiptir.
hayır, hem çekirdeklenmeyi hem de uzamayı engelliyor. Hassas değil
Ca 2+ DNaz I ve vitamin bağlayıcı proteine
D - hücrenin dışında işlev görür.

2. Kapatma(+)-ucu kapatma ile bloke edilebilir
proteinler - uzamayı ve kenetlenmeyi bloke eder, teşvik eder
çekirdeklenme - kısaltılmış filamentlerin görünümü (gelsolin,
kötü adam, fragmin)

3. (-)-son - çekirdeklenmenin başlatılması, kenetlenmenin bastırılması
ve uzama - parçaların sayısının arttırılması ve uzunluğunun azaltılması.
Makrofajlarda acumentin, brevin - peynir altı suyu proteini neden olur
F-aktin çözeltisinin viskozitesinde hızlı azalma. Her iki protein de değildir
Ca 2+'ye duyarlı

4. Dikişsiz - yan ciltleme hem stabilize edebilir
ve F-aktin Tropomiyozini (Ca'dan bağımsız) dengesizleştirir
stabilize eder, severin, villin (Ca'ya bağımlı) - bağlayıcı
F-aktin ile kestiler.

5. Bir jel oluşturmak için F-aktinin birbirine çapraz bağlanması. Çok
proteinler çekirdeklenmeyi tetikler. Bu tür proteinler dimeriktir veya
iki aktin bağlama alanı. trombosit α-aktin,
makrofajlardan villin, fimbrin, aktinogelin (Ca2'den bağımsız).

proteinlerin kapatılması- aktin liflerinin uçlarını kapatın
filamentler, polimerizasyon-depolimerizasyonu önler,
filamentin membrana bağlanmasını teşvik eder.

falloidin- mantarın zehiri, bağlar
(-) ucuyla depolarizasyonu engeller.

sitokalasin– küf toksini eklenir
(+) uca doğru, polimerizasyonu bloke eder.

kapatma-parçalanma proteinleri- parça
F-aktin, jelin sol'a geçişine neden olur (gelsolin 90kD aktive edici)
Ca2+ 10-6M, F-aktin'i kırar ve uçlarına bağlanır).

F-aktin bağlayıcı proteinler

Aktin tarafından oluşturulan yapılar

Hücresel korteks– aktin filamentleri ağı
Plazma zarının altında.

Filopodia

Stres fibrilleri: Bir hücrede stres fibrilleri oluşur.
alt tabakaya bağlanma yeteneği

Ara filamentler

ARA FİLAMENTLER
M numaralı hücre filamentleri arasındaki proteinler, kD tipi
asidik keratinler epit>15 40-57 I
temel keratinler epit >15 53-67 II
desmin fare 1 53 III
asidik fibriler protein glial, astrositler 1 50
vimentin mesenkh, nek epith 1 57
periferin sinir 1 57
nörofilament proteinleri: aksonlar ve dendritler IV
NF-L 1 62
NF-M 1 102
NF-H 1 110
interneksin CNS 1 66
Nestin epit sinir dokusu 1 240
tüm hücrelerin lamin A çekirdeği 1 70 V
lamin B 1 67
Lamin C 1 67
septamerik monomer?paralel dimer?antiparalel tetramer?protofilament? protofibril?PF
ara filamentler
d=10nm, (sitokeratinler, desmin, vimentin, glia fibriler asidik protein (GFAP), nörofilament) temel bir çekirdek yapısından oluşur - süpersarmal -heliks, bu tür dimerler antiparalel birleşir, bir tetramer oluşturur, tetramerlerin toplanması "baş başa" verir bir protofilament, 8 protofilament görüntüsü. ara elyaf | polimerizasyon bir görüntüye yol açar. kararlı polar olmayan polimer molekülleri

PF ile ilişkili proteinler
protein M, kD lokalizasyonu
BPAG1 230 hemidesmozomlar
plakoglobin 3 desmozomları
desmoplakin 250 desm
desmoplakin II 215 desm
plektin 300 korteks. alan
ankirin 140 korteks. alan
filaggrin 30 sitozol
B-lamin reseptörü 58 çekirdeği
Mutant fareler vimentinden yoksundur ancak fareler tamamen normal yaşarlar.
Bitki hücrelerinde hücre iskeleti mikrotübüller ve mikrofilamentlerle temsil edilir; ara filamentler yoktur, ancak laminler vardır

Kirpikler

Kirpikler - h=300nm sitoplazmanın büyümesi, PM ile kaplı
aksonem - d=200 nm, 9 çift mikrotübül, 100, 2 merkezi mikrotübül, A-mikrotübül - 13 alt birim, B-mikrotübül - 11 alt birim,
bazal gövde - sitoplazmaya daldırılmış d = 200 nm, 9 üçlü mikrotübül, proksimal kısımda tutacakları, bir manşonu ve parmaklıkları vardır.
Kirpikler nedeniyle hücre hareketinin hızı ~5 mm/s'ye ulaşabilir. Trakea hücresinde silia sayısı ~300, siliat hücresinde ise ~14 bindir.
kinetocilia - hareket edebilen (epitel, sperm), birincil kirpikler - hareket etmez.

Wikipedia'dan materyal - özgür ansiklopedi

Ökaryotların hücre iskeleti. Aktin mikrofilamentleri kırmızı, mikrotübüller yeşil, hücre çekirdekleri mavi renktedir.

Hücre iskeleti canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan hücresel bir çerçeve veya iskelettir. Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur ve tüm ökaryotik hücre iskeleti proteinlerinin homologları prokaryotik hücrelerde bulunur. Hücre iskeleti, işlevleri hücrenin şeklinin dış etkilere, ekzo- ve endositoza göre korunmasını ve uyarlanmasını, hücrenin bir bütün olarak hareketini, aktif hücre içi taşımayı ve hücre bölünmesini sağlamayı içeren dinamik, değişen bir yapıdır.

Hücredeki keratin ara filamentleri.

Hücre iskeleti proteinlerden oluşur; elektron mikroskobik çalışmalar sırasında görülebilen ana yapısal elementler (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bunları oluşturan ana proteinler (aktin-miyozin sistemi, keratinler) tarafından adlandırılan birkaç ana sistem ayırt edilir. tübülin-dynein sistemi).

Ökaryotların hücre iskeleti

Aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, spiral şeklinde bükülmüş iki aktin monomer zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde (psödopodia ve mikrovilli) çıkıntılar oluşturabildikleri için esas olarak hücrenin dış zarının yakınında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyozinle birlikte kas kasılmasında da rol oynarlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

Ara filamentler

Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun zamandır yalnızca ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğuna inanılıyordu. Ancak Jones ve arkadaşlarının 2001 tarihli makalesinin yayınlanmasıyla. (PMID 11290328), bakteriyel aktin homologlarının hücrelerdeki rolünü açıklar Bacillus subtilis, bakteri hücre iskeletinin unsurları üzerinde aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elemanlarının her üç tipinin (tübülin, aktin ve ara filamentler) bakteriyel homologları bulunmuştur. Ayrıca bakteriyel hücre iskeleti proteinlerinin en az bir grubunun, MinD/ParA'nın ökaryotik karşılığı olmadığı da tespit edilmiştir.

Aktin'in bakteriyel homologları

En çok çalışılan aktin benzeri hücre iskeleti bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrılmasında ve membran yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteri hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​​​sahip olabilir. İkincisinin bir örneği bakteridir Bacillus subtilis, burada MreB, Mbl proteinleri ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( MreB H omolog).

Genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinlerine ait genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ifadesini baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik membranın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir ve sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. MreB, hücre bölünmesinden hemen önce daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin aynı zamanda bir hücre duvarı polimeri olan mureinin sentezini koordine etme işlevi de gördüğüne inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler yalnızca çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunamadı.

ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmidler içeren hücrelerde bulunur. Görevi plazmitleri hücre kutuplarına yaymaktır. Bu durumda protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan filamentler oluşturur.

Filamentin yapısı çift sarmaldır. Yalnızca ± kutupta büyüyen aktin filamentlerinin aksine, ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi her iki uçtan da mümkündür.

MamK

MamK aktin benzeri bir proteindir Manyetospirillum magnetikum manyetozomların doğru konumundan sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına yerleştirildiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

Wikipedia'dan materyal - özgür ansiklopedi

Hücre iskeleti canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan hücresel bir çerçeve veya iskelettir. Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur ve tüm ökaryotik hücre iskeleti proteinlerinin homologları prokaryotik hücrelerde bulunur. Hücre iskeleti, işlevleri hücrenin şeklinin dış etkilere, ekzo- ve endositoza göre korunmasını ve uyarlanmasını, hücrenin bir bütün olarak hareketini, aktif hücre içi taşımayı ve hücre bölünmesini sağlamayı içeren dinamik, değişen bir yapıdır. Hücre iskeleti proteinlerden oluşur; elektron mikroskobik çalışmalar sırasında görülebilen ana yapısal elementler (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bunları oluşturan ana proteinler (aktin-miyozin sistemi, keratinler) tarafından adlandırılan birkaç ana sistem ayırt edilir. tübülin-dynein sistemi).

Ökaryotların hücre iskeleti

Aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, spiral şeklinde bükülmüş iki aktin monomer zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde (psödopodia ve mikrovilli) çıkıntılar oluşturabildikleri için esas olarak hücrenin dış zarının yakınında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyozinle birlikte kas kasılmasında da rol oynarlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

Ara filamentler

Mikrotübüller

Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun zamandır yalnızca ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğuna inanılıyordu. Ancak Jones ve arkadaşlarının 2001 tarihli makalesinin yayınlanmasıyla. (), hücrelerdeki aktin bakteriyel homologlarının rolünü tanımlamaktadır Bacillus subtilis, bakteri hücre iskeletinin unsurları üzerinde aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elemanlarının her üç tipinin (tübülin, aktin ve ara filamentler) bakteriyel homologları bulunmuştur. Ayrıca bakteriyel hücre iskeleti proteinlerinin en az bir grubunun, MinD/ParA'nın ökaryotik karşılığı olmadığı da tespit edilmiştir.

Aktin'in bakteriyel homologları

En çok çalışılan aktin benzeri hücre iskeleti bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrılmasında ve membran yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteri hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​​​sahip olabilir. İkincisinin bir örneği bakteridir Bacillus subtilis, burada MreB, Mbl proteinleri ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( MreB H omolog).

Genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinlerine ait genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ifadesini baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik membranın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir ve sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. MreB, hücre bölünmesinden hemen önce daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin aynı zamanda bir hücre duvarı polimeri olan mureinin sentezini koordine etme işlevi de gördüğüne inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler yalnızca çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunamadı.

ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmidler içeren hücrelerde bulunur. Görevi plazmitleri hücre kutuplarına yaymaktır. Bu durumda protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan filamentler oluşturur.

Filamentin yapısı çift sarmaldır. Yalnızca ± kutupta büyüyen aktin filamentlerinin aksine, ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi her iki uçtan da mümkündür.

MamK

MamK aktin benzeri bir proteindir Manyetospirillum magnetikum manyetozomların doğru konumundan sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına yerleştirildiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

Tübülin homologları

Şu anda prokaryotlarda iki tübülin homologu bulunmuştur: FtsZ ve BtubA/B. Ökaryotik tübülin gibi bu proteinler de GTPaz aktivitesine sahiptir.

FtsZ

FtsZ proteini bakteriyel hücre bölünmesi için son derece önemlidir; neredeyse tüm öbakterilerde ve arkelerde bulunur. Ayrıca, bu proteinin homologları ökaryotik plastidlerde bulundu, bu da onların simbiyotik kökenlerinin bir başka kanıtıdır.

FtsZ, ek hücre bölünmesi proteinleri için bir iskele görevi gören Z halkası adı verilen bir halka oluşturur. Birlikte daralmanın (septum) oluşumundan sorumlu yapıyı temsil ederler.

BTubA/B

Yaygın FtsZ'nin aksine, bu proteinler yalnızca cinsin bakterilerinde bulunur. Prostekobakter. Yapı olarak tübüline FtsZ'den daha yakındırlar.

Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu

Protein hücrelerde bulundu Caulobacter crescentus. Görevi hücrelere vermektir C. crescentus vibrio formları. Crescentin geninin ekspresyonunun yokluğunda hücreler C. crescentus sopa şeklini alır. İlginç bir şekilde, çift mutantların (crecentin - ve MreB -) hücreleri küresel bir şekle sahiptir.

MinD ve ParA

Bu proteinlerin ökaryotlar arasında homologları yoktur.

MinD, bakteri ve plastidlerdeki bölünme bölgesinin konumundan sorumludur. ParA, DNA'nın kardeş hücrelere bölünmesinde rol oynar.

Ayrıca bakınız

"Hücre iskeleti" makalesi hakkında bir inceleme yazın

Notlar

Hücre iskeletini karakterize eden bir alıntı

Anna Pavlovna'nın oturma odası yavaş yavaş dolmaya başladı. St. Petersburg'un en yüksek soyluları geldi; çok çeşitli yaş ve karaktere sahip, ancak hepsinin yaşadığı toplumda aynı olan insanlar; Prens Vasily'nin kızı güzel Helen, elçinin tatiline gitmek üzere babasını alarak geldi. Bir şifre ve balo elbisesi giyiyordu. La femme la plus seduisante de Petersbourg (St. Petersburg'un en çekici kadını) olarak da bilinen, geçen kış evlenen ve hamileliği nedeniyle artık büyük dünyaya adım atamayan ama yine de hâlâ büyük dünyaya adım atan genç, küçük prenses Bolkonskaya. küçük akşamlara gittim, o da geldi. Prens Vasily'nin oğlu Prens Hippolyte, tanıştırdığı Mortemar'la birlikte geldi; Başrahip Moriot ve daha pek çok kişi de geldi.
-Henüz görmedin mi? veya: – ma tante'yi [teyzemi] bilmiyor musun? - Anna Pavlovna gelen misafirlere şöyle dedi ve onları çok ciddi bir şekilde, misafirler gelmeye başlar başlamaz başka bir odadan dışarı çıkan, onları isimleriyle çağıran, gözlerini yavaşça misafirden uzaklaştıran, yüksek fiyonklu küçük yaşlı kadına götürdü. ma tante'ye [teyze] ve sonra uzaklaştı.
Tüm konuklar, bilinmeyen, ilgisiz ve gereksiz bir teyzeyi selamlama ritüelini gerçekleştirdi. Anna Pavlovna onların selamlaşmalarını hüzünlü, ciddi bir sempatiyle izliyor, sessizce onaylıyordu. Ma Tante herkesle kendi sağlığı, kendi sağlığı ve Majestelerinin sağlığı hakkında aynı şekilde konuştu; Majesteleri artık Tanrıya şükür daha iyi durumdaydı. Zor bir görevi yerine getirmenin verdiği rahatlık duygusuyla, edepten acele etmeden yaklaşan herkes, bütün akşam ona bir kez bile yaklaşmamak için yaşlı kadından uzaklaştı.
Genç Prenses Bolkonskaya, işlemeli altın kadife bir çanta içinde eseriyle geldi. Hafif kararmış bıyıklı güzel üst dudağının dişleri kısaydı ama daha da tatlı bir şekilde açılıyor ve bazen daha da tatlı bir şekilde esniyor ve alt dudağının üzerine düşüyordu. Oldukça çekici kadınlarda her zaman olduğu gibi, onun kusuru (kısa dudakları ve yarı açık ağzı) ona özel görünüyordu, gerçek güzelliği. Sağlık ve canlılık dolu bu güzel anne adayının bu duruma bu kadar kolay katlanışını izlerken herkes eğlendi. Ona bakan yaşlılar ve sıkılmış, kasvetli gençlere, bir süre onunla birlikte olup onunla konuşarak kendilerinin de onun gibi oldukları görülüyordu. Onunla konuşan ve her kelimesinde sürekli görünen parlak gülümsemesini ve parlak beyaz dişlerini gören kişi, bugün özellikle nazik olduğunu düşünüyordu. Ve herkesin düşündüğü de buydu.
Küçük prenses, kolunda iş çantasıyla paytak paytak paytak yürüyor, küçük hızlı adımlarla masanın etrafında dolaşıyor ve neşeyle elbisesini düzelterek, sanki yaptığı her şey part de plaisir [eğlencenin bir parçasıymış gibi] gümüş semaverin yanındaki kanepeye oturuyor. ] onun ve etrafındaki herkes için.
"J'ai apporte mon ouvrage [işi yakaladım]" dedi, retikülünü açıp herkese hep birlikte hitap etti.
"Bak Annette, ne me jouez pas un mauvais tur," diye ev sahibesine döndü. – Çok küçük bir partiye katılacağınıza dair bir yazı yazacaksınız; Voyez, gel kendine gel. [Bana kötü şaka yapma; bana çok kısa bir akşam geçirdiğini yazmıştın. Ne kadar kötü giyindiğimi görüyorsun.]
Ve göğüslerinin hemen altında geniş bir kurdeleyle çevrelenmiş, dantellerle kaplı zarif gri elbisesini göstermek için kollarını açtı.
Anna Pavlovna, "Soyez sakinle, Lise, vous serez toujours la plus jolie [Sakin ol, sen herkesten daha iyi olacaksın]" diye yanıtladı.
Generale hitaben, "Vous savez, mon mari m"abandonne," diye devam etti aynı ses tonuyla, "il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [Biliyorsun, kocam beni terk ediyor. O gidiyor.'' Prens Vasily'e "Neden bu iğrenç savaş" dedi ve cevap beklemeden Prens Vasily'nin kızı güzel Helen'e döndü.
– Quelle lezzetli kişi, que cette minyon prenses! [Bu küçük prenses ne kadar sevimli bir insan!] - Prens Vasily sessizce Anna Pavlovna'ya dedi.
Küçük prensesin hemen ardından kısa saçlı, gözlüklü, o zamanın modasına uygun hafif pantolonlu, yüksek fırfırlı ve kahverengi fraklı iri yapılı, şişman bir genç içeri girdi. Bu şişman genç adam, şu anda Moskova'da ölmekte olan ünlü Catherine asilzadesi Kont Bezukhy'nin gayri meşru oğluydu. Henüz hiçbir yere askerlik yapmamıştı, büyüdüğü yer olan yurt dışından yeni gelmişti ve ilk kez sosyeteye girmişti. Anna Pavlovna onu, salonundaki en alt hiyerarşideki kişilere ait bir selamla selamladı. Ancak bu aşağılık selamlamaya rağmen, Pierre'in içeri girdiğini gören Anna Pavlovna'nın yüzünde, bu yer için çok büyük ve alışılmadık bir şey karşısında ifade edilene benzer bir endişe ve korku vardı. Aslında Pierre odadaki diğer adamlardan biraz daha iri olmasına rağmen, bu korku yalnızca onu bu oturma odasındaki herkesten ayıran o zeki ve aynı zamanda çekingen, dikkatli ve doğal görünümle ilgili olabilirdi.

bakteri ve arke hücrelerinde bulunan, esas olarak aynı sınıftaki proteinlerin sıralı polimerlerinden oluşan iplik benzeri yapılardan oluşan bir sistemdir. İncelenen tüm bakteriyel hücre iskeleti proteinleri (2006 itibariyle) uzun filamentler halinde kendi kendini organize etme yeteneğine sahiptir. laboratuvar ortamında.

Prokaryotların hücre iskeleti ilk olarak 1990'ların başında keşfedildi; hemen hemen tüm bakterilerin ve arkelerin çoğunun, tübülinin bir homologu olan ve hücre sırasında bir halka (Z halkası) oluşturan filamentler halinde polimerleşebilen FtsZ proteinini içerdiği keşfedildiğinde keşfedildi. bölüm. Daha sonra aktin'in prokaryotik homologları keşfedildi. Bu keşifler, prokaryotların ökaryotlara göre daha küçük ve daha basit organizasyonunun en önemli nedeninin hücre iskeleti yokluğu olduğu görüşünü değiştirdi. Ancak bakteri ve arkelerin göreceli basitliğinin, hücre iskeleti filamentleri boyunca "yürüyen" ve aynı zamanda çeşitli yapıların taşınmasını da sağlayan motor proteinlerin (en azından şimdiye kadar keşfedilmemiş) ortaya çıkmasıyla ilişkili olduğu artık kabul edilmektedir. tüm hücrenin hareketi gibi.

Prokaryotlarda aktin ve tübülin homologlarının varlığı, köpek filamentleri oluşturabilen bu iki nükleotid bağlayıcı protein sınıfının, evrim sürecinde oldukça uzun zaman önce, hatta ökaryotların ortaya çıkmasından önce ortaya çıktığını göstermektedir. Bununla birlikte, nükleer ve nükleer olmayan organizmalar bunları farklı şekilde kullanır; örneğin, FtsZ tübülin homologu bakterilerin sitokinezinde rol alırken ökaryotlarda bu işlev aktin filamentleri tarafından gerçekleştirilir; aksine, aktin homologları arasındaki farkta rol oynar. Bakterilerde bölünme sırasında DNA molekülleri, ökaryotlarda ise mikrotübüller, tübülin ile birlikte iğciği oluşturur. Ayrıca, prokaryotlarda, ara filaman proteinlerinin ve bir sınıf hücre iskeleti proteinlerinin homologları olarak kabul edilebilecek en az bir protein sınıfı keşfedildi - Walker A tipi ATPazlar (WACA - MinD ve PraA), ökaryotlarda hiçbir karşılığı yok.

Aktin homologları

2001 yılında Jones'un Jones) ve spivrobinistler bakterinin Bacillus subtilis Uzun sarmal yapılar oluşturan aktin homolog proteinleri mevcuttur. Bu keşif, prokaryotik hücre iskeleti alanında yoğun bir araştırma gelişimini başlattı ve birçok başka aktin homologunun keşfedilmesine yol açtı. Tüm bu proteinler, bir aktin ATPase alanının varlığıyla karakterize edilir. Bunların çoğu, ökaroitteki aktin gibi, hücre iskeletinin bir parçasıdır, ancak bazılarının, hücre bölünmesinde yer alan FtsA, şaperon DnaK ve heksokinazlar gibi başka işlevleri de vardır. Bakteriyel aktinin homologları benzer bir uzaysal yapıya sahiptir, ancak genellikle amino asit sekansı bakımından oldukça büyük farklılıklar gösterir (%5-10 özdeşlik). Bu proteinler ayrıca mükemmel polimerizasyon dinamiğine ve oluşturdukları filamentlerin özelliklerine sahiptir. Açıkçası, aynı aktin'i çeşitli hücre ihtiyaçları için kullanan ökaryotların aksine, bakteriler, her biri farklı bir işlevi yerine getirmek üzere uzmanlaşmış, benzer proteinlerin birçok varyantına sahiptir.

MreB ve homologları

MreB (İngilizce) M B kümesindesiniz) ve homologları - proteinler, çubuk şeklinde veya spiral şekle sahip bakteriler arasında yaygındır ve koklarda yoktur. Örneğin bazı bakteriler Escherichia coli Ve Caulobacter crescentus, yalnızca MreB protein genini içerirken diğerleri, özellikle Bacillus subtilis, buna ek olarak, homologları Mbl'nin genleri (İng. M yeniden B - beğenmek) ve MreBH MreB homolog). Bu proteinler hücrenin çubuk şeklindeki şeklinin, polaritesinin ve bölünme sırasında bakteriyel DNA kopyalarındaki farklılıkların korunmasını sağlar.

MreB filamentlerinin ve homologlarının yapısı ve dinamiği

in vivo MreB proteini ve homologları, bakteri hücresi boyunca yer alan uzun spiral filamentler oluşturur; güçlü ve oldukça esnek demetler halinde birleştirilebilirler. Bu tür filamentler dinamik yapılardır; yarı ömürleri genellikle birkaç dakikayı geçmez. Ayrıca bazı türlerde özellikle C.crescentus Ve Rhodobacter sphaeroides MreB filamentleri hücre döngüsü sırasında konumlarını değiştirir: bölünme sırasında hücrenin orta kısmında yoğunlaşırlar ve bir halka oluştururlar. Bununla birlikte, mreB gen delesyon mutantları sitokineze girme yeteneğini kaybetmediğinden, MreB proteininin bu işlem için gerekli olmadığı anlaşılmaktadır.

Bakteriyel proteinler üzerinde yapılan deneylerde gösterildiği gibi Termotoga maritima MreB'nin monomerik birimleri kendi kendini organize etme yeteneğine sahiptir laboratuvar ortamında Paralel olarak düzenlenmiş iki protofilamentten oluşan uzun doğrusal filamentler halinde. Dolayısıyla MreB filamentleri yapı olarak birbirinin etrafında spiral olarak bükülmüş iki zincirden oluşan F-aktin'den farklıdır. MreB'nin polimerizasyonu, ortamda ATP'nin varlığını gerektirir, ancak GTP'nin varlığında da eşit derecede başarılı bir şekilde gerçekleşir (yalnızca ATP'nin varlığında polimerize olan aktinin aksine). Bunun nedeni, yeni alt birimlerin polimere yalnızca nükleotid trifosfata bağlı formda dahil edilmesidir; daha sonra bağlı ATP veya GTP'nin hidrolizi sırasıyla ADP veya GDP'ye dönüşür.

MreB'nin işlevleri ve homologları

MreB filamentlerinin ve homolog proteinlerin ana işlevlerinden biri, bakteri hücresinin çubuk şeklindeki veya sarmal şeklini korumaktır. Bu proteinlerin ekspresyonunu bozan mutasyonlar, bakterilerin şeklinde belirgin değişikliklere yol açar (genellikle yuvarlak hücrelere veya Mbl durumunda düzensiz şekilli hücrelere dönüşürler). Bununla birlikte, MreB filamentleri doğrudan hücrenin şeklini şekillendirmek için bir çerçeve görevi görmez; buna karşılık, hücre duvarı boyunca bir spiral şeklinde konumlanmış olup, hücre duvarı peptidoglikanını sentezleyen enzimlerin bağlanma yerleridir. Bu şekilde, yeni elementlerin bakteri kabuğuna birikmesinin doğasını düzenlerler; bu aslında sabit bir şeklin korunmasında belirleyici faktördür. Benzer şekilde, bir bitki hücresinin mikrotübülleri, selüloz moleküllerinin hücre duvarına dahil edilmesini yönlendirerek onun şeklini etkiler. Birçok bakteride (dahil) E.coli Ve B. subtilis) gen mreB genleri de içeren bir operonun parçasıdır mreC Ve mreD. Bu operon, peptidoglikan biyosentezi için gerekli olan geniş bir gen kümesinin parçasıdır. Gen ürünleri mreC Ve mreD gram-negatif bakterilerin iç zarının proteinleridir, MreB proteini ile etkileşime girerler ve murein transpeptidaz PBP2 gibi murein biyosentezinde yer alan enzimlerle kompleksinin organizasyonuna katılırlar. Bu kompleks aynı zamanda transmembran proteinleri RodZ ve RodA'yı da içerir.

MreB filamentleri aynı zamanda hücre polaritesinin bazı yönlerinin, özellikle kemotaksis, hareketlilik, sekresyon ve virülanstan sorumlu olanlar gibi belirli proteinlerin bir veya her iki kutbundaki konsantrasyonun belirlenmesinde de rol oynar.

MreB ve homologlarının bir başka işlevi de bölünme sırasında bakteriyel kromozom kopyalarının farklılaşmasına katılmaktır. Bu proteinin bulunmadığı mutantlar arasında, sitoplazmasında birkaç nükleoid bulunan hücrelerin yanı sıra kromozomu olmayan hücreler de bulundu. MreB proteinlerinin bakteriyel DNA'ya bağlanma yeri oriC noktasıdır; bağlanma ya doğrudan ya da diğer proteinlerin katılımıyla gerçekleşir. Bölünme sırasında hücre iskeleti filamentleri, hücrenin zıt uçlarındaki iki DNA kopyasının oriC noktalarında farklılık olmasını sağlar; bu sürecin mekanizması henüz açıklığa kavuşturulmamıştır (2006). Ayrıca kromozomların, gen içermeyen koklara nasıl ayrıldığı da bilinmiyor. mreB ve onun homologları.

Plazmid ayırma proteini ParM

Pek çok düşük kopyalı (~ 1-5 kopya) bakteri plazmiti, replikasyon sonrası farklılıklarını sağlayan özel sistemlere sahiptir. Bu mekanizmalar, bölünmeden sonra yavru hücrelerin her birinin en az bir plazmid DNA molekülü almasını sağlamak için gereklidir. Düşük kopyalı plazmitleri ayırt eden üç tip sistem vardır ve bunların her biri farklı motor proteinleri kullanır (tip I - Walker A veya ParA şeklindeki proteinler gibi ATPazlar, tip II - tübülin homologları veya TubZ şeklindeki proteinler, tip III - aktin homologları) veya ParM şeklindeki proteinler). ParM proteini Par başlık motor)İlk kez plazmid araştırması sırasında keşfedildi R1 E.coli. Bu plazmit DNA ayırma sistemi artık daha iyi anlaşılmaktadır. Benzer bir sistem diğer plazmitlerde, özellikle de birçok ilaca karşı direncin yayılmasından sorumlu olanlarda bulunmuştur. Çoklu ilaç direnci).

ParM filamentlerinin yapısı ve dinamiği

Hücre iskeletinin tüm elemanları gibi ParM filamentleri de monomerik protein alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler polimerizasyon yeteneğine sahiptir. laboratuvar ortamında ATP veya GTP varlığında. Ortaya çıkan filamentler, birbiri etrafında bükülmüş iki protofilamentten oluşur (F-aktin'e benzer bir yapı). Canlı hücrelerde ParM monomerleri, bakterinin ekseni boyunca yer alan uzun, dalsız filamentler oluşturur. Aktin, MreB ve analoglarının aksine ParM, demetler oluşturmaz.

ParM monomerlerinin polimerizasyonu ve ayrışması ATP'nin eklenmesine ve hidrolizine bağlıdır. Yeni alt birimler, ATP'ye bağlı bir formda filamentlere dahil edilir ve bağlanma, filamentlerin her iki ucunda da meydana gelebilir. Yeni ParM-ATP alt biriminin dahil edilmesiyle eş zamanlı olarak son bağlanan protein molekülünde ATP hidrolizi meydana gelir. Böylece, filamentin tamamı ParM-ADP proteinlerinden oluşur ve yalnızca uçlarda, tüm yapıyı "KEPU" yapan ve onu stabilize eden ParM-ATP alt birimleri bulunur.

Karşılık gelen bir plazmidin yokluğunda ParM filamentlerinin polimerizasyonu, belirli bir kritik uzunluğa ulaşana kadar devam eder. Bundan sonra çok hızlı bir şekilde ayrışmaya başlarlar ve bu sürecin hızı F-aktin'e göre yaklaşık 100 kat daha yüksektir, yani bu elemanların ökaryotik mikrotübülleri daha çok anımsattığı sözde dinamik dengesizlik gözlenir.

ParM filamentlerinin çalışma prensibi

Gen parM lokasyona dahil eşit plazmit R1, buna ek olarak bir bölüm de içerir parC(İngilizceden C entromere), ökaryotik kromozomlardaki sentromere benzer bir rol oynayan genin yanı sıra parR,ürünü ParR'dir (İngilizce'den. Baskılayıcı) siteye katılıyor parC ve lokusun transkripsiyonunun otoregülasyonunu gerçekleştirir eşit, ve ayrıca ParM proteininin bağlanması için bir adaptör görevi görür.

Plazmid R1'in bölgedeki her iki kopyasına replikasyonundan sonra parC ParR proteini bağlanır. Bu durumda, sitoplazmada sürekli olarak bir araya gelip parçalanan ParM filamentlerini bağlayabilir ve stabilize edebilir. Bundan sonra ParM'nin polimer şeritleri her iki uca yeni monomerler ekleyerek çiğnemeye başlar. Bu işleme ATP hidrolizi eşlik eder. Filamentlerin uzaması nedeniyle kenarlarına tutunan iki plazmit, hücre kutuplarına ulaşana kadar farklı yönlerde hareket eder. Bundan sonra ParM polimeri ayrışır.

Manyetozom organizasyon proteini MamK

Başka bir prokaroitik aktin homologu MamK, manyetozom membranlarının organizasyonunda rol oynar. Manyetozomlar bakteri cinslerinin zarla çevrili organelleridir. Manyetospirillum Ve Manyetokok, Manyetit kristalleri içerir ve bakterilerin jeomanyetik alanda gezinmesine yardımcı olur. Bir hücrede manyetozomlar sıra halinde düzenlenir ve bunun sonucunda bir mıknatısın iğnesi gibi işlev görebilirler. Bu düzenleme, bu membran keseciklerinin bağlandığı MamK proteininin filamentleri tarafından sağlanır.

Tübülin homologları

Çoğu prokaryot aynı zamanda mikrotübülleri oluşturan ökaroit protein tübülinin homologlarına da sahiptir. Bu homologlar arasında en iyi çalışılanı sitokinezde yer alan FtsZ bloğudur. Tubulin ve FtsZ, amino asit dizisinde oldukça az özdeşliğe sahiptir; yalnızca GTPaz alanı korunur, ancak uzaysal yapı bakımından benzerdirler. Ayrıca bazı bakteri ve arke temsilcilerinde tübülinin başka homologları da keşfedildi: örneğin BtubA / BtubB Prosthebacter dejoneii'nin yanı sıra TubZ ve RepX, cinsin bakterilerinin plazmit genleri tarafından kodlanır Bacillus.

FtsZ ve Z halkası

FtsZ FtsZ F sıcaklığa duyarlı mutant Z)- prokaryotlarda tanımlanan ilk hücre iskeleti proteinlerinden biri. İncelenen hemen hemen tüm bakteri ve arkelerin hücrelerinde ve ayrıca prokaryotlardan, özellikle de plastidlerden türetilen ökaryotik organellerde bulunur. Bu protein Z halkasının oluşumunda rol oynar ve hücre bölünmesi sırasında sitokinez sağlar. FtsZ'ye ek olarak, özellikle bakteri hücre duvarının sentezinde rol alan çok sayıda yardımcı protein de bu sürece dahil olur.

FtsZ filamentlerinin yapısı ve dinamiği

FtsZ monomerleri formu laboratuvar ortamında bu proteinlerin bir sırasından oluşan protofilamentler. Protofilamentler, bazen demetler veya tabakalar oluştursalar da, mikrotübüllere benzer yapılar halinde topaklanmazlar. FtsZ, aktif GTP'ye bağlı formda polimerize olur; ancak, tübülinden farklı olarak bu protein, protofilamente dahil edildikten sonra genellikle GTP'yi hidrolize etmez. Bu nedenle, neredeyse tamamen GDP-tübülinden oluşan ve uçlarında yalnızca GTP-tübülin içeren başlıklara sahip olan mikrotübül protofilamentlerin aksine, FtsZ protofilamentlerde GTP'ye bağlı alt birimlerin GDP'ye bağlı alt birimlere oranı 80:20'dir.

Belirli koşullar altında, FtsZ protofilamentlerinde GTP hidrolizi meydana gelebilir, bu durumda şekilleri ağırlıklı olarak düzden kavisliye değişir ve polimer dengesizleşir, bunun sonucunda monomerlere ayrışabilir. FtsZ protofilamentleri dinamik yapılardır; serbest monomer havuzuyla sürekli olarak alt birimleri değiştirirler.

Z halkası yapısı

Hücredeki FtsZ proteininin bir kısmı Z halkasının oluşumunda görev alırken, geri kalanı sitoplazmada monomerik formda veya kısa filamentler formunda bulunur. Floresan mikroskobuyla gösterildiği gibi (etiketli antikorlar veya GFP'ye kaynaşmış FtsZ kullanılarak), Z halkası çoğu hücrenin merkezinde açıkça görülebilir. Hücre bölünmesi sırasında kasılır ve böylece sitokineze izin verir. Ana hücredeki Z halkasının azalmasıyla eş zamanlı olarak FtsZ, yavru hücrelerin merkezinde polimerleşmeye başlar.

Z halkası, bir protofilamentte kapalı tek bir FtsZ'den oluşmaz; çok sayıda çalışmanın gösterdiği gibi, Z halkasındaki FtsZ monomerlerinin sayısı, hücrenin iç çapı etrafında yaklaşık 2,5 tur yapmaya yeterlidir. Bireysel FtsZ protofilamentleri hücre çevresinden önemli ölçüde daha kısa olduğundan, Z halkasının yapısı için çok sayıda kısa üst üste binen protofilamentten oluştuğu bir model önerilmiştir. Bu model elektron kriyotomografisi kullanılarak elde edilen verilerle doğrulandı. Bununla birlikte, Z halkasının yapısı için alternatif modeller de vardır; bunlardan biri, FtsZ protofilamentlerinin uçtan uca etkileşime girdiğini ve sürekli bir sarmal oluşturduğunu öne sürer.

Sitokinezi etkinleştirmek için Z halkasının bir şekilde plazma zarına bağlanması gerekir. Çoğu bakteride bu rol, sitoplazmik alanları FtsZ'ye bağlı olan napivintegral protein FtsA ve transmembran proteini ZipA tarafından gerçekleştirilir.

Sitokinez sırasında Z halkası işleyişinin modelleri

Z halkasının sitokinez sırasında kasılma mekanizması belirsizliğini koruyor. Yukarıda açıklanan birkaç hipotez vardı:

• Dövme modeli: Z halkası büyük olasılıkla yanal olarak etkileşime girebilen protofilamentlere yapıştığından, ökaryotik aktin ve miyozin ile benzer şekilde, bu protofilamentlerin birbirleriyle kaymasını sağlayabilecek spesifik bir motor proteinin olduğu varsayılmaktadır. Bu işlem sırasında FtsZ de depolimerize olur, böylece Z halkası kısalır ve plazma zarını kendisiyle birlikte çeker. Bu modelin ana dezavantajı, hiçbir bakteri türünde böyle bir motor proteininin bulunmamasıdır.
• "Çerçeve" modeli: FtsZ protofilamentleri sitokinezde pasif bir rol oynayabilir. Bu modele göre hücre duvarı sentez enzimlerini yalnızca sitokinezin gerçekleşmesi gereken bölgeye çekerler. Z halkasının katlanmasının bir sonucu olarak plazma zarında yeni peptidoglikan katmanları biriktirilir. Bu model, özellikle mikobakterilerdeki sitokinez mekanizmasını açıklayamamaktadır. Tüberküloz, peptidoglikanın kiltin duvarında tamamen bulunmadığı.
• "Tekrarlanan sıkıştırma" modeli- şu anda en çok tanınanıdır. Bu mekanizma herhangi bir motor proteininin katılımını içermez ancak FtsZ protofilamentlerinin sitokinez için gerekli kuvveti kendilerinin üretebileceğini öne sürer. Z halkası içindeki filamentlerin sitoplazmik membrana GTP'ye bağlı bir biçimde bağlandığına ve bu durumda düz bir yapıya sahip olduklarına inanılmaktadır. Daha sonra içlerinde GTP'nin hidrolizi meydana gelir ve bu da filamentlerin bükülmesine yol açar. Bu olduğunda, FtsA veya ZipA proteinleri tarafından filamentlere bağlanan hücre zarı hafifçe bükülür. Membranın bu ardışık sıkışması sitokineze yol açar. Sadece son aşamaları bu mekanizma ile gerçekleşemez ve belki de FtsZ proteininin katılımı olmadan gerçekleşebilir.

Diğer tübülin homologları

Birçok bakterinin genomunun dizilenmesi, FtsZ'den farklı olan bazı tübülin benzeri proteinleri ortaya çıkardı. Özellikle bakterilerde Prosthebacter dejoneii iki protein BtubA ve BtubB bulundu. B bakteriyel tübülin), bunlar sırasıyla a ve β tübülinin homologlarıdır. GTP varlığında polimerizasyon sırasında α ve β tubulin gibi bir heterodimer oluştururlar. Bu proteinlerin işlevi şu anda bilinmemektedir.

İlginçtir ki, bu proteinler amino asit sekansı bakımından prokaryotik homologları FtsZ'den ziyade ökaryotik tübülinlere çok daha yakındır. Bakterinin olduğuna inanılıyor P. dejoneiiökaryotlardan yatay transferin bir sonucu olarak bu proteinlere ait genleri almıştır.

Tübülin homologlarının başka bir sınıfı, cinsin bakterilerinin büyük plazmidlerinde bulundu. Basil, zokema:

• Protein TubZ pBtoxis plazmid genleri tarafından kodlanan Bacillus thuringiensis;
• RepX proteini plazmitte kodlanır pX01 Bacillus anthracis.

Bu proteinlerin her ikisi de, GTP'nin varlığında polimerizasyonun bir sonucu olarak uzun filamanlar oluşturma yeteneğine sahiptir ve hücrede karşılık gelen plazmitin stabil bakımı için gereklidir. Plazmid kopya segregasyonunda, plazmit replikasyonunda veya her ikisinde rol oynayabilirler.

Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologudur

Crescentin, bakterilerde bulunan bir ara filament proteinidir. Caulobacter crescentus ve bu cinsin diğer bakterileri. Bu protein, comopodobium bakterisinin iç kenarı boyunca uzanan uzun, kavisli, iplik benzeri bir yapı oluşturur ve bu şeklin korunmasına yardımcı olur. Kresentin yokluğunda, bakteriler esnek hale gelir, ancak canlılıklarını kaybetmezler. Crescentin, ökaryotik ara filaman proteinleri ile amino asit sekansında %25 özdeşliğe ve %40 homolojiye ve ayrıca protein alanlarının benzer bir organizasyonuna - özellikle de merkezi bir çift sarmal alanının varlığı. Sarmal bobin). Kresentin monomerlerinin polimerizasyonu, ökaryotik ara filaman proteinlerinde olduğu gibi, nükleotidlere ihtiyaç duyulmadan gerçekleşir. İlginç bir şekilde, pidtirmannya formları için C.crescentus Kresentin'e ek olarak aktin homologu MreB de gereklidir; onun yokluğunda, kresentin varlığına rağmen hücreler küresel hale gelir.

Hücre iskeleti ATPase tipi Walker A

Bakteriler, ökaryotik aktin, tübülin ve ara filament proteinlerinin homologlarına ek olarak, nükleer hücrelerde analogları olmayan hücre iskeleti bileşenlerini de içerir. Özellikle bunlar WACA proteinleridir. Walker A hücre iskeleti ATPazı- Yapılarında korunmuş bir anormal Walker A alanına sahip olan ve ATP varlığında dimerize olan, işlevsel olarak heterojen bir ATPaz ailesine ait olan Walker A tipi hücre iskeleti ATPaz'ı.

ATP'ye bağlı formdaki WACA proteinleri, hücre zarı gibi belirli yüzeylerde polimerler oluşturabilir ve hücre iskeletinin elemanları olarak kabul edilir. Bu sınıf, ayırma sırasında sitokinezin gerçekleşeceği konumun belirlenmesinde görev alan MinD proteinini ve plazmid kopyaları ile bakteri kromozomunun farklılıklarını (segregasyonunu) sağlayan ParA, Soj proteinlerinin yanı sıra SopA ve ParF proteinlerini içerir. . Farklı işlevlere sahip olmalarına rağmen bu proteinler çok benzer uzaysal yapıya ve amino asit diziliminde yüksek düzeyde homolojiye sahiptir. Tüm WACA'lar ATP hidrolizi yeteneğine sahiptir; katalitik aktiviteleri aktive edici proteinlerle etkileşim yoluyla düzenlenir: MinD için MinE proteini ve ParA için DNA bağlayıcı protein ParB'dir. Ayrıca bu protein ailesi, hepsinin dinamik bir davranışa sahip olması gerçeğiyle birleşmiştir. canlı olarak: Bu proteinlerin polimerize formları spesifik hücresel bölgeler arasında salınır. Örneğin MinD önce hücrenin bir kutbunda, sonra diğer kutbunda polimerize olur; bu döngünün süresi 40-50 saniyedir. ParA ve Soj proteinleri, bölünmeden önce ağırlıklı olarak iki nükleoid arasında salınır ve atlama zaman aralıkları daha az düzenlidir (birkaç dakikadan bir saate kadar).

MinCDE sistemi

Salınım mekanizması, WACA MinD'yi içeren MinCDE sistemi örneği kullanılarak daha iyi incelenmiştir. Bu sistem, uygun sitokinez için hücrenin Z halkasını orta kısma doğru bir şekilde yerleştirmesi için gereklidir. Üç proteinden oluşur:

• MinC—FtsZ polimerizasyon inhibitörü;
• MinD, sitoplazmik membran üzerinde polimerize olan bir hücre iskeleti WACA proteinidir;
• MinE, MinD'nin hidrolitik aktivitesini uyaran bir proteindir.

İÇİNDE E.coli Bu sistem şu şekilde çalışır: Bir ATP molekülünün bağlanmasından sonra MinD, plazma zarı üzerinde polimerleşerek helisler oluşturur. Bu aktif formda MinC proteinine bağlanır, bu nedenle bu spesifik bölgede Z halkasının oluşumu bastırılır. Ayrıca MinD-ATP, ATP hidrolizini uyaran MinE ile etkileşime girebilir, ardından etkisiz hale getirilmiş MinD membrandan ayrılır ve başka bir yerde ayrışabilir. Çoğunlukla MinE proteininin bulunmadığı hücrenin karşı kutbuna parçalanır; orada yeni kompleksin polimerizasyonu başlar ve eskisinin depolimerizasyonu tamamlanana kadar devam eder. Ve sona ermeye başladığında MinE proteini salınır ve yeni oluşan MinD/MinC kompleksini "yok etmeye" başlar. Böylece, bu kompleks 40-50 dakikalık bir periyodiklikle bir kutuptan diğerine "atlar" ve orada hiçbir şey onu bastıramadığı için yalnızca Z halkası oluşumunun meydana geldiği merkezi alanı etkilemez.

MinD, prokaryotlar arasında oldukça korunmuş bir protein olmasına rağmen, farklı türlerde farklı şekilde işlev görür; B. subtilis hiçbir salınım meydana gelmez: MinD, hücre kutuplarına başka bir protein olan DivIVA tarafından kalıcı olarak bağlanır. Ek olarak bakteriler, sitokinezin uzaysal düzenlenmesi için MinCDE yokluğunda bile işleyen "yedek" mekanizmalara sahiptir; örneğin "nükleoid kaçınma" mekanizması: Z halkasının oluşumu, nükleoidin yakınında baskılanır.

Bazı bakterilerde hem MinCDE sistemi hem de “nükleoid kaçınma” mekanizması tamamen yoktur. C.crescentus sitokinez bölgesi MipZ proteini (ParA'ya benzer) tarafından belirlenir. Bu protein ori noktasına yakın yerde polimerize olur ve aynı zamanda Z halkasının oluşumunu da engeller.

Kullanılan kaynaklar

1. Shih YL, Rothfield L (2006). Bakteriyel hücre iskeleti. Mikrobiol Mol Biol Rev 70. İle. 729-54. doi:10.1128/MMBR.00017-06. PMID16959967.
2. Bi EF, Lutkenhaus J (1991). Escherichia coli'deki bölünmeyle ilişkili FtsZ halka yapısı. Doğa 354. İle. 161-4. doi:10.1038/354161a0. PMID1944597.
3. Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Hücrenin moleküler biyolojisi(5. baskı). Çelenk Bilimi. ISBN 978-0-8153-4105-5.
4. Gitai Z (2005). Yeni bakteriyel hücre biyolojisi: hareketli parçalar ve hücre altı mimarisi. Hücre 120.
5. Gerdes K (2009). RodZ, bakteriyel hücre morfogenezinde yeni bir oyuncu. EMBO Dergisi 28. İle. 171 – 172. doi: 10.1038/emboj.2008.287. PMID19194484.
6. Salje J, Gayathri P, Löwe J (2005). ParMRC sistemi: aktin benzeri filamentler yoluyla plazmid ayrımının moleküler mekanizmaları. Hücre 120. İle. 577-86. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. PMID15766522.
7. Taoka A, Asada R, Wu LF, Fukumori Y (2007). Manyetozomlarla ilişkili aktin benzeri protein MamK'nın polimerizasyonu. J Bakteriol 189. İle. 8737-40. doi:10.1128/JB.00899-07. PMID17905974.
8. Thanbichler M, Shapiro L (2008). Organize olmak: Bakteri hücrelerinin proteinleri ve DNA'yı nasıl hareket ettirdiği. Nat Rev Mikrobiyol 6. İle. 28-40. doi:10.1038/nrmicro1795. PMID18059290.
9. Pogliano J. ("Bakteri hücre iskeleti. Curr Opin Hücre Biyolü 20. İle. 19-27. doi:10.1016/j.ceb.2007.12.006. PMID18243677.
10. Erickson HP, Anderson DE, Osawa M (2010). Bakteriyel Sitokinezde FtsZ: Hücre İskeleti ve Güç Jeneratörü Hepsi Bir Arada. Mikrobiol Mol Biol Rev 74. İle. 504-28. doi:10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
11. Li Z, Trimble MJ, Brun YV, Jensen GJ (2007). FtsZ filamentlerinin in vivo yapısı, hücre bölünmesinde kuvvet üreten bir rol olduğunu göstermektedir. EMBOJ 26. İle. 4694-708. doi:10.1038/sj.emboj.7601895. PMID17948052.

Plan:

giriiş

• 1 Ökaryotların hücre iskeleti
  • 1.1 Aktin filamentleri (mikrofilamentler)
  • 1.2 Ara filamentler
  • 1.3 Mikrotübüller
• 2 Prokaryotların hücre iskeleti
  • 2.1 Aktin'in bakteriyel homologları
    • 2.1.1 MreB ve homologları
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Tübülin homologları
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 ButubA/B
  • 2.3 Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu
  • 2.4 MinD ve ParA
Notlar

giriiş

Ökaryotların hücre iskeleti. Aktin mikrofilamentleri kırmızı, mikrotübüller yeşil, hücre çekirdekleri mavi renktedir.

Hücre iskeleti canlı bir hücrenin sitoplazmasında bulunan hücresel bir çerçeve veya iskelettir. Hem ökaryotların hem de prokaryotların tüm hücrelerinde bulunur. Bu, işlevleri hücrenin şeklinin dış etkenlere, ekso- ve endositoza göre korunmasını ve uyarlanmasını, hücrenin bir bütün olarak hareketini sağlamayı, aktif hücre içi taşımayı ve hücre bölünmesini içeren dinamik, değişen bir yapıdır.

Hücredeki keratin ara filamentleri.

Hücre iskeleti proteinlerden oluşur. Hücre iskeletinde, elektron mikroskobik çalışmalar sırasında görülebilen ana yapısal elementler (mikrofilamentler, ara filamentler, mikrotübüller) veya bileşimlerinde bulunan ana proteinler (aktin-miyozin sistemi, keratinler, tübülinler) ile adlandırılan birkaç ana sistem ayırt edilir. dynein sistemi).

1. Ökaryotların hücre iskeleti

Ökaryotik hücreler üç tip sözde filament içerir. Bunlar polimerlere benzer, aynı tip proteinlerden oluşan supramoleküler, genişletilmiş yapılardır. Aradaki fark, polimerlerde monomerler arasındaki bağlantının kovalent olması, filamentlerde ise kurucu birimler arasındaki bağlantının kovalent olmayan zayıf etkileşim nedeniyle sağlanmasıdır.

1.1. Aktin filamentleri (mikrofilamentler)

Çapı yaklaşık 7 nm olan mikrofilamentler, spiral şeklinde bükülmüş iki aktin monomer zinciridir. Hücrenin şeklinden sorumlu oldukları ve hücre yüzeyinde (psödopodia ve mikrovilli) çıkıntılar oluşturabildikleri için esas olarak hücrenin dış zarının yakınında yoğunlaşırlar. Ayrıca hücreler arası etkileşimde (yapışkan temasların oluşumu), sinyal iletiminde ve miyozinle birlikte kas kasılmasında da rol oynarlar. Sitoplazmik miyozinlerin yardımıyla mikrofilamentler boyunca veziküler taşıma gerçekleştirilebilir.

1.2. Ara filamentler

Ara filamentlerin çapı 8 ila 11 nanometre arasında değişmektedir. Çeşitli alt birimlerden oluşurlar ve hücre iskeletinin en az dinamik kısmıdırlar.

Sitoplazmayı bileşenleriyle birlikte gösteren diyagram (veya organeller), tipik bir hayvan hücresinde. Organeller:
(1) Çekirdekçik
(2) Çekirdek
(3) ribozom (küçük noktalar)
(4) Kesecik
(5) kaba endoplazmik retikulum (ER)
(6) Golgi aygıtı
(7) Hücre iskeleti
(8) Pürüzsüz endoplazmik retikulum
(9) Mitokondri
(10) Vakuol
(11) Sitoplazma
(12) Lizozom
(13) Sentriyol ve Sentrozom

1.3. Mikrotübüller

Mikrotübüller, çapı yaklaşık 25 nm olan içi boş silindirlerdir; bunların duvarları, her biri bir tübülin protein dimerinin doğrusal bir polimeri olan 13 protofilamentten oluşur. Dimer iki alt birimden oluşur: tübülinin alfa ve beta formları. Mikrotübüller polimerizasyon sırasında GTP tüketen son derece dinamik yapılardır. Hücre içi taşımada önemli bir rol oynarlar (moleküler motorların - kinesin ve dyneinin hareket ettiği "raylar" görevi görür), mitoz ve mayoz sırasında unlipodium aksonemin ve iş milinin temelini oluştururlar.

2. Prokaryotların hücre iskeleti

Uzun zamandır yalnızca ökaryotların hücre iskeletine sahip olduğuna inanılıyordu. Ancak Jones ve arkadaşlarının 2001 tarihli makalesinin yayınlanmasıyla. (PMID: 11290328), bakteriyel aktin homologlarının hücrelerdeki rolünü açıklar Bacillus subtilis, bakteri hücre iskeletinin unsurları üzerinde aktif bir çalışma dönemi başladı. Bugüne kadar, ökaryotik hücre iskeleti elemanlarının her üç tipinin (tübülin, aktin ve ara filamentler) bakteriyel homologları bulunmuştur. Ayrıca bakteriyel hücre iskeleti proteinlerinin en az bir grubunun, MinD/ParA'nın ökaryotik karşılığı olmadığı da tespit edilmiştir.

2.1. Aktin'in bakteriyel homologları

En çok çalışılan aktin benzeri hücre iskeleti bileşenleri MreB, ParM ve MamK'dır.

2.1.1. MreB ve homologları

MreB proteinleri ve homologları, hücre şeklinin korunmasında, kromozom ayrılmasında ve membran yapılarının organizasyonunda önemli bir rol oynayan bakteri hücre iskeletinin aktin benzeri bileşenleridir. Bazı bakteri türleri örneğin Escherichia coli, yalnızca bir MreB proteinine sahipken diğerleri 2 veya daha fazla MreB benzeri proteine ​​​​sahip olabilir. İkincisinin bir örneği bakteridir Bacillus subtilis, burada MreB, Mbl proteinleri ( M tekrar B-ben ike) ve MreBH ( MreB H omolog).

Genomlarda E. coli Ve B. subtilis MreB sentezinden sorumlu gen, MreC ve MreD proteinlerine ait genlerle aynı operonda bulunur. Bu operonun ifadesini baskılayan mutasyonlar, canlılığı azalmış küresel hücrelerin oluşumuna yol açar.

MreB proteininin alt birimleri, çubuk şeklindeki bakteri hücresinin etrafını saran filamentler oluşturur. Sitoplazmik membranın iç yüzeyinde bulunurlar. MreB tarafından oluşturulan filamentler dinamiktir ve sürekli olarak polimerizasyon ve depolimerizasyona uğrar. MreB, hücre bölünmesinden hemen önce daralmanın oluşacağı bölgede yoğunlaşır. MreB'nin aynı zamanda bir hücre duvarı polimeri olan mureinin sentezini koordine etme işlevi de gördüğüne inanılmaktadır.

MreB homologlarının sentezinden sorumlu genler yalnızca çubuk şeklindeki bakterilerde bulundu ve koklarda bulunamadı.

2.1.2. ParM

ParM proteini, düşük kopyalı plazmidler içeren hücrelerde bulunur. Görevi plazmitleri hücre kutuplarına yaymaktır. Bu durumda protein alt birimleri, çubuk şeklindeki hücrenin ana ekseni boyunca uzanan filamentler oluşturur.

Filamentin yapısı çift sarmaldır. Yalnızca ± kutupta büyüyen aktin filamentlerinin aksine, ParM tarafından oluşturulan filamentlerin büyümesi her iki uçtan da mümkündür.

2.1.3. MamK

MamK aktin benzeri bir proteindir Manyetospirillum magnetikum manyetozomların doğru konumundan sorumludur. Manyetozomlar, demir parçacıklarını çevreleyen sitoplazmik zarın istilalarıdır. MamK filamenti, manyetozomların birbiri ardına yerleştirildiği bir kılavuz görevi görür. MamK proteininin yokluğunda manyetozomlar hücre yüzeyi üzerinde rastgele dağılır.

2.2. Tübülin homologları

Şu anda prokaryotlarda iki tübülin homologu bulunmuştur: FtsZ ve BtubA/B. Ökaryotik tübülin gibi bu proteinler de GTPaz aktivitesine sahiptir.

2.2.1. FtsZ

FtsZ proteini bakteriyel hücre bölünmesi için son derece önemlidir; neredeyse tüm öbakterilerde ve arkelerde bulunur. Ayrıca, bu proteinin homologları ökaryotik plastidlerde bulundu, bu da onların simbiyotik kökenlerinin bir başka kanıtıdır.

FtsZ, ek hücre bölünmesi proteinleri için bir iskele görevi gören Z halkası adı verilen bir halka oluşturur. Birlikte daralmanın (septum) oluşumundan sorumlu yapıyı temsil ederler.

2.2.2. BTubA/B

Yaygın FtsZ'nin aksine, bu proteinler yalnızca cinsin bakterilerinde bulunur. Prostekobakter. Yapı olarak tübüline FtsZ'den daha yakındırlar.

2.3. Crescentin, ara filament proteinlerinin bir homologu

Protein hücrelerde bulundu Caulobacter crescentus. Görevi hücrelere vermektir C. crescentus vibrio formları. Crescentin geninin ekspresyonunun yokluğunda hücreler C. crescentus sopa şeklini alır. İlginç bir şekilde, çift mutantların (crecentin - ve MreB -) hücreleri küresel bir şekle sahiptir.

2.4. MinD ve ParA

Bu proteinlerin ökaryotlar arasında homologları yoktur.

MinD, bakteri ve plastidlerdeki bölünme bölgesinin konumundan sorumludur. ParA, DNA'nın kardeş hücrelere bölünmesinde rol oynar.

Notlar

1. Shih Y.-L., Rothfield L. Bakteriyel Hücre İskeleti. // Mikrobiyoloji ve Moleküler Biyoloji İncelemeleri. - 2006. - V.70., No. 3 - s. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967