بخش اختصاص یافته به مطالعه اسکلت سلولی - اسکلت سلولی

میکروتوبول ها

پارامترهای میکروتوبول

نیمه عمر میکروتوبول ~ 5 دقیقه، در نیمه اول میتوز ~ 15 ثانیه
قطر میکروتوبول 25 نانومتر است.

تشکیل میکروتوبول

واحد ساختاری یک میکروتوبول یک هترودایمر پروتئینی است توبولین، متشکل از زیرواحدهای α- و β (53 و 55 کیلو دالتون) که به طور جداگانه وارد نمی شوند، مشابه هستند اما یکسان نیستند. هر یک از زیر واحدها دارای محل اتصال نوکلئوتیدی هستند. α-توبولین به مولکول GTP متصل می شود، که هیدرولیز نشده است، β-توبولین می تواند GDP یا GTP را متصل کند (شکل 1). β-توبولین یک هترودایمر به GTP متصل می شود و با α-توبولین هترودایمر دیگر ترکیب می شود، در حالی که GTP به GDP هیدرولیز می شود. α-توبولین یک پروتئین فعال کننده GTP است و هیدرولیز GTP β-توبولین را کاتالیز می کند (شکل 2). بنابراین، هترودایمرها زنجیره های خطی را تشکیل می دهند - پیش رشته ها، 13 پیش رشته یک مجتمع حلقوی مارپیچ را تشکیل می دهند، چنین حلقه هایی به یک لوله پلیمریزه می شوند (شکل 3). فسفوریلاسیون توبولین باعث افزایش پلیمریزاسیون می شود.

شکل 1 هترودایمر توبولین. α-توبولین (همگام) با محل اتصال GTP (آبی). β-توبولین (سبز) با محل اتصال GTP و GDP (قرمز)
میکروتوبول ها رشته های قطبی پویا هستند. پایانه (+) از نظر دینامیکی ناپایدار است (β-توبولین) و (-)-پایانه با اتصال به مرکز سازماندهی میکروتوبول تثبیت می شود (به بررسی Centrosome مراجعه کنید).
Threadmilling حرکت میکروتوبول ها در نتیجه رشد همزمان یک سر و جدا شدن انتهای دیگر میکروتوبول ها است.
DNA توبولین در حوزه اتصال به نوکلئوتید دارای یک توالی GGGTG(T/S)G بسیار حفاظت شده است.
پروتئین باکتریایی FtsZ، همولوگ توبولین، جزئی از اسکلت سلولی باکتری است و پلیمریزه می شود و میکروتوبول ها را تشکیل می دهد.

میکروتوبول ها

شکل 2 میکروتوبول ها قادر به تشکیل یک تک، دوتایی و سه گانه هستند.
یک میکروتوبول از یک دوتایی یا سه گانه از 13 پروتوفیلامنت تشکیل شده است.
لوله های B و C از پروتوفیلامنت های کمتری، معمولاً 10 تشکیل شده اند.

پروتئین هایی که به میکروتوبول ها متصل می شوند.

دو نوع پروتئین با میکروتوبول ها مرتبط هستند: ساختاری
پروتئین ها (پروتئین های مرتبط با میکروتوبول ها) و پروتئین های انتقال دهنده.

اتصال MAP توسط فسفوریلاسیون تنظیم می شود و در نتیجه
که برخی از MAP ها از میکروتوبول ها جدا می شوند.

+ نکات- پروتئین هایی که با انتهای (+) در تعامل هستند
میکروتوبول ها، که بسیاری از آنها پروتئین های حرکتی هستند،
برخی دیگر تعامل با میکروفیلامنت ها را فراهم می کنند
قشر سلولی با اتصال میکروتوبول ها به پلاسما
غشاء. برخی از + TIPS دینامیک میکروتوبول را تنظیم می کند
و پایداری انتهای (+) برای مثال، XMAP215
خانواده پروتئین ها پایانه (+) را تثبیت می کند و از تخریب جلوگیری می کند
و اجازه رشد میکروتوبول ها را می دهد.

گیره- پروتئین های پیوست
دایمرهای توبولین به انتهای (+) و مهار می شود بلایا.
آنها با kinetochore تعامل دارند - مجموعه ای که متصل می شود
(+) - انتهای میکروتوبول با کروموزوم.

Catastrophins - پروتئین +TIP که به انتهای (+) میکروتوبول ها متصل می شود
و ایجاد تفکیک دیمرهای توبولین. توانمند هستند
هیدرولیز GTP یا تغییر ساختار پروتوفیلامنت را فعال کنید
(MCAK- کینزین واقع در کینتوکور
و از تفکیک انتهای (+) در طول آنافاز میتوز اطمینان حاصل می کند.

استاسمین- پروتئین بی ثبات کننده
در سلول های سرطانی با هترودایمر توبولین متصل می شود
مانع پلیمریزاسیون آنها می شود. استاسمین ها توسط فسفوریلاسیون مهار می شوند.

کاتانین - میکروتوبول ها را برای تشکیل یک ناپایدار جدید جدا می کند
(+) -پایان.

برخی از MAP ها میکروتوبول ها را به هم متصل می کنند
با یکدیگر، با یک غشاء یا رشته های میانی.

نوع I MAP در آکسون ها و دندریت های سلول های عصبی یافت می شود
و برخی دیگر تکرارهای متعدد KKEX (Lys-Lys-Glu-X) دارند.
که بخش های باردار (-) توبولین را متصل می کند.

نوع II MAP نیز در آکسون ها و دندریت های عصب یافت می شود
سلول ها و برخی دیگر. آنها 3-4 تکرار از 18 باقیمانده دارند
دنباله ای که توبولین را متصل می کند.

پروتئین هایی که با انتهای (+) میکروتوبول ها تعامل دارند

APC، Kar9 ( sc)*

APC (پلیپوز کلی آدنوماتوز) - سرکوبگر تومور،
که اساس تنظیم کمپلکس پروتئینی است
فسفوریلاسیون b-catenins

EB1، Bim1(SC) ، Mal3(sp)

EB1 (پروتئین پیوند پایانی 1) - پروتئین در تعامل با
APC.

برهنه(یک)

Nud (توزیع هسته ای) - پروتئینی که داینئین ها را تنظیم می کند.

Lis1/NUDF(یک) Pac1(sc)

Lis (لیسانسفالی) - نقض رشد مغز انسان
(مغز صاف). پروتئین برای تنظیم با داینئین تعامل می کند
عملکرد آن

برهنه(یک) R011(نوروسپورا
کراسا) /Ndl1(SC) ; Nde1، Ndel1
(پستانداران).

این پروتئین ها با Lis1 و denein ها برهم کنش می کنند و فراهم می کنند
عملکرد آنها

Kar3(SC)

Kar3 یک کینزین است که دارای یک دامنه موتور ترمینال C است و متعلق به آن است
به خانواده Kinesin-14.

Kip2(sc), چای 2
(sp)، KipA(یک)

کینزین های قارچی متعلق به خانواده Kinesin-7 از جمله
CENP-E - پروتئین سانترومریک پستانداران، Kip2، Tea2 و
KipA

Klp10A(Dm) Klp59C، MCAK

اعضای خانواده Kinesin-13. Klp10A - همولوگ فرضی
پستانداران Kif2A Klp59C (Dm) - همولوگ فرضی
پستانداران MCAK. KLP10A و سایر اعضا خویشاوندان I
زیرخانواده های کینزین در تعامل با uncapped
(-) - انتهای میکروتوبول های دوک شکافت در طول میتوز.
آنها تفکیک دیمرهای قطب توبولین را فراهم می کنند
سلول ها، کمک می کنند دمنوش(جنبش
میکروتوبول ها به قطب ها و کوتاه شدن میکروتوبول ها در طول
آنافاز میتوز).

دایناکتین

کمپلکس پروتئین شامل پروتئین چسب p150. دیناکتین می بندد
داینئین و خواص آن را تنظیم می کند و وزیکول ها را نیز می چسباند
به دینین p150glued یک همولوگ NUDMA است. نیدولان ها

CLIP-170، Bik1 (sc)، نکته
(sp)

CLIP-170 تثبیت و رشد میکروتوبول ها را فراهم می کند.
و همچنین محلی سازی داینئین را تنظیم می کند.

CLIP-170 - فرود مجتمع dynein-dynactin را فراهم می کند.
در انتقال وزیکول ها در انتهای میکروتوبول نقش دارد.
LIP-170 در سیتوپلاسم به شکل غیرفعال یافت می شود
که در آن انتهای N اتصال میکروتوبول به هم متصل است
با انتهای C همان مولکول. هنگام اتصال انتهای N به توبولین
یا (+)-انتهای میکروتوبول، C-پایانه آزاد شده و متصل می شود
با کمپلکس dynein-dynactin از طریق مولکول p150 Glued، میکروتوبول
تثبیت می کند. Dynenin-dynactin آزاد می شود و شروع می شود
حرکت در امتداد میکروتوبول (شکل 3)

برخی از سموم و داروها که برخی از آنها با میتوز تداخل دارند، با پلیمریزاسیون و دپلیمریزاسیون توبولین تداخل دارند:
تاکسول یک داروی ضد سرطان است که میکروتوبول ها را تثبیت می کند.
کلشی سین به توبولین متصل می شود و پلیمریزاسیون را مسدود می کند. میکروتوبول ها در غلظت های بالای کلشی سین دپلیمریزه می شوند.
وین بلاستین - با تشکیل پاراکریستال های وینبلاستین-توبولین، پلیمریزاسیون را افزایش می دهد.
نوکودازول - دپلیمریزاسیون میکروتوبول ها را فراهم می کند.
این ارتباط توسط وینبلاستین، وین کریستین، کلشی سین سرکوب می شود و توسط تاکسول تقویت می شود.
گاما سوما مرکز سازماندهی میکروتوبول ها در سطح خارجی هسته است.

میکروفیلامنت ها

مونومر G-اکتین (اکتین کروی) - نامتقارن
(42 کیلو دالتون) از دو حوزه به عنوان یونی تشکیل شده است
سنگدانه ها را به یک پلیمر مارپیچ F-اکتین (فیبریلار
اکتین).

جی اکتین دارای محل اتصال برای کاتیون های دو ظرفیتی است
و نوکلئوتیدها تحت شرایط فیزیولوژیکی اشغال شده توسط Mg2+
و ATP.

پلیمریزاسیون G-اکتین به F-اکتین

F-اکتین دارای قطبیت (+) و (-) است
خواص مختلف

مولکول G-اکتین حامل ATP محکم است که وقتی
انتقال به F-اکتین به آرامی به ADP هیدرولیز می شود - نمایشگاه
خواص ATPase پلیمریزاسیون با هیدرولیز همراه است
ATP، که لازم نیست زیرا پلیمریزاسیون در حضور
آنالوگ های غیر قابل هیدرولیز ATP

پلیمریزاسیون شامل چندین فرآیند است: هسته زایی,
طویل شدن, تفکیک,
تکه تکه شدن, لنگر انداختن.
این فرآیندها به طور همزمان اجرا می شوند.

هسته زایی– اتصال سه جی اکتین –
شروع پلیمریزاسیون

ازدیاد طول- گسترش زنجیره اکتین توسط
اتصال G-اکتین به انتهای (+) F-اکتین.

تفکیک- کوتاه کردن زنجیر پلیمریزاسیون
سرعت اکتین در هر دو انتها یکسان است

تکه تکه شدن- در نتیجه حرکت حرارتی
F-اکتین می تواند قطعه قطعه شود.

اتصال- قطعات جداگانه را می توان متصل کرد
با یکدیگر پایان به انتها.

در غلظت G>F - پلیمریزاسیون به طور همزمان اتفاق می افتد
پایان (+) و (-)

اگر جی (-)-پایان - تردمیل- حرکت F-اکتین
به دلیل گسترش همزمان انتهای (+) و تفکیک
(-)-پایان. در G ~ F - تعادل دینامیکی - رخ می دهد
پلیمریزاسیون (+) و پلیمریزاسیون (–) با هزینه تمام می شود
انرژی ATP G-actin به ATP متصل می شود و هیدرولیز را پلیمریزه می کند
ATP در انتهای بحرانی G-actin (+)، انتهای آن طولانی می شود،
و (-) - کوتاه شده است

میکروفیلامنت های اکتین

F-اکتین - فیبریلار، طول پیچ مارپیچ 37
nm، d=6-8nm.

پروتئین های اتصال دهنده اکتین

بیش از 50 پروتئین در سیتوپلاسم به اکتین متصل می شوند
عملکردهای مختلف: تنظیم حجم استخر G-اکتین (پروفیلین)،
بر سرعت پلیمریزاسیون (پرز) تأثیر می گذارد، تثبیت می شود
انتهای نخ ها (fragin، a-actinin)، رشته ها را با آن بدوزید
سایر یا با اجزای دیگر (ویلین، α-اکتین، اسپکترین،
MARCKS، فیمبرین)، مارپیچ مضاعف F-اکتین (ژلسولین) را از بین می برد.
فعالیت این پروتئین ها توسط Ca2+ و پروتئین کینازها تنظیم می شود.

برای پروتئین ها پنج مکان وجود دارد: با مونومر
اکتین، با (+)-انتها (پردار)، با (-)-انتها (نیز)،
با سطح جانبی پروتئین های اتصال دهنده اکتین می توانند باشند
حساس یا غیر حساس به Ca2+

1. پروتئین هایی که به مونومر اکتین متصل می شوند - از هسته زایی جلوگیری می کنند
(پروفیلین، فرگمتین - حساس به Ca2+).
پروفایل با یک مونومر قادر به ساخت F-اکتین است، در حالی که قطعه قطعه می شود
نه، هم هسته و هم ازدیاد طول را مسدود می کند. حساس نیست
به Ca 2 + DNase I و پروتئین اتصال دهنده به ویتامین
د - عملکرد خارج از سلول.

2. Capping (+)-end را می توان با دربندی مسدود کرد
پروتئین ها - مانع افزایش طول و اتصال، کمک به
هسته زایی - ظهور رشته های کوتاه شده (ژلسولین،
ویلین، فراگمین)

3. (-) - پایان - شروع هسته زایی، سرکوب اتصال
و ازدیاد طول - افزایش تعداد و کاهش طول قطعات.
اکومنتین در ماکروفاژها، بروین - پروتئین آب پنیر باعث می شود
کاهش سریع ویسکوزیته محلول F-اکتین. هر دو پروتئین هستند
حساس به Ca2+

4. غیر متقاطع - اتصال جانبی می تواند هر دو تثبیت شود
و بی ثبات کردن F-اکتین تروپومیوزین (مستقل از کلسیم)
تثبیت می کند، سورین، ویلین (وابسته به کلسیم) - اتصال
با اف اکتین آن را برش دهید.

5. پیوند متقابل F-اکتین با تشکیل ژل. چنین
پروتئین ها باعث ایجاد هسته می شوند. چنین پروتئین هایی دایمر هستند یا دارند
دو حوزه اتصال اکتین α-اکتین پلاکتی،
ویلین، فیمبرین، اکتینوژلین از ماکروفاژها (مستقل از کلسیم).

پروتئین های پوششی- انتهای اکتین را ببندید
رشته ها، جلوگیری از پلیمریزاسیون-دپلیمریزاسیون،
اتصال رشته به غشاء را تقویت می کند.

فالویدین- زهر وزغ رنگ پریده، می چسبد
با انتهای (-) و از دپلاریزاسیون جلوگیری می کند.

سیتوکالاسین- سم کپک چسبیده است
به سمت انتهای (+) که پلیمریزاسیون را مسدود می کند.

پروتئین های تکه تکه کننده- قطعه
F-اکتین باعث انتقال ژل به نمک می شود (Gelsolin 90kD فعال شد
Ca2+ 10-6M F-اکتین را می شکند و به انتهای آن متصل می شود.

پروتئین های اتصال دهنده F-اکتین

ساختارهای تشکیل شده توسط اکتین

قشر سلولی- شبکه ای از رشته های اکتین
زیر غشای پلاسمایی

فیلوپودیوم

فیبریل های استرس - هنگامی که یک سلول تشکیل می شود
قابلیت اتصال به بستر

رشته های میانی

رشته های متوسط
پروتئین بین رشته های سلولی شماره M، نوع kD
اسید کراتین اپیت > 15 40-57 I
اپیت پایه کراتین > 15 53-67 II
desmin mouse 1 53 III
پروتئین فیبریل اسیدی گلیال، آستروسیت 150
ویمنتین مزنخ، اپیت گردن ۱ ۵۷
اعصاب محیطی 1 57
پروتئین های نوروفیلامنت: آکسون ها و دندریت ها IV
NF-L 1 62
NF-M 1 102
NF-H 1 110
internexin CNS 166
بافت عصبی nestin epit 1 240
لامین هسته های تمام سلول ها 170 ولت
Lamin B 1 67
لامین C 1 67
مونومر سپتامری؟ دایمر موازی؟ تترامر ضد موازی؟ پروفیلامنت؟ پروتوفیبریل؟PF
رشته های میانی
d=10nm، (سیتوکراتین‌ها، دسمین، ویمنتین، گلیاپروتئین فیبریل اسیدی (GFAP)، نوروفیلامنت) از یک میله پایه - یک مارپیچ ابرپیچ‌پیچ تشکیل شده‌اند، چنین دایمرهایی به موازات یکدیگر مرتبط می‌شوند، یک تترامر را تشکیل می‌دهند، تجمع تترامرها از سر به سر. تصویر پروتوفیلامنت، 8 پروفیلامنت را می دهد. فیبر میانی | پلیمریزاسیون منجر به یک تصویر می شود. مولکول های پلیمری غیر قطبی پایدار

پروتئین های مرتبط با IF
پروتئین M، محلی سازی kD
همیدموزوم BPAG1 230
دسموزوم های پلاکوگلوبین 3
دسموپلاسین I 250 دسم
desmoplakin II 215 desm
پلکتین 300 کورتک. منطقه
آنکیرین 140 کورتک. منطقه
فیلاگرین 30 سیتوزول
گیرنده B-lamin 58 هسته ای
موش های جهش یافته فاقد ویمنتین هستند، در حالی که موش ها کاملاً عادی زندگی می کنند.
در سلول های گیاهی، اسکلت سلولی با میکروتوبول ها و ریز رشته ها نشان داده می شود، رشته های میانی وجود ندارد، اما لامین ها وجود دارد.

سیلیا

مژه - رشد سیتوپلاسم h=300nm، پوشیده از pm
آکسونم – d=200nm، 9 دوتایی میکروتوبول، 100، 2 میکروتوبول مرکزی، میکروتوبول A - 13 زیر واحد، میکروتوبول B - 11 زیر واحد،
بدنه پایه - غوطه ور در سیتوپلاسم d = 200 نانومتر، 9 سه گانه میکروتوبول، دارای دسته، آستین و پره در قسمت پروگزیمال است.
سرعت حرکت سلول به دلیل مژه ها می تواند به ~5 میلی متر در ثانیه برسد. تعداد مژک ها در سلول نای ~ 300 و در سلول مژک داران ~ 14 هزار است.
kinetocylium - قادر به حرکت (اپیتلیوم، اسپرم)، مژک های اولیه - حرکت نمی کند.

از ویکیپدیا، دانشنامه آزاد

اسکلت سلولی یوکاریوتی ریز رشته های اکتین به رنگ قرمز، میکروتوبول ها به رنگ سبز، هسته های سلولی به رنگ آبی رنگ آمیزی می شوند.

اسکلت سلولی- این یک قاب یا اسکلت سلولی است که در سیتوپلاسم یک سلول زنده قرار دارد. در تمام سلول های یوکاریوتی وجود دارد و همولوگ های همه پروتئین های اسکلت سلولی یوکاریوتی در سلول های پروکاریوتی یافت شده است. اسکلت سلولی ساختاری پویا و در حال تغییر است که وظیفه آن حفظ و انطباق شکل سلول با تأثیرات خارجی، اگزوسیتوز و اندوسیتوز، تضمین حرکت سلول به عنوان یک کل، انتقال فعال درون سلولی و تقسیم سلولی است.

رشته های میانی کراتین در یک سلول.

اسکلت سلولی توسط پروتئین ها تشکیل می شود، چندین سیستم اصلی وجود دارد که یا بر اساس عناصر ساختاری اصلی قابل مشاهده در مطالعات میکروسکوپی الکترونی (ریز رشته ها، رشته های میانی، میکروتوبول ها) و یا بر اساس پروتئین های اصلی تشکیل دهنده ترکیب آنها (اکتین-میوزین) نام گذاری شده اند. سیستم، کراتین ها، سیستم توبولین - دینئین).

اسکلت سلولی یوکاریوتی

رشته های اکتین (ریز رشته ها)

ریز رشته ها با قطر حدود 7 نانومتر دو زنجیره مارپیچ از مونومرهای اکتین هستند. آنها عمدتاً در غشای بیرونی سلول متمرکز می شوند، زیرا مسئول شکل سلول هستند و می توانند برجستگی هایی روی سطح سلول ایجاد کنند (کاذب و میکروویلی). آنها همچنین در تعامل بین سلولی (تشکیل تماس های چسبنده)، انتقال سیگنال، و همراه با میوزین، در انقباض عضلانی نقش دارند. با کمک میوزین های سیتوپلاسمی می توان انتقال تاولی را در امتداد میکروفیلامنت ها انجام داد.

رشته های میانی

اسکلت سلولی پروکاریوت ها

تا مدت ها تصور می شد که فقط یوکاریوت ها دارای اسکلت سلولی هستند. با این حال، از سال 2001 مقاله جونز و همکاران. (PMID 11290328) که نقش همولوگ های اکتین باکتریایی را در سلول ها توصیف می کند. باسیلوس سوبتیلیس، دوره ای از مطالعه فعال عناصر اسکلت سلولی باکتری آغاز شد. تا به امروز، همولوگ های باکتریایی هر سه نوع عناصر اسکلت سلولی یوکاریوتی - توبولین، اکتین، و رشته های میانی - یافت شده است. همچنین مشخص شد که حداقل یک گروه از پروتئین های اسکلت سلولی باکتریایی، MinD/ParA، هیچ آنالوگ یوکاریوتی ندارد.

همولوگ های باکتریایی اکتین

مهمترین اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی MreB، ParM و MamK هستند.

MreB و همولوگ های آن

پروتئین های MreB و همولوگ های آن اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی باکتریایی هستند که نقش مهمی در حفظ شکل سلولی، جداسازی کروموزوم ها و سازماندهی ساختارهای غشایی دارند. برخی از انواع باکتری ها مانند اشرشیاکلی، فقط یک پروتئین MreB دارند، در حالی که دیگران ممکن است 2 یا بیشتر پروتئین مشابه MreB داشته باشند. نمونه دومی باکتری است باسیلوس سوبتیلیس، که در آن پروتئین های MreB، Mbl ( مدوباره ب-ل ike) و MreBH ( MreB ساعتامولوگ).

در ژنوم E. coliو B. subtilisژن مسئول سنتز MreB در همان اپرون ژن های پروتئین های MreC و MreD قرار دارد. جهش های سرکوب کننده بیان این اپرون منجر به تشکیل سلول های کروی با کاهش زنده ماندن می شود.

زیر واحدهای پروتئین MreB رشته هایی را تشکیل می دهند که دور یک سلول باکتری میله ای شکل می پیچند. آنها در سطح داخلی غشای سیتوپلاسمی قرار دارند. رشته های تشکیل شده توسط MreB پویا هستند و به طور مداوم در حال پلیمریزاسیون و دپلیمریزاسیون هستند. درست قبل از تقسیم سلولی، MreB در ناحیه ای که انقباض تشکیل می شود متمرکز می شود. اعتقاد بر این است که عملکرد MreB همچنین هماهنگ کردن سنتز مورئین، یک پلیمر دیواره سلولی است.

ژن های مسئول سنتز همولوگ های MreB فقط در باکتری های میله ای شکل یافت شدند و در کوکسی ها یافت نشدند.

ParM

پروتئین ParM در سلول های حاوی پلاسمیدهای کم کپی وجود دارد. عملکرد آن رقیق کردن پلاسمیدها در امتداد قطب های سلول است. در همان زمان، زیر واحدهای پروتئین رشته هایی را تشکیل می دهند که در امتداد محور اصلی سلول میله ای شکل کشیده شده اند.

رشته در ساختار آن یک مارپیچ دوگانه است. رشد رشته های تشکیل شده توسط ParM در هر دو انتها امکان پذیر است، برخلاف رشته های اکتین که فقط در قطب ± رشد می کنند.

MamK

MamK یک پروتئین اکتین مانند است Magnetospirillum magneticumمسئول قرارگیری صحیح مگنتوزوم ها است. مگنتوزوم ها هجوم غشای سیتوپلاسمی اطراف ذرات آهن هستند. رشته MamK به عنوان یک راهنما عمل می کند که در امتداد آن مگنتوزوم ها یکی پس از دیگری مرتب می شوند. در غیاب پروتئین MamK، مگنتوزوم ها به طور تصادفی در سطح سلول توزیع می شوند.

از ویکیپدیا، دانشنامه آزاد

اسکلت سلولی- این یک قاب یا اسکلت سلولی است که در سیتوپلاسم یک سلول زنده قرار دارد. در تمام سلول های یوکاریوتی وجود دارد و همولوگ های همه پروتئین های اسکلت سلولی یوکاریوتی در سلول های پروکاریوتی یافت شده است. اسکلت سلولی ساختاری پویا و در حال تغییر است که وظیفه آن حفظ و تطبیق شکل سلول با تأثیرات خارجی، بیرونی و اندوسیتوز، تضمین حرکت سلول به عنوان یک کل، انتقال فعال درون سلولی و تقسیم سلولی است. اسکلت سلولی توسط پروتئین ها تشکیل می شود، چندین سیستم اصلی متمایز می شوند که یا با عناصر ساختاری اصلی قابل مشاهده در میکروسکوپ الکترونی (ریز رشته ها، رشته های میانی، میکروتوبول ها) یا توسط پروتئین های اصلی تشکیل دهنده ترکیب آنها (سیستم اکتین-میوزین، کراتین ها) نامگذاری شده اند. ، سیستم توبولین - داینئین).

اسکلت سلولی یوکاریوتی

رشته های اکتین (ریز رشته ها)

ریز رشته ها با قطر حدود 7 نانومتر دو زنجیره مارپیچ از مونومرهای اکتین هستند. آنها عمدتاً در غشای بیرونی سلول متمرکز می شوند، زیرا مسئول شکل سلول هستند و می توانند برجستگی هایی روی سطح سلول ایجاد کنند (کاذب و میکروویلی). آنها همچنین در تعامل بین سلولی (تشکیل تماس های چسبنده)، انتقال سیگنال، و همراه با میوزین، در انقباض عضلانی نقش دارند. با کمک میوزین های سیتوپلاسمی می توان انتقال تاولی را در امتداد میکروفیلامنت ها انجام داد.

رشته های میانی

میکروتوبول ها

اسکلت سلولی پروکاریوت ها

تا مدت ها تصور می شد که فقط یوکاریوت ها دارای اسکلت سلولی هستند. با این حال، از سال 2001 مقاله جونز و همکاران. ()، نقش همولوگ های اکتین باکتریایی را در سلول ها توصیف می کند باسیلوس سوبتیلیس، دوره ای از مطالعه فعال عناصر اسکلت سلولی باکتری آغاز شد. تا به امروز، همولوگ های باکتریایی هر سه نوع عناصر اسکلت سلولی یوکاریوتی - توبولین، اکتین، و رشته های میانی - یافت شده است. همچنین مشخص شد که حداقل یک گروه از پروتئین های اسکلت سلولی باکتریایی، MinD/ParA، هیچ آنالوگ یوکاریوتی ندارد.

همولوگ های باکتریایی اکتین

مهمترین اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی MreB، ParM و MamK هستند.

MreB و همولوگ های آن

پروتئین های MreB و همولوگ های آن اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی باکتریایی هستند که نقش مهمی در حفظ شکل سلولی، جداسازی کروموزوم ها و سازماندهی ساختارهای غشایی دارند. برخی از انواع باکتری ها مانند اشرشیاکلی، فقط یک پروتئین MreB دارند، در حالی که دیگران ممکن است 2 یا بیشتر پروتئین مشابه MreB داشته باشند. نمونه دومی باکتری است باسیلوس سوبتیلیس، که در آن پروتئین های MreB، Mbl ( مدوباره ب-ل ike) و MreBH ( MreB ساعتامولوگ).

در ژنوم E. coliو B. subtilisژن مسئول سنتز MreB در همان اپرون ژن های پروتئین های MreC و MreD قرار دارد. جهش های سرکوب کننده بیان این اپرون منجر به تشکیل سلول های کروی با کاهش زنده ماندن می شود.

زیر واحدهای پروتئین MreB رشته هایی را تشکیل می دهند که دور یک سلول باکتری میله ای شکل می پیچند. آنها در سطح داخلی غشای سیتوپلاسمی قرار دارند. رشته های تشکیل شده توسط MreB پویا هستند و به طور مداوم در حال پلیمریزاسیون و دپلیمریزاسیون هستند. درست قبل از تقسیم سلولی، MreB در ناحیه ای که انقباض تشکیل می شود متمرکز می شود. اعتقاد بر این است که عملکرد MreB همچنین هماهنگ کردن سنتز مورئین، یک پلیمر دیواره سلولی است.

ژن های مسئول سنتز همولوگ های MreB فقط در باکتری های میله ای شکل یافت شدند و در کوکسی ها یافت نشدند.

ParM

پروتئین ParM در سلول های حاوی پلاسمیدهای کم کپی وجود دارد. عملکرد آن رقیق کردن پلاسمیدها در امتداد قطب های سلول است. در همان زمان، زیر واحدهای پروتئین رشته هایی را تشکیل می دهند که در امتداد محور اصلی سلول میله ای شکل کشیده شده اند.

رشته در ساختار آن یک مارپیچ دوگانه است. رشد رشته های تشکیل شده توسط ParM در هر دو انتها امکان پذیر است، برخلاف رشته های اکتین که فقط در قطب ± رشد می کنند.

MamK

MamK یک پروتئین اکتین مانند است Magnetospirillum magneticumمسئول قرارگیری صحیح مگنتوزوم ها است. مگنتوزوم ها هجوم غشای سیتوپلاسمی اطراف ذرات آهن هستند. رشته MamK به عنوان یک راهنما عمل می کند که در امتداد آن مگنتوزوم ها یکی پس از دیگری مرتب می شوند. در غیاب پروتئین MamK، مگنتوزوم ها به طور تصادفی در سطح سلول توزیع می شوند.

همولوگ های توبولین

در حال حاضر، دو همولوگ توبولین در پروکاریوت ها یافت شده است: FtsZ و BtubA/B. مانند توبولین یوکاریوتی، این پروتئین ها دارای فعالیت GTPase هستند.

FtsZ

پروتئین FtsZ برای تقسیم سلولی باکتریایی بسیار مهم است؛ این پروتئین تقریباً در همه یوباکتری ها و باستانی ها یافت می شود. همچنین همولوگ هایی از این پروتئین در پلاستیدهای یوکاریوتی یافت شد که تایید دیگری بر منشا همزیستی آنهاست.

FtsZ به اصطلاح حلقه Z را تشکیل می دهد که به عنوان یک داربست برای پروتئین های تقسیم سلولی اضافی عمل می کند. آنها با هم ساختار مسئول تشکیل انقباض (سپتا) را تشکیل می دهند.

BtubA/B

برخلاف FtsZ گسترده، این پروتئین ها فقط در باکتری های این جنس یافت می شوند پروتکوباکتر. آنها در ساختار خود به توبولین نزدیکتر از FtsZ هستند.

کرسنتین، همولوگ پروتئین های رشته ای میانی

این پروتئین در سلول ها یافت شده است Caulobacter crescentus. وظیفه آن دادن سلول است C. crescentusویبریو شکل می گیرد. در غیاب بیان ژن کرسنتین سلولی C. crescentusبه شکل چوب در بیاید جالب توجه است که سلول‌های جهش‌یافته دوگانه، کرسنتین - و MreB-، شکل کروی دارند.

MinD و ParaA

این پروتئین ها در بین یوکاریوت ها همولوگ ندارند.

MinD مسئول موقعیت محل تقسیم در باکتری ها و پلاستیدها است. ParA در تقسیم DNA به سلول های دختر نقش دارد.

همچنین ببینید

نظر خود را در مورد مقاله "اسکلت سلولی" بنویسید

یادداشت

گزیده ای که اسکلت سلولی را مشخص می کند

اتاق نشیمن آنا پاولونا کم کم پر شد. بالاترین اشراف سن پترزبورگ از راه رسیدند، مردمی که از نظر سن و شخصیت ناهمگن بودند، اما در جامعه ای که همه در آن زندگی می کردند یکسان بودند. دختر شاهزاده واسیلی، هلن زیبا، که از پدرش خواسته بود تا با او به جشن فرستاده برود، وارد شد. او در سایفر و لباس مجلسی بود. همچنین به عنوان la femme la plus seduisante de Petersbourg [جذاب ترین زن در سن پترزبورگ] شناخته می شود، شاهزاده جوان و کوچک بولکونسکایا، که زمستان گذشته ازدواج کرد و اکنون به دلیل بارداری خود به دنیای بزرگ نرفته است، اما رفته است. در عصرهای کوچک نیز وارد شد. شاهزاده هیپولیت، پسر شاهزاده واسیلی، با مورتمار که او را معرفی کرد، وارد شد. ابه موریو و بسیاری دیگر نیز آمدند.
- هنوز ندیدی؟ یا: - ما تانته [با عمه ام] را نمی شناسید؟ - آنا پاولونا به مهمانان میهمان گفت و با جدیت آنها را به پیرزنی کوچولو با کمان های بلند هدایت کرد که از اتاق دیگری شناور شد، به محض ورود مهمانان، آنها را به نام صدا کرد و به آرامی چشمانش را از اتاق خارج کرد. مهمان ما تانت [خاله]، و سپس رفت.
همه میهمانان مراسم احوالپرسی یک خاله ناشناس، بی مورد و غیر ضروری را به هیچکس انجام دادند. آنا پاولونا سلام و احوالپرسی آنها را با همدردی غم انگیز و جدی دنبال کرد و ضمن تأیید آنها. ما تانته با همه در مورد سلامتی خود، از سلامتی خود و در مورد سلامتی اعلیحضرت صحبت کرد، که امروز بحمدالله بهتر بود. همه کسانی که نزدیک می شدند، بدون عجله از روی نجابت، با خیال آسوده از وظیفه سنگینی که انجام داده بودند، از پیرزن دور شدند تا تمام غروب پیش او نروند.
پرنسس جوان بولکونسکایا با کار در یک کیسه مخملی طلا دوزی وارد شد. سبیل‌های زیبا و کمی سیاه‌شده‌اش، لب بالاییش دندان‌های کوتاهی داشت، اما زیباتر باز می‌شد و گاهی زیباتر می‌شد و روی لب پایینی می‌افتاد. همانطور که همیشه در مورد زنان بسیار جذاب اتفاق می افتد، کوتاهی لب و دهان نیمه باز او به نظر خاص او و در واقع زیبایی او بود. دیدن این مادر آینده زیبا و سرشار از سلامتی و سرزندگی که به راحتی شرایط خود را تحمل کرد برای همه جالب بود. به نظر پیرمردها و جوانان بی حوصله و غمگینی که به او نگاه می کردند، پس از مدتی که با او بودند و با او صحبت کردند، خودشان هم شبیه او شدند. هر کس که با او صحبت می کرد و در هر کلمه لبخند درخشان و دندان های سفید درخشان او را می دید که دائماً قابل مشاهده بود، فکر می کرد که او امروز بسیار دوست داشتنی است. و این همان چیزی بود که همه فکر می کردند.
شاهزاده خانم کوچولو با قدم‌های سریع و کوچولو دور میز راه می‌رفت و کیف کار روی دستش بود و با خوشحالی لباسش را مرتب می‌کرد، روی مبل، نزدیک سماور نقره‌ای نشست، گویی هر کاری که انجام می‌داد، قسمتی از سرگرمی بود. ] برای او و برای همه اطرافیانش.
او گفت، کیفش را باز کرد و همه را با هم خطاب کرد.
او رو به مهماندار کرد: «نگاه کن، آنت، در تور نه من ژوئز پس آن مووایس». - Vous m "avez ecrit, que c" etait une toute petite soiree; voyez, comme je suis attifee. [با من شوخی بد نکن. تو برایم نوشتی که شب خیلی کوچکی داشتی. ببین چقدر بد لباس پوشیده ام.]
و دستانش را دراز کرد تا لباسی با توری و طوسی زیبا به او نشان دهد که با نوار پهنی کمی زیر سینه هایش بسته شده بود.
آنا پاولونا پاسخ داد - Soyez tranquille, Lise, vous serez toujours la plus jolie [آرام باش، بهترین خواهی بود].
- Vous savez, mon mari m "abandonne" با همان لحن ادامه داد و به ژنرال اشاره کرد: "il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [می دانید، شوهرم مرا ترک می کند. مرگ او را بگو چرا این جنگ بد،] - به شاهزاده واسیلی گفت و بدون اینکه منتظر جواب باشد، رو به دختر شاهزاده واسیلی، هلن زیبا کرد.
- Quelle delicieuse personne، que cette petite princesse! شاهزاده واسیلی به آرامی به آنا پاولونا گفت: [این شاهزاده خانم کوچولو چه فرد جذابی است!
اندکی بعد از پرنسس کوچولو، یک مرد جوان چاق و جثه با سر بریده، عینک، شلوارهای سبک به مد روز، با ژله‌های بلند و دمپایی قهوه‌ای وارد شد. این جوان چاق پسر نامشروع نجیب زاده معروف کاترین، کنت بزوخوی بود که اکنون در مسکو در حال مرگ بود. او هنوز جایی خدمت نکرده بود، تازه از خارج آمده بود، جایی که در آنجا بزرگ شده بود و برای اولین بار در جامعه بود. آنا پاولونا با تعظیم از او استقبال کرد که متعلق به افراد پایین‌ترین سلسله مراتب در سالن او بود. اما، با وجود این احوالپرسی پست تر، با مشاهده ورود پیر، آنا پاولونا اضطراب و ترسی را از خود نشان داد، مشابه آنچه که در دیدن چیزی بسیار بزرگ و غیرعادی برای یک مکان بیان می شود. اگرچه، در واقع، پیر تا حدودی بزرگتر از سایر مردان اتاق بود، اما این ترس فقط می توانست مربوط به آن نگاه هوشمندانه و در عین حال ترسو، مشاهده گر و طبیعی باشد که او را از همه افراد حاضر در این اتاق نشیمن متمایز می کرد.

- این یک سیستم از ساختارهای رشته ای است، مهمتر از همه آنها پلیمرهای پروتئینی از همان کلاس هستند که در سلول های باکتری ها و باستانی ها وجود دارد. همه پروتئین‌های مورد مطالعه (از سال 2006) اسکلت سلولی باکتری قادر به خودسازماندهی به رشته‌های بلند هستند. درونکشتگاهی.

اسکلت سلولی پروکاریوت‌ها برای اولین بار در اوایل دهه 1990 کشف شد، زمانی که مشخص شد تقریباً همه باکتری‌ها و بیشتر باستان‌ها حاوی پروتئین FtsZ هستند که همولوگ توبولین است و می‌تواند در طی تقسیم سلولی به رشته‌های حلقه‌ساز (حلقه Z) پلیمریزه شود. بعدها، همولوگ های پروکاریوتی اکتین نیز کشف شد. این اکتشافات این تصور را تغییر داده است که فقدان اسکلت سلولی مهمترین دلیل برای اندازه کوچکتر و سازماندهی ساده تر پروکاریوتها در مقایسه با یوکاریوتها است. از سوی دیگر، اکنون فرض بر این است که سادگی نسبی باکتری ها و باستانی ها با حضور پروتئین های حرکتی مرتبط است (حداقل، آنها تاکنون کشف نشده اند)، که در امتداد رشته های اسکلت سلولی "راه می روند" و فراهم می کنند. حمل و نقل برای ساختارهای مختلف، و همچنین برای حرکت کل سلول.

وجود همولوگ‌های اکتین و توبولین در پروکاریوت‌ها نشان می‌دهد که این دو دسته از پروتئین‌های متصل به نوکلئوتید که می‌توانند رشته‌های dogwie را تشکیل دهند، مدت‌ها پیش، حتی قبل از ظهور یوکاریوت‌ها، در فرآیند تکامل پدید آمدند. با این حال، موجودات هسته ای و غیر هسته ای آنها را به طور متفاوتی استفاده می کنند، به عنوان مثال، همولوگ توبولین FtsZ در سیتوکینز باکتری نقش دارد، در حالی که رشته های اکتین این عملکرد را در یوکاریوت ها انجام می دهند، برعکس، همولوگ های اکتین در تفاوت بین مولکول های DNA در حین تقسیم نقش دارند. باکتری ها و میکروتوبول ها در یوکاریوت ها با توبولین که دوک تقسیم را تشکیل می دهد. همچنین حداقل یک کلاس از پروتئین ها در پروکاریوت ها یافت شد که می توان آن ها را همولوگ پروتئین های رشته ای میانی و یک دسته از پروتئین های اسکلت سلولی - ATPase نوع واکر A (WACA - MinD و PraA) دانست که در یوکاریوت ها مطابقت ندارند.

همولوگ های اکتین

در سال 2001، جونز جونز)و spivrobintniki دریافتند که این باکتری باسیلوس سوبتیلیسپروتئین های همولوگ اکتین وجود دارند که ساختارهای مارپیچ بلندی را تشکیل می دهند. این کشف باعث توسعه فشرده تحقیقات در زمینه اسکلت سلولی پروکاریوت ها شد که در نتیجه بسیاری از همولوگ های اکتین دیگر کشف شد. همه این پروتئین ها با حضور یک دامنه اکتین ATPase مشخص می شوند. بیشتر آنها، مانند اکتین در یوکاریوت ها، بخشی از اسکلت سلولی هستند، اما برخی از آنها عملکردهای دیگری مانند FtsA در تقسیم سلولی، چاپرون DnaK و هگزوکیناز دارند. همولوگ های اکتین باکتری ساختار فضایی مشابهی دارند، اما عمدتاً در توالی اسید آمینه کاملاً متفاوت هستند (هویت 5-10٪). همچنین، این پروتئین ها دارای ویژگی های بسیار خوبی از دینامیک پلیمریزاسیون و خواص رشته هایی هستند که تشکیل می دهند. بدیهی است که برخلاف یوکاریوت ها که از اکتین یکسان برای انواع نیازهای سلولی استفاده می کنند، باکتری ها انواع مختلفی از این پروتئین ها را دارند که هر کدام برای انجام عملکرد جداگانه ای تخصصی هستند.

MreB و همولوگ های آن

mreb (انگلیسی) متو راین خوشه B)و همولوگ های آن، پروتئین ها، در میان باکتری هایی که شکل میله ای یا مارپیچی دارند، رایج هستند و در کوکسی ها وجود ندارند. به عنوان مثال برخی از باکتری ها اشرشیاکلیو Caulobacter crescentus،فقط حاوی ژن پروتئین MreB است، در حالی که سایرین به طور خاص باسیلوس سابتلیس،علاوه بر آن، ژن های همولوگ آن Mbl (eng. مدوباره B - پسندیدن) و MreBH MreB h omolog). این پروتئین ها برای حفظ شکل میله ای شکل سلول، قطبیت آن و همچنین تفاوت در کپی های DNA باکتری در حین تقسیم فراهم می کنند.

ساختار و دینامیک رشته های MreB و همولوگ های آن

in vivoپروتئین MreB و همولوگ های آن رشته های مارپیچ بلندی را تشکیل می دهند که در امتداد سلول باکتری قرار دارند، آنها را می توان در بسته های قوی و نسبتاً انعطاف پذیر ترکیب کرد. چنین رشته هایی ساختارهای دینامیکی هستند و نیمه عمر آنها معمولاً از چند دقیقه تجاوز نمی کند. علاوه بر این، در برخی از گونه ها، به ویژه C. crescentusو رودوباکتر اسفارویدیسرشته های MreB در طول چرخه سلولی مکان خود را تغییر می دهند: در طول تقسیم، آنها در قسمت مرکزی سلول متمرکز شده و یک حلقه تشکیل می دهند. با این حال، از آنجایی که جهش‌های حذف mreB توانایی خود را برای انجام سیتوکینز از دست نمی‌دهند، به نظر می‌رسد که پروتئین MreB برای این فرآیند ضروری نیست.

همانطور که در آزمایشات روی پروتئین های باکتریایی نشان داده شده است ترموتوگا ماریتیماواحدهای مونومری MreB قادر به خودسازماندهی هستند درونکشتگاهیبه رشته های خطی بلندی تبدیل می شوند که از دو پیش رشته تشکیل شده است که به صورت موازی قرار گرفته اند. بنابراین، با توجه به ساختار رشته های MreB، آنها در F-اکتین متفاوت هستند، که توسط دو زنجیره که به صورت مارپیچی به دور یکدیگر پیچیده شده اند، تشکیل شده است. پلیمریزاسیون MreB به حضور ATP در محیط نیاز دارد، اما در حضور GTP به همان اندازه خوب پیش می رود (بر خلاف اکتین که فقط در حضور ATP پلیمریزه می شود). این به دلیل این واقعیت است که زیر واحدهای جدید فقط به شکل مرتبط با نوکلئوتید تری فسفات در پلیمر گنجانده می شوند؛ بعداً هیدرولیز ATP یا GTP متصل به ADP یا GDP به ترتیب اتفاق می افتد.

توابع MreB و همولوگ های آن

یکی از وظایف اصلی رشته‌های MreB و پروتئین‌های همولوگ حفظ شکل میله‌ای یا مارپیچی سلول باکتری است. جهش‌هایی که بیان این پروتئین‌ها را مختل می‌کنند منجر به تغییر واضح در شکل باکتری‌ها می‌شوند (به عنوان یک قاعده، آنها به سلول‌های گرد یا در مورد Mbl به سلول‌هایی با شکل نامنظم تبدیل می‌شوند). با این حال، رشته های MreB مستقیماً به عنوان داربست برای شکل سلول عمل نمی کنند، به نوبه خود، به صورت مارپیچی در امتداد آن قرار گرفته اند، آنها محل اتصال آنزیم هایی هستند که پپتیدوگلیکان دیواره سلولی را سنتز می کنند. بنابراین، آنها ماهیت رسوب عناصر جدید را به پوسته باکتری ها تنظیم می کنند که در واقع عامل تعیین کننده در حفظ شکل ثابت است. به طور مشابه، میکروتوبول‌های یک سلول گیاهی با هدایت ادخال‌های مولکول‌های سلولز به دیواره سلولی، بر شکل آن تأثیر می‌گذارند. در بسیاری از باکتری ها (از جمله E.coliو B.subtilis)ژن mreBبخشی از اپرون است که شامل ژن نیز می شود mreCو mreD.این اپرون در یک خوشه بزرگ از ژن های مورد نیاز برای بیوسنتز پپتیدوگلیکان گنجانده شده است. محصولات ژنی mreCو mreDپروتئین های غشای داخلی باکتری های گرم منفی هستند، آنها با پروتئین MreB تعامل دارند و در سازماندهی کمپلکس آن با آنزیم های دخیل در بیوسنتز مورئین مانند مورئین ترانس پپتیداز PBP2 شرکت می کنند. این مجموعه همچنین شامل پروتئین های گذرنده RodZ و RodA می باشد.

رشته‌های MreB همچنین در تعیین جنبه‌های خاصی از قطبیت سلول، به‌ویژه غلظت پروتئین‌های خاص در یک یا هر دو قطب، مانند آن‌هایی که مسئول کموتاکسی، تحرک، ترشح و حدت هستند، نقش دارند.

یکی دیگر از عملکردهای MreB و همولوگ های آن مشارکت در تفاوت بین نسخه های کروموزوم باکتریایی در حین تقسیم است. در میان جهش‌هایی که این پروتئین در آنها وجود ندارد، سلول‌هایی با چندین نوکلوئید در سیتوپلاسم و همچنین سلول‌هایی که کروموزوم نداشتند، یافت شد. محل اتصال پروتئین های MreB به DNA باکتری، نقطه oriC است؛ اتصال مستقیم یا با مشارکت پروتئین های دیگر اتفاق می افتد. هنگامی که تقسیم می شوند، رشته های اسکلت سلولی تفاوت هایی را در نقاط oriC دو نسخه DNA در انتهای مخالف سلول ایجاد می کنند؛ مکانیسم این فرآیند هنوز مشخص نشده است (2006). همچنین مشخص نیست که چگونه جداسازی کروموزوم در کوکسی‌هایی که فاقد ژن هستند، رخ می‌دهد mreBو همولوگ های آن

جداسازی پروتئین پلاسمیدهای ParM

بسیاری از پلاسمیدهای باکتریایی کم کپی (~ 1-5 کپی) دارای سیستم های خاصی هستند که تفاوت آنها را پس از تکرار تضمین می کند. این مکانیسم ها برای هر یک از سلول های دختر لازم است تا حداقل یک مولکول DNA پلاسمید را پس از تقسیم دریافت کنند. سه نوع سیستم وجود دارد که تفاوت‌هایی را در پلاسمیدهای کم‌کپی ایجاد می‌کنند، که هر کدام از پروتئین‌های حرکتی متفاوتی استفاده می‌کنند (نوع I - ATPases نوع واکر A یا پروتئین‌های شبه ParaA، نوع II - همولوگ‌های توبولین یا پروتئین‌های TubZ شکل، نوع III. - همولوگ های اکتین یا پروتئین های ParM شکل). پروتئین ParM (از انگلیسی. پارموتور موقعیت یابی)اولین بار در مطالعه پلاسمید کشف شد R1 E.coli. این سیستم جداسازی DNA پلاسمیدی اکنون بهتر شناخته شده است. سیستم مشابهی در پلاسمیدهای دیگر، به ویژه آنهایی که مسئول گسترش مقاومت چند دارویی هستند، یافت شده است. مقاومت چند دارویی).

ساختار و دینامیک رشته های ParM

مانند تمام عناصر اسکلت سلولی، رشته های ParM از زیر واحدهای پروتئینی مونومر تشکیل شده است. این زیر واحدها قابلیت پلیمریزاسیون را دارند درونکشتگاهیدر حضور ATP یا GTP. رشته های به دست آمده از دو رشته اولیه تشکیل شده است که به دور یکدیگر پیچیده شده اند (ساختار شبیه F-اکتین است). در سلول‌های زنده، مونومرهای ParM رشته‌های بلند و بدون انشعاب را تشکیل می‌دهند که در امتداد محور باکتری قرار دارند. بر خلاف اکتین و MreB و آنالوگ های آن، ParM باندل تشکیل نمی دهد.

پلیمریزاسیون و تفکیک مونومرهای ParM به افزودن و هیدرولیز ATP بستگی دارد. زیرواحدهای جدید به صورت متصل به ATP در رشته ها گنجانده می شوند و اتصال می تواند در هر دو انتهای رشته ها رخ دهد. همزمان با گنجاندن یک زیر واحد جدید ParM-ATP، هیدرولیز ATP در آخرین مولکول پروتئین متصل رخ می دهد. بنابراین، کل رشته از پروتئین های ParM-ADP تشکیل شده است و تنها در انتهای آن زیر واحدهای ParM-ATP قرار دارند که کل ساختار آن را "KEPU" تثبیت می کند.

در غیاب پلاسمید مناسب، رشته های ParM به پلیمریزاسیون ادامه می دهند تا زمانی که به طول بحرانی خاصی برسند. پس از آن، آنها خیلی سریع شروع به جدا شدن می کنند و سرعت این فرآیند حدود 100 برابر بیشتر از F-اکتین است، یعنی به اصطلاح ناپایداری دینامیکی مشاهده می شود که طبق آن این عناصر بیشتر شبیه ریز لوله های یوکاریوتی هستند. .

اصل عملکرد رشته های ParM

ژن parMوارد مکان می شود همترازپلاسمید R1 علاوه بر آن دارای یک بخش نیز می باشد parC(از انگلیسی. آنترومر C) که نقشی شبیه به سانترومر در کروموزوم های یوکاریوتی و همچنین ژن ایفا می کند. پارس،که محصول آن ParR (از انگلیسی. سرکوب کننده) به بخش می پیوندد parCو رونویسی لوکوس را خودتنظیم می کند همتراز،و همچنین به عنوان یک آداپتور برای اتصال پروتئین ParM عمل می کند.

پس از تکثیر پلاسمید R1 به هر دو نسخه آن در منطقه parCپروتئین ParR متصل است. در این حالت می تواند رشته های ParM را که دائماً در سیتوپلاسم مونتاژ و جدا می شوند، متصل و تثبیت کند. پس از آن، رشته‌های پلیمری ParM شروع به جویدن می‌کنند و مونومرهای جدیدی را در هر انتها متصل می‌کنند. این فرآیند با هیدرولیز ATP همراه است. به دلیل طویل شدن رشته ها، دو پلاسمید که به لبه های آن چسبیده اند در جهات مختلف شکافته می شوند تا به قطب های سلول برسند. این امر با تجزیه پلیمر ParM دنبال می شود.

پروتئین سازمان دهنده مگنتوزوم MamK

همولوگ اکتین پروکاریوتی دیگر، MamK، در سازماندهی غشاهای مگنتوزوم نقش دارد. مگنتوزوم ها اندامک های متصل به غشاء باکتری های این جنس هستند Magnetospirillumو مگنتوکوک،حاوی کریستال های مگنتیت است و به باکتری کمک می کند تا در میدان ژئومغناطیسی حرکت کند. در سلول، مگنتوزوم ها در یک ردیف قرار می گیرند، در نتیجه می توانند به عنوان یک سوزن آهنربا عمل کنند. این آرایش توسط رشته‌های پروتئین MamK که این وزیکول‌های غشایی به آن متصل هستند ایجاد می‌شود.

همولوگ های توبولین

بیشتر پروکاریوت ها همولوگ هایی از پروتئین یوکاریوتی توبولین دارند که میکروتوبول ها را می سازد. بهترین مورد مطالعه شده از این همولوگ ها، blilock FtsZ است که در سیتوکینز نقش دارد. توبولین و FtsZ هویت نسبتا کمی در توالی اسید آمینه دارند، فقط دامنه GTPase حفظ شده است، اما از نظر ساختار فضایی مشابه هستند. همچنین، در برخی از نمایندگان باکتری ها و باستانی ها، همولوگ های دیگر توبولین یافت شد: به عنوان مثال، BtubA / BtubB Prosthebacter dejoneii، و همچنین TubZ و RepX، کدگذاری شده توسط ژن های پلاسمید باکتری های جنس باسیل

FtsZ و Z-ring

FtsZ (FtsZ) افجهش یافته حساس به دمای آزاردهنده Z)یکی از اولین پروتئین های اسکلت سلولی است که در پروکاریوت ها شناسایی شد. تقریباً در سلول‌های تمام باکتری‌ها و آرکی‌های مورد مطالعه، و همچنین در اندامک‌های یوکاریوتی مشتق از پروکاریوت‌ها، به‌ویژه پلاستیدها، یافت می‌شود. این پروتئین در تشکیل حلقه Z نقش دارد و سیتوکینز را در طول تقسیم سلولی فراهم می کند. علاوه بر FtsZ، این فرآیند همچنین شامل تعداد زیادی از پروتئین های کمکی، به ویژه پروتئین هایی است که در سنتز دیواره سلولی باکتری نقش دارند.

ساختار و دینامیک رشته های FtsZ

مونومرهای FtsZ تشکیل می شوند درونکشتگاهیپروتوفیلامنت ها، متشکل از یک ردیف از این پروتئین ها. پروتوفیلامنت‌ها در ساختارهایی شبیه به میکروتوبول‌ها جمع نمی‌شوند، اگرچه گاهی اوقات دسته‌ها یا صفحات را تشکیل می‌دهند. FtsZ به شکل فعال متصل به GTP پلیمریزه می شود؛ با این حال، بر خلاف توبولین، این پروتئین معمولاً GTP را پس از ادغام در پروتوفیلامنت هیدرولیز نمی کند. بنابراین، بر خلاف پروتوفیلامنت های میکروتوبولی، که تقریباً به طور کامل از GDP-توبولین تشکیل شده اند و فقط در انتها دارای کلاهک های GTP-tubulin هستند، نسبت زیر واحدهای متصل به GTP به GDP در پروتوفیلامنت های FtsZ 80:20 است.

تحت شرایط خاصی، هیدرولیز GTP می تواند در پروتوفیلامنت های FtsZ رخ دهد؛ در این حالت، شکل آنها عمدتاً از مستقیم به منحنی تغییر می کند و پلیمر بی ثبات می شود، در نتیجه می تواند به مونومر تجزیه شود. پروتوفیلامنت های FtsZ ساختارهای دینامیکی هستند؛ آنها دائماً زیر واحدها را با مجموعه ای از مونومرهای آزاد مبادله می کنند.

ساختار حلقه Z

بخشی از پروتئین FtsZ در سلول در تشکیل حلقه Z نقش دارد، در حالی که بقیه در سیتوپلاسم به صورت مونومر یا به شکل رشته های کوتاه است. همانطور که توسط میکروسکوپ فلورسانس نشان داده شده است (با استفاده از آنتی بادی های نشاندار یا FtsZ ذوب شده با GFP)، حلقه Z به وضوح در مرکز اکثر سلول ها قابل مشاهده است. در طول تقسیم سلولی، منقبض می شود و در نتیجه سیتوکینز را ممکن می کند. همزمان با کاهش حلقه Z در سلول مادر، FtsZ شروع به پلیمریزه شدن در مرکز سلول های دختر می کند.

حلقه Z از یک FtsZ بسته در پروتوفیلامنت تشکیل نشده است، همانطور که توسط مطالعات متعدد نشان داده شده است، مقدار مونومرهای FtsZ در حلقه Z برای ایجاد حدود 2.5 چرخش در اطراف قطر داخلی سلول کافی است. از آنجایی که تک رشته های FtsZ بسیار کوتاه تر از محیط سلول هستند، مدلی برای ساختار حلقه Z پیشنهاد شد که بر اساس آن از تعداد زیادی پروتوفیلامنت کوتاه با هم تداخل دارند. این مدل با داده های به دست آمده با استفاده از کرایوتوموگرافی الکترونیکی تایید شد. با این حال، مدل‌های جایگزینی نیز برای ساختار حلقه Z وجود دارد، که یکی از آنها فرض می‌کند که پروتوفیلامنت‌های FtsZ از انتها به انتها با هم تعامل دارند و یک مارپیچ پیوسته را تشکیل می‌دهند.

برای فعال کردن سیتوکینز، حلقه Z باید به نحوی به غشای پلاسمایی متصل شود. این نقش در اکثر باکتری ها توسط پروتئین پی انتگرال FtsA و پروتئین گذرنده ZipA انجام می شود که حوزه سیتوپلاسمی آن به FtsZ متصل است.

مدل‌های عملکرد حلقه Z در طول سیتوکینز

مکانیسم انقباض حلقه Z در طول سیتوکینز هنوز نامشخص است. چندین فرضیه وجود داشت که در بالا توضیح داده شد:

• مدل آهنگری:از آنجایی که احتمالاً حلقه Z با پروتوفیلامنت‌هایی مرتبط است که می‌توانند به صورت جانبی تعامل کنند، مشابه اکتین یوکاریوتی و میوزین، فرض بر این است که پروتئین حرکتی خاصی وجود دارد که می‌تواند از لغزش این رشته‌های اولیه به یکدیگر اطمینان حاصل کند. با پیشرفت این فرآیند، FtsZ نیز دپلیمریزه می شود، بنابراین حلقه Z کوتاه می شود و غشای پلاسمایی را همراه با خود می کشد. اشکال اصلی این مدل این است که چنین پروتئین موتوری در هیچ یک از گونه های باکتریایی یافت نشده است.
• مدل "قاب":پروتوفیلامنت های FtsZ ممکن است نقش غیرفعالی در سیتوکینز داشته باشند. طبق این مدل، آنها فقط آنزیم های سنتز دیواره سلولی را به محلی که قرار است سیتوکینز انجام شود جذب می کنند. لایه‌های جدید پپتیدوگلیکان رسوب‌شده، ادغام غشای پلاسمایی را تضمین می‌کنند که در نتیجه حلقه Z پیچ خورده است. این مدل قادر به توضیح مکانیسم سیتوکینز در مایکوباکتریوم ها نیست مایکوباکتریوم توبرکلوزیس،که در آن پپتیدوگلیکان به طور کلی در دیواره کیلتین وجود ندارد.
• مدل "فشار تکراری".- شناخته شده ترین در حال حاضر. این مکانیسم شامل مشارکت هیچ پروتئین موتوری نمی شود، اما نشان می دهد که پروتوفیلامنت های FtsZ خود می توانند نیروی لازم برای سیتوکینز را ایجاد کنند. اعتقاد بر این است که رشته‌های موجود در حلقه Z به شکل متصل به GTP به غشای سیتوپلاسمی متصل می‌شوند، در این صورت آنها یک ترکیب مستقیم دارند. متعاقباً هیدرولیز GTP در آنها رخ می دهد که منجر به خم شدن رشته ها می شود. وقتی این اتفاق می‌افتد، غشای سلولی که توسط پروتئین‌های FtsA یا ZipA به رشته‌ها متصل شده، تا حدودی خم می‌شود. این فشرده سازی متوالی غشاء منجر به سیتوکینز می شود. فقط آخرین مراحل آن نمی تواند طبق این مکانیسم رخ دهد و احتمالاً بدون مشارکت پروتئین FtsZ می گذرد.

سایر همولوگ های توبولین

توالی یابی ژنوم بسیاری از باکتری ها پروتئین های شبه توبولین را نشان داده است که با FtsZ تفاوت دارند. به خصوص در باکتری ها Prosthebacter dejoneiiدو پروتئین BtubA و BtubB پیدا شد. باکتیال وان اولین)که به ترتیب همولوگ توبولین α و β هستند. در طول پلیمریزاسیون در حضور GTP، آنها یک هترودایمر تشکیل می دهند، مانند توبولین α و β. عملکرد این پروتئین ها در حال حاضر ناشناخته است.

جالب توجه است که این پروتئین ها از نظر توالی اسید آمینه به توبولین های یوکاریوتی بسیار نزدیکتر از همولوگ پروکاریوتی FtsZ خود هستند. اعتقاد بر این است که باکتری P. dejoneiiژن های این پروتئین ها را در نتیجه انتقال افقی از یوکاریوت ها دریافت کرد.

دسته دیگری از همولوگ های توبولین در پلاسمیدهای بزرگ باکتری های این جنس یافت شد باسیل،زوکما:

• پروتئین TubZ Bacillus thuringiensis کد گذاری شده توسط ژن های پلاسمید pBtoxis.
• پروتئین RepX در پلاسمید کدگذاری می شود pX01آنتراسیس باسیلوس.

هر دوی این پروتئین ها قادر به تشکیل رشته های بلند در نتیجه پلیمریزاسیون در حضور GTP هستند و برای نگهداری پایدار پلاسمید مربوطه در سلول مورد نیاز هستند. آنها ممکن است در جداسازی کپی پلاسمید، تکثیر پلاسمید یا هر دو نقش داشته باشند.

کرسنتین همولوگ پروتئین های رشته ای میانی است

کرسنتین یک پروتئین رشته ای میانی است که در باکتری ها یافت می شود Caulobacter crescentusو سایر باکتری های این جنس. این پروتئین ساختاری طویل، منحنی و رشته ای دارد که در امتداد لبه داخلی باکتری شبیه کومو قرار دارد و حفظ این شکل را تضمین می کند. در غیاب کرسنتین، باکتری ها شبیه به سرما می شوند، اما حیات خود را از دست نمی دهند. کرسنتین دارای 25% هویت و 40% همولوژی در توالی اسید آمینه با پروتئین های فیلامنت میانی یوکاریوتی و همچنین سازماندهی مشابهی از حوزه های پروتئینی است - به ویژه ، وجود یک دامنه مارپیچ دوگانه مرکزی (eng. سیم پیچی).پلیمریزاسیون مونومرهای کرسنتین، مانند پروتئین های فیلامنت میانی یوکاریوتی، بدون نیاز به نوکلئوتید انجام می شود. من تعجب می کنم که چه چیزی را شکل دهم C. crescentusعلاوه بر کرسنتین، MreB همولوگ اکتین نیز مورد نیاز است؛ در غیاب آن، علی رغم وجود کرسنتین، سلول ها کروی می شوند.

ATPase سیتواسکلتی نوع Walker A

علاوه بر همولوگ های اکتین یوکاریوتی، توبولین و پروتئین های رشته میانی، اجزای اسکلت سلولی نیز در باکتری هایی یافت شده است که در سلول های هسته ای آنالوگ ندارند. به ویژه، اینها پروتئین های WACA هستند (eng. واکر A ATPase اسکلت سلولی- ATPase اسکلت سلولی از نوع واکر A)، متعلق به خانواده ناهمگن ATPaseها، دارای یک دامنه غیر طبیعی واکر A در ساختار خود و دیمر شدن در حضور ATP.

پروتئین های WACA در فرم متصل به ATP می توانند پلیمرهایی را بر روی سطوح خاصی مانند غشای سلولی تشکیل دهند و عناصری از اسکلت سلولی محسوب می شوند. این کلاس شامل پروتئین MinD است که در تعیین محل انجام سیتوکینز در حین جداسازی نقش دارد و پروتئین‌های ParA، Soj و همچنین SopA و ParF که تفاوت‌ها (تفکیک) نسخه‌های پلاسمید و کروموزوم باکتریایی را فراهم می‌کنند. اگرچه عملکردهای متفاوتی دارند، اما این پروتئین ها ساختار فضایی بسیار مشابه و سطح بالایی از همسانی توالی اسید آمینه دارند. همه WACA ها قادر به هیدرولیز ATP هستند، فعالیت کاتالیزوری آنها با برهمکنش با پروتئین های فعال کننده تنظیم می شود: برای MinD، این پروتئین MinE و برای ParA، پروتئین متصل کننده به DNA ParB است. همچنین، این خانواده از پروتئین ها با این واقعیت متحد می شوند که یک رفتار پویا در پشت همه آنها مشاهده می شود. in vivo:اشکال پلیمریزه شده این پروتئین ها بین مناطق خاصی از سلول در نوسان هستند. به عنوان مثال، MinD ها ابتدا در یک قطب سلول پلیمریزه می شوند، سپس در قطب دیگر، مدت چنین چرخه ای 40-50 ثانیه است. پروتئین‌های ParA و Soj عمدتاً بین دو نوکلوئید قبل از شکافت در نوسان هستند و فواصل زمانی «پرش» آنها کمتر منظم است (از چند دقیقه تا یک ساعت).

سیستم MinCDE

مکانیسم نوسان با استفاده از مثال سیستم MinCDE که شامل WACA MinD است، بهتر درک می شود. این سیستم برای سلول به منظور قرار دادن دقیق حلقه Z در قسمت مرکزی برای عبور صحیح سیتوکینز ضروری است. این شامل سه پروتئین است:

• MinC، FtsZ بازدارنده پلیمریزاسیون.
• ذهن - پروتئین اسکلت سلولی WACA که روی غشای سیتوپلاسمی پلیمریزه می شود.
• MinE پروتئینی است که فعالیت هیدرولیتیک MinD را تحریک می کند.

که در E.coliاین سیستم به شرح زیر عمل می کند: پس از افزودن یک مولکول ATP، MinD بر روی غشای پلاسما پلیمریزه شده و مارپیچ ها را تشکیل می دهد. در این شکل فعال شده، به پروتئین MinC متصل می شود، که از تشکیل حلقه Z در آن مکان خاص جلوگیری می کند. MinD-ATP همچنین می تواند با MinE تعامل داشته باشد، که هیدرولیز ATP را تحریک می کند، پس از آن MinD غیرفعال شده از غشاء جدا می شود و می تواند در جای دیگری جدا شود. عمدتاً به قطب مخالف سلول متلاشی می شود ، جایی که پروتئین MinE وجود ندارد ، پلیمریزاسیون مجتمع جدید از آنجا شروع می شود ، که تا زمانی که پلیمریزاسیون قدیمی کامل شود ادامه می یابد. و هنگامی که شروع به پایان می کند، پروتئین MinE آزاد می شود و شروع به "تخریب" مجتمع تازه تشکیل شده MinD / MinC می کند. بنابراین، این مجموعه با تناوب 40-50 دقیقه از یک قطب به قطب دیگر "پرش" می کند و تنها بر ناحیه مرکزی، جایی که تشکیل حلقه Z رخ می دهد، تأثیر نمی گذارد، زیرا هیچ چیز آن را در آنجا سرکوب نمی کند.

اگرچه MinD یک پروتئین بسیار حفاظت شده در بین پروکاریوت ها است، اما در گونه های مختلف عملکرد متفاوتی دارد، به عنوان مثال در B. subtilisهیچ نوسانی رخ نمی دهد: MinD به طور دائم توسط پروتئین DivIVA دیگری به قطب های سلولی متصل می شود. علاوه بر این، باکتری‌ها مکانیسم‌های «ذخیره‌ای» برای تنظیم فضایی سیتوکینز دارند که حتی در غیاب MinCDE نیز عمل می‌کنند، به عنوان مثال، مکانیسم «اجتناب از نوکلوئید»: تشکیل حلقه Z در نزدیکی نوکلوئید سرکوب می‌شود.

در برخی از باکتری ها، سیستم MinCDE و مکانیسم "اجتناب از نوکلوئید" به طور کلی وجود ندارند، به عنوان مثال، در C. crescentusمحل سیتوکینز توسط پروتئین MipZ (شبیه به ParaA) تعیین می شود. این پروتئین در نزدیکی نقطه اوری پلیمریزه می شود و همچنین از تشکیل حلقه Z جلوگیری می کند.

منابع مورد استفاده

1. Shih YL، Rothfield L (2006). اسکلت سلولی باکتری. Microbiol Mol Biol Rev 70. با. 729-54. doi: 10.1128/MMBR.00017-06. PMID 16959967.
2. Bi EF، Lutkenhaus J (1991). ساختار حلقه FtsZ مرتبط با تقسیم در اشریشیا کلی طبیعت 354. با. 161-4. doi: 10.1038 / 354161a0. PMID 1944597.
3. آلبرتز بی، جانسون ای، لوئیس جی، راف ام، رابرتز کی، والتر پی (2007). زیست شناسی مولکولی سلول(ویرایش پنجم). علم گارلند. شابک 978-0-8153-4105-5.
4. گیتای زد (2005). زیست شناسی سلولی باکتریایی جدید: قطعات متحرک و معماری درون سلولی سلول 120.
5. گردس ک (2009). RodZ، یک بازیگر جدید در مورفوژنز سلول های باکتریایی. مجله EMBO 28. با. 171 - 172. doi: 10.1038 / emboj.2008.287. PMID 19194484.
6. Salje J، Gayathri P، Lowe J (2005). سیستم ParMRC: مکانیسم‌های مولکولی جداسازی پلاسمید توسط رشته‌های اکتین مانند سلول 120. با. 577-86. doi: 10.1016 / j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
7. تائوکا آ، آسادا آر، وو ال‌اف، فوکوموری وای (2007). پلیمریزاسیون پروتئین اکتین مانند MamK که با مگنتوزوم ها مرتبط است. جی باکتریول 189. با. 8737-40. doi: 10.1128 / JB.00899-07. PMID 17905974.
8. تانبیچلر ام، شاپیرو ال (2008). سازماندهی - چگونه سلول های باکتریایی پروتئین ها و DNA را حرکت می دهند. Nat Rev Microbiol 6. با. 28-40. doi:10.1038/nrmicro1795. PMID 18059290.
9. Pogliano J. (»اسکلت سلولی باکتری. Curr Opin Cell Biol 20. با. 19-27. doi: 10.1016 / j.ceb.2007.12.006. PMID 18243677.
10. اریکسون اچ پی، اندرسون دی، اوساوا ام (2010). FtsZ در سیتوکینز باکتریایی: اسکلت سلولی و نیرو مولد همه در یک. Microbiol Mol Biol Rev 74. با. 504-28. doi: 10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
11. Li Z، Trimble MJ، Brun YV، Jensen GJ (2007). ساختار رشته های FtsZ در داخل بدن نشان دهنده نقش تولید نیرو در تقسیم سلولی است. EMBO J 26. با. 4694-708. doi:10.1038/sj.emboj.7601895. PMID 17948052.

طرح:

معرفی

• 1 اسکلت سلولی یوکاریوتی
  • 1.1 رشته های اکتین (ریز رشته ها)
  • 1.2 رشته های میانی
  • 1.3 میکروتوبول ها
• 2 اسکلت سلولی پروکاریوت ها
  • 2.1 همولوگ های باکتریایی اکتین
    • 2.1.1 MreB و همولوگ های آن
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 همولوگ های توبولین
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 کرسنتین، همولوگ پروتئین های رشته ای میانی
  • 2.4 MinD و ParaA
یادداشت

معرفی

اسکلت سلولی یوکاریوتی ریز رشته های اکتین به رنگ قرمز، میکروتوبول ها به رنگ سبز، هسته های سلولی به رنگ آبی رنگ آمیزی می شوند.

اسکلت سلولی- این یک قاب یا اسکلت سلولی است که در سیتوپلاسم یک سلول زنده قرار دارد. در همه سلول ها در یوکاریوت ها و پروکاریوت ها وجود دارد. این یک ساختار پویا و در حال تغییر است که عملکردهای آن شامل حفظ و تطبیق شکل سلول با تأثیرات خارجی، اگزوسیتوز و اندوسیتوز، اطمینان از حرکت سلول به عنوان یک کل، حمل و نقل فعال درون سلولی و تقسیم سلولی است.

رشته های میانی کراتین در یک سلول.

اسکلت سلولی از پروتئین تشکیل شده است. چندین سیستم اصلی در اسکلت سلولی متمایز می شوند که یا بر اساس عناصر ساختاری اصلی قابل مشاهده در مطالعات میکروسکوپی الکترونی (ریز رشته ها، رشته های میانی، میکروتوبول ها) یا بر اساس پروتئین های اصلی تشکیل دهنده آنها (سیستم اکتین-میوزین، کراتین ها، توبولین) نام گذاری شده اند. -سیستم داینئین).

1. اسکلت سلولی یوکاریوتی

سلول های یوکاریوتی شامل سه نوع به اصطلاح رشته هستند. اینها ساختارهای فوق مولکولی و توسعه یافته هستند که از پروتئین هایی از همان نوع، شبیه به پلیمرها تشکیل شده اند. تفاوت در این واقعیت است که در پلیمرها، پیوند بین مونومرها کووالانسی است، در حالی که در رشته ها، پیوند واحدهای تشکیل دهنده به دلیل برهمکنش ضعیف غیرکووالانسی ایجاد می شود.

1.1. رشته های اکتین (ریز رشته ها)

ریز رشته ها با قطر حدود 7 نانومتر دو زنجیره مارپیچ از مونومرهای اکتین هستند. آنها عمدتاً در غشای بیرونی سلول متمرکز می شوند، زیرا مسئول شکل سلول هستند و می توانند برجستگی هایی روی سطح سلول ایجاد کنند (کاذب و میکروویلی). آنها همچنین در تعامل بین سلولی (تشکیل تماس های چسبنده)، انتقال سیگنال، و همراه با میوزین، در انقباض عضلانی نقش دارند. با کمک میوزین های سیتوپلاسمی می توان انتقال تاولی را در امتداد میکروفیلامنت ها انجام داد.

1.2. رشته های میانی

قطر رشته های میانی از 8 تا 11 نانومتر است. آنها از انواع مختلفی از زیر واحدها تشکیل شده‌اند و کم‌تحرک‌ترین بخش اسکلت سلولی هستند.

نموداری که سیتوپلاسم را به همراه اجزای آن (یا اندامک ها) در یک سلول حیوانی معمولی. اندامک ها:
(1) هسته
(2) هسته
(3) ریبوزوم (نقاط کوچک)
(4) وزیکول
(5) شبکه آندوپلاسمی خشن (ER)
(6) دستگاه گلژی
(7) اسکلت سلولی
(8) شبکه آندوپلاسمی صاف
(9) میتوکندری
(10) واکوئل
(11) سیتوپلاسم
(12) لیزوزوم
(13) سانتریول و سانتروزوم

1.3. میکروتوبول ها

میکروتوبول ها استوانه هایی توخالی به قطر حدود 25 نانومتر هستند که دیواره های آنها از 13 پروتوفلامنت تشکیل شده است که هر یک از آنها پلیمری خطی از دایمر پروتئین توبولین است. دایمر از دو زیر واحد تشکیل شده است - شکل آلفا و بتا توبولین. میکروتوبول ها ساختارهای بسیار پویا هستند که GTP را در طی پلیمریزاسیون مصرف می کنند. آنها نقش کلیدی در حمل و نقل درون سلولی ایفا می کنند (آنها به عنوان "راه آهن" عمل می کنند که در امتداد آنها موتورهای مولکولی - کینزین و داینئین حرکت می کنند)، اساس آکسونم undylipodium و دوک تقسیم را در طول میتوز و میوز تشکیل می دهند.

2. اسکلت سلولی پروکاریوت ها

برای مدت طولانی اعتقاد بر این بود که فقط یوکاریوت ها دارای اسکلت سلولی هستند. با این حال، از سال 2001 مقاله جونز و همکاران. (PMID: 11290328) نقش همولوگ های اکتین باکتریایی را در سلول ها توصیف می کند. باسیلوس سوبتیلیس، دوره ای از مطالعه فعال عناصر اسکلت سلولی باکتری آغاز شد. تا به امروز، همولوگ های باکتریایی برای هر سه نوع عناصر اسکلت سلولی یوکاریوتی - توبولین، اکتین، و رشته های میانی یافت شده است. همچنین مشخص شد که حداقل یک گروه از پروتئین های اسکلت سلولی باکتریایی، MinD/ParA، هیچ آنالوگ یوکاریوتی ندارد.

2.1. همولوگ های باکتریایی اکتین

مهمترین اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی MreB، ParM و MamK هستند.

2.1.1. MreB و همولوگ های آن

پروتئین های MreB و همولوگ های آن اجزای اکتین مانند اسکلت سلولی باکتریایی هستند که نقش مهمی در حفظ شکل سلولی، جداسازی کروموزوم ها و سازماندهی ساختارهای غشایی دارند. برخی از انواع باکتری ها مانند اشرشیاکلی، فقط یک پروتئین MreB دارند، در حالی که دیگران ممکن است 2 یا بیشتر پروتئین مشابه MreB داشته باشند. نمونه دومی باکتری است باسیلوس سوبتیلیس، که در آن پروتئین های MreB، Mbl ( مدوباره ب-ل ike) و MreBH ( MreB ساعتامولوگ).

در ژنوم E. coliو B. subtilisژن مسئول سنتز MreB در همان اپرون ژن های پروتئین های MreC و MreD قرار دارد. جهش های سرکوب کننده بیان این اپرون منجر به تشکیل سلول های کروی با کاهش زنده ماندن می شود.

زیر واحدهای پروتئین MreB رشته هایی را تشکیل می دهند که دور یک سلول باکتری میله ای شکل می پیچند. آنها در سطح داخلی غشای سیتوپلاسمی قرار دارند. رشته های تشکیل شده توسط MreB پویا هستند و به طور مداوم در حال پلیمریزاسیون و دپلیمریزاسیون هستند. درست قبل از تقسیم سلولی، MreB در ناحیه ای که انقباض تشکیل می شود متمرکز می شود. اعتقاد بر این است که عملکرد MreB همچنین هماهنگ کردن سنتز مورئین، یک پلیمر دیواره سلولی است.

ژن های مسئول سنتز همولوگ های MreB فقط در باکتری های میله ای شکل یافت شدند و در کوکسی ها یافت نشدند.

2.1.2. ParM

پروتئین ParM در سلول های حاوی پلاسمیدهای کم کپی وجود دارد. عملکرد آن رقیق کردن پلاسمیدها در امتداد قطب های سلول است. در همان زمان، زیر واحدهای پروتئین رشته هایی را تشکیل می دهند که در امتداد محور اصلی سلول میله ای شکل کشیده شده اند.

رشته در ساختار آن یک مارپیچ دوگانه است. رشد رشته های تشکیل شده توسط ParM در هر دو انتها امکان پذیر است، برخلاف رشته های اکتین که فقط در قطب ± رشد می کنند.

2.1.3. MamK

MamK یک پروتئین اکتین مانند است Magnetospirillum magneticumمسئول قرارگیری صحیح مگنتوزوم ها است. مگنتوزوم ها هجوم غشای سیتوپلاسمی اطراف ذرات آهن هستند. رشته MamK به عنوان یک راهنما عمل می کند که در امتداد آن مگنتوزوم ها یکی پس از دیگری مرتب می شوند. در غیاب پروتئین MamK، مگنتوزوم ها به طور تصادفی در سطح سلول توزیع می شوند.

2.2. همولوگ های توبولین

در حال حاضر، دو همولوگ توبولین در پروکاریوت ها یافت شده است: FtsZ و BtubA/B. مانند توبولین یوکاریوتی، این پروتئین ها دارای فعالیت GTPase هستند.

2.2.1. FtsZ

پروتئین FtsZ برای تقسیم سلولی باکتریایی بسیار مهم است؛ این پروتئین تقریباً در همه یوباکتری ها و باستانی ها یافت می شود. همچنین همولوگ هایی از این پروتئین در پلاستیدهای یوکاریوتی یافت شد که تایید دیگری بر منشا همزیستی آنهاست.

FtsZ به اصطلاح حلقه Z را تشکیل می دهد که به عنوان یک داربست برای پروتئین های تقسیم سلولی اضافی عمل می کند. آنها با هم ساختار مسئول تشکیل انقباض (سپتا) را تشکیل می دهند.

2.2.2. BtubA/B

برخلاف FtsZ گسترده، این پروتئین ها فقط در باکتری های این جنس یافت می شوند پروتکوباکتر. آنها در ساختار خود به توبولین نزدیکتر از FtsZ هستند.

2.3. کرسنتین، همولوگ پروتئین های رشته ای میانی

این پروتئین در سلول ها یافت شده است Caulobacter crescentus. وظیفه آن دادن سلول است C. crescentusویبریو شکل می گیرد. در غیاب بیان ژن کرسنتین سلولی C. crescentusبه شکل چوب در بیاید جالب توجه است که سلول‌های جهش‌یافته دوگانه، کرسنتین - و MreB-، شکل کروی دارند.

2.4. MinD و ParaA

این پروتئین ها در بین یوکاریوت ها همولوگ ندارند.

MinD مسئول موقعیت محل تقسیم در باکتری ها و پلاستیدها است. ParA در تقسیم DNA به سلول های دختر نقش دارد.

یادداشت

1. Shih Y.-L.، Rothfield L.اسکلت سلولی باکتریایی // بررسی های میکروبیولوژی و زیست شناسی مولکولی. - 2006. - V. 70., No. 3-pp. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967