Hüceyrə skeletinin öyrənilməsinə həsr olunmuş bölmə - sitoskeleton

mikrotubullar

Mikrotubul parametrləri

Mikrotubulun yarı ömrü ~5 dəq, mitozun birinci yarısında ~15s
Mikrotubulun diametri 25 nm-dir.

Mikrotübüllərin əmələ gəlməsi

Mikrotubulun struktur vahidi protein heterodimeridir tubulin, α- və β-alt bölmələrdən (53 və 55 kDa) ibarətdir, ayrı-ayrılıqda gəlmir, oxşar, lakin eyni deyil. Alt bölmələrin hər birinin bir nukleotid bağlama yeri var. α-tubulin hidroliz olunmayan GTP molekulunu bağlayır, β-tubulin ÜDM və ya GTP-ni bağlaya bilər (Şəkil 1). Bir heterodimerin β-tubulini GTP-ni bağlayır və digər heterodimerin α-tubulini ilə birləşir, GTP isə ÜDM-ə hidroliz olunur. α-tubulin GTP-ni aktivləşdirən zülaldır və β-tubulinin GTP hidrolizini katalizləyir (şək. 2). Beləliklə, heterodimerlər xətti zəncirlər - protofilamentlər, 13 protofilamentlər spiral siklik kompleks əmələ gətirir, belə halqalar boruya polimerləşir (şəkil 3). Tubulinin fosforlaşması polimerləşməni artırır.

Şəkil 1 Tubulin heterodimeri. GTP bağlama yeri olan α-tubulin (sin.) (mavi). β-tubulin (yaşıl) ilə GTP və GDP bağlanma yerləri (qırmızı)
Mikrotubullar dinamik qütblü str-rydir. (+)-terminus dinamik olaraq qeyri-sabitdir (β-tubulin) və (-)-terminus mikrotubulun təşkili mərkəzinə bağlanaraq sabitləşir (Centrosome icmalına baxın).
Yiv açma mikrotubulların bir ucunun eyni vaxtda böyüməsi və digər ucunun dissosiasiyası nəticəsində mikrotubulların hərəkətidir.
Nukleotid bağlayan domendəki tubulin DNT-si yüksək dərəcədə qorunan GGGTG(T/S)G ardıcıllığına malikdir.
Tubulinin homoloqu olan bakteriya zülalı FtsZ bakteriya sitoskeletinin tərkib hissəsidir və mikrotubullar əmələ gətirmək üçün polimerləşir.

mikrotubullar

Fig.2 Mikrotubullar tək, dublet və üçlük əmələ gətirə bilir.
Dublet və ya üçlü mikrotubul 13 protofilamentdən ibarətdir.
B və C boruları daha az protofilamentdən, adətən 10-dan ibarətdir.

Mikrotubullara bağlanan zülallar.

İki növ zülal mikrotubullarla əlaqələndirilir: struktur
zülallar (MAP-mikrotubullarla əlaqəli zülallar) və translokator zülallar.

MAP əlavəsi fosforlaşma ilə tənzimlənir, nəticədə
bəzi MAP-ların mikrotubullardan ayrıldığı.

+MƏSLƏHƏTLƏR- (+)-sonu ilə qarşılıqlı əlaqədə olan zülallar
çoxu motor zülalları olan mikrotubullar,
digərləri mikrofilamentlərlə qarşılıqlı əlaqəni təmin edir
mikrotubulları plazmaya bağlayaraq hüceyrə korteksini
membran. Bəzi +TIPS mikrotübüllərin dinamikasını tənzimləyir
və (+) ucunun sabitliyi, məsələn, XMAP215
zülal ailəsi (+)-terminusunu stabilləşdirir, deqradasiyanın qarşısını alır
və mikrotubulların böyüməsinə imkan verir.

QAPAQ- əlavə zülallar
tubulin dimerlərini (+) sonuna qədər azaldır və inhibə edir fəlakətlər.
Onlar kinetoxora ilə qarşılıqlı əlaqədə olurlar - birləşdirən kompleks
(+)-xromosomla mikrotubulun ucu.

Catastrophins - mikrotubulların (+) ucuna bağlanan +TIP zülalları
və tubulin dimerlərinin dissosiasiyasını təmin edir. Onlar bacarıqlıdırlar
GTP hidrolizini və ya protofilament konformasiyasının dəyişməsini aktivləşdirin
(MCAK- kinetokorada yerləşən kinesin
və mitozun anafazasında (+) ucunun dissosiasiyasını təmin edir).

Stasmin- sabitliyi pozan protein
xərçəng hüceyrələrində. Tubulin heterodimeri ilə birləşir
onların polimerləşməsinə mane olur. Stasminlər fosforlaşma ilə inhibə edilir.

Katanin - yeni qeyri-sabit meydana gətirmək üçün mikrotubulları ayırır
(+)-son.

Bəzi MAP-lar mikrotubulları birləşdirir
bir-biri ilə, membran və ya ara filamentlərlə.

Tip I MAP sinir hüceyrələrinin aksonlarında və dendritlərində tapılır
və bəzilərində bir neçə dəfə KKEX (Lys-Lys-Glu-X) təkrarlanır.
tubulinin (-) yüklü hissələrini bağlayan.

Tip II MAP həmçinin sinirin aksonlarında və dendritlərində olur
hüceyrələr və bəziləri. Onlarda 18 qalığın 3-4 təkrarı var
tubulini birləşdirən ardıcıllıq.

Mikrotubulların (+) ucu ilə qarşılıqlı əlaqədə olan zülallar

APC, Kar9 ( sc)*

APC (adenomatoz polipoz coli) - şiş bastırıcı,
protein kompleksinin tənzimlənməsi üçün əsasdır
b-kateninlərin fosforlaşması.

EB1, Bim1(sc) , Mal3(sp)

EB1 (son bağlayıcı protein 1) - qarşılıqlı zülal
APC.

çılpaq(bir)

Nud (nüvə paylanması) - dineinləri tənzimləyən bir protein.

Lis1/NUDF(An) Pac1(sc)

Lis (lissensefali) - insan beyninin inkişafının pozulması
(hamar beyin). Protein tənzimləmək üçün dinein ilə qarşılıqlı əlaqə qurur
onun funksiyası.

Çılpaq(An) R011(Neyrospora
crassa) /Ndl1(sc) ; Nde1, Ndel1
(məməlilər).

Bu zülallar Lis1 və deneinlərlə qarşılıqlı əlaqədə olur və təmin edir
onların fəaliyyəti.

Kar3(sc)

Kar3, C-terminal motor sahəsinə malik olan və aid olan kinesindir
Kinesin-14 ailəsinə.

Kip2(sc), Çay 2
(Sp), KipA(An)

O cümlədən Kinesin-7 ailəsinə aid olan göbələk kinesinləri
CENP-E - məməli sentromerik zülal, Kip2 , Çay2 və
KipA

Klp10A(Dm), Klp59C, MCAK

Kinesin-13 ailəsinin üzvləri. Klp10A - ehtimal olunan homoloq
Kif2A məməliləri. Klp59C (Dm) - ehtimal olunan homoloq
MCAK məməliləri. KLP10A və digər üzvlər Qohum I
qapaqsız ilə qarşılıqlı əlaqədə olan kinesinlərin alt ailələri
(-)-mitoz zamanı parçalanma milinin mikrotubullarının sonu.
Tubulin qütb dimerlərinin dissosiasiyasını təmin edirlər
hüceyrələr, töhfə verir dəyirman(hərəkat
mikrotubulların qütblərə doğru uzanması və mikrotubulların qısalması zamanı
mitozun anafazası).

Dinaktin

p150 yapışdırılmış zülal daxil olmaqla zülal kompleksi. Dinaktin bağlayır
dynein və onun xassələrini tənzimləyir, həmçinin vezikülləri birləşdirir
dineinə. p150glued bir NUDMA homoloqudur. nidulanlar.

CLIP-170, Bik1 (sc), İpucu
(Sp)

CLIP-170 mikrotubulların sabitləşməsini və böyüməsini təmin edir,
və həmçinin dyneinin lokalizasiyasını tənzimləyir.

CLIP-170 - dinein-dinaktin kompleksinin enişini təmin edir,
veziküllərin daşınmasında iştirak edir, mikrotubulun sonunda.
LIP-170 sitoplazmada qeyri-aktiv konformasiyada olur
mikrotubula bağlayan N-terminusun bağlandığı
eyni molekulun C ucu ilə. N-terminusunu tubulinə bağlayarkən
və ya (+)-mikrotubulun ucu, C-terminusu sərbəst buraxılır və bağlanır
p150 Yapışdırılmış molekul, mikrotubul vasitəsilə dinein-dinaktin kompleksi ilə
stabilləşdirir. Dynenin-dinactin sərbəst buraxılır və başlayır
mikrotubul boyunca hərəkət (Şəkil 3)

Bəziləri mitoza müdaxilə edən bəzi toksinlər və dərmanlar tubulinin polimerləşməsinə və depolimerləşməsinə mane olur:
Taxol mikrotübülləri sabitləşdirən xərçəng əleyhinə dərmandır.
kolxisin tubulini bağlayır, polimerləşməni maneə törədir. Mikrotubullar kolxisinin yüksək konsentrasiyalarında depolimerləşir.
vinblastin - vinblastin-tubulin parakristalları əmələ gətirərək depolimerizasiyanı gücləndirir.
nokodazol - mikrotubulların depolimerizasiyasını təmin edir.
Assosiasiya vinblastin, vinkristin, kolxisin tərəfindən basdırılır və taksol tərəfindən gücləndirilir.
Qamma-soma nüvənin xarici səthində mikrotubulları təşkil edən mərkəzdir.

Mikrofilamentlər

Monomer G-aktin (qlobular aktin) - asimmetrikdir
(42kDa) ion kimi iki domendən ibarətdir
aqreqatları qıvrılmış polimer F-aktinə (fibrilyar
aktin).

G-aktinin iki valentli kationlar üçün bağlanma yerləri var
və Mg 2+ tərəfindən işğal edilmiş fizioloji şəraitdə nukleotidlər
və ATP.

G-aktinin F-aktinə polimerləşməsi

F-aktin polarite (+) və (-) malikdir
müxtəlif xassələri.

G-aktin molekulu sıx bağlı ATP daşıyır, bu zaman
F-aktinə keçid yavaş-yavaş ADP-yə hidroliz edir - nümayiş etdirir
ATPase xüsusiyyətləri Polimerləşmə hidrolizlə müşayiət olunur
ATP, çünki lazım deyil iştirakı ilə polimerləşmə gedir
ATP-nin hidroliz olunmayan analoqları

Polimerləşmə bir neçə prosesdən ibarətdir: nüvələşmə,
uzanma, dissosiasiya,
parçalanma, docking.
Bu proseslər eyni vaxtda baş verir.

Nüvələşmə- üç G-aktinin əlaqəsi -
polimerləşmənin başlanması.

Uzatma- aktin zəncirinin uzanması
G-aktinin F-aktinin (+)-terminalına bağlanması.

Dissosiasiya- zəncirin qısaldılması. Depolimerləşmə
aktin hər iki ucunda eyni sürətə malikdir

Parçalanma- istilik hərəkəti nəticəsində
F-aktin parçalana bilər.

Docking- ayrı-ayrı fraqmentlər birləşdirilə bilər
bir-birinin ucundan sona.

G>F konsentrasiyasında - polimerləşmə eyni vaxtda baş verir
(+) və (-) sonu.

Əgər G (-)-sonu - qaçış yolu- F-aktinin hərəkəti
(+) sonunun və dissosiasiyanın eyni vaxtda uzadılması səbəbindən
(-)-son. G ~ F-də - dinamik tarazlıq - baş verir
(+) ucunun polimerləşməsi və (-) ucunun depolimerləşməsi bir xərclə
enerji ATP G-aktin ATP-yə bağlanır və hidrolizləri polimerləşdirir
ATP.G-aktinin kritik uclarında (+), ucu uzanır,
və (-) - qısaldılmış

aktin mikrofilamentləri

F-aktin - fibrilyar, spiral dönüş uzunluğu 37
nm, d=6-8nm.

Aktin bağlayan zülallar

Sitoplazmada 50-dən çox zülal aktinə bağlanır
müxtəlif funksiyalar: G-aktin hovuzunun həcmini tənzimləyir (profilin),
polimerləşmə sürətinə təsir edir (villine), sabitləşdirir
iplərin ucları (fragin, a-aktinin) ilə ipləri tikin
digər və ya digər komponentlərlə (villin, α-aktin, spektrin,
MARCKS, fimbrin), F-aktinin (gelsolin) ikiqat spiralını məhv edir.
Bu zülalların fəaliyyəti Ca 2+ və protein kinazları tərəfindən tənzimlənir.

Zülalların beş təsir yeri var: monomerlə
aktin, (+) ucu ilə (lələkli), (-) ucu ilə (uclu),
yan səthi ilə. Aktin bağlayıcı zülallar ola bilər
Ca 2+-a həssas və ya həssas deyil

1. Aktin monomerinə bağlanan zülallar - nüvələşməni maneə törədir
(profilin, fragmentin - Ca 2+ həssasdır).
Monomerli profilin F-aktini, fraqmentini isə əmələ gətirir
yox, həm nüvələşməni, həm də uzanmağı maneə törədir. Həssas deyil
Ca 2+ DNaz I və vitamin bağlayan proteinə
D - hüceyrədən kənar funksiya.

2. Qapaq (+)-sonu qapaqla bloklana bilər
zülallar - uzadılması və docking blok, töhfə
nüvələşmə - qısaldılmış filamentlərin görünüşü (gelsolin,
villin, fragmin)

3. (-)-end - nüvələşmənin başlaması, dockingin yatırılması
və uzanma - fraqmentlərin sayının artması və uzunluğunun azalması.
Makrofaqlarda akumentin, brevin - zərdab proteini səbəb olur
F-aktin məhlulunun viskozitesinin sürətlə azalması. Hər iki zülal var
Ca 2+-a həssasdır

4. Çarpaz birləşmə - yan bağlama həm sabitləşə bilər
və F-aktin Tropomiozini (Ca-müstəqil) qeyri-sabitləşdirir
stabilləşdirir, severin, villin (Ca-dan asılı) - bağlama
F-aktin ilə kəsdi.

5. Gel əmələ gəlməsi ilə F-aktinin çarpaz əlaqəsi. Bu cür
zülallar nüvələşməyə səbəb olur. Belə zülallar dimerik və ya var
iki aktin bağlayan sahə. trombosit α-aktin,
makrofaqlardan villin, fimbrin, aktinogelin (Ca-dan müstəqil).

qapaq zülalları- aktinin uclarını bağlayın
filamentlər, polimerləşmə-depolimerləşmənin qarşısını alır,
filamentin membrana bağlanmasını təşviq edin.

phalloidin- solğun taburenin zəhəri, bağlayır
(-) ucu ilə və depolarizasiyanı maneə törədir.

sitokalazin– kif toksini yapışdırılır
(+) sonuna doğru polimerləşməni maneə törədir.

qapaq-parçalayan zülallar- fraqment
Gel-sol keçidinə səbəb olan F-aktin (Gelsolin 90kD aktivləşdirilib
Ca2+ 10-6M F-aktini parçalayır və onun uclarına bağlanır).

F-aktin bağlayan zülallar

Aktin tərəfindən əmələ gələn strukturlar

Hüceyrə korteksi- aktin filamentləri şəbəkəsi
plazma membranı altında.

Fillopodium

Stress fibrilləri - hüceyrə olduqda əmələ gəlir
substrata yapışma qabiliyyəti

Aralıq filamentlər

ARALIQ FİLAMENTLƏR
hüceyrə filamentləri arasında zülallar sayı M, kD növü
turşu keratin epit >15 40-57 I
əsas keratin epit >15 53-67 II
desmin siçan 1 53 III
turşu fibrilyar protein glial, astrositlər 1 50
vimentin mesenkh, boyun epit 1 57
periferik sinir 157
neyrofilament zülalları: aksonlar və dendritlər IV
NF-L 1 62
NF-M 1 102
NF-H 1 110
interneksin CNS 1 66
nestin epit sinir toxuması 1 240
lamin Bütün hüceyrələrin nüvələri 1 70 V
Lamin B 1 67
lamin C 1 67
septamer monomer paralel dimer antiparalel tetramer protofilament protofibril?PF
ara filamentlər
d=10nm, (sitokeratinlər, desmin, vimentin, turşu fibrilyar qliaprotein (GFAP), neyrofilament) əsas çubuq str-ry-dən ibarətdir - supercoiled -heliks, belə dimerlər antiparalel birləşərək tetramer əmələ gətirir, tetramerlərin "baş-başa yığılması" " protofilament, 8 protofilament təsviri verir. ara lif | polimerləşmə görüntüyə gətirib çıxarır. sabit qeyri-polyar polimer molekulları

IF ilə əlaqəli zülallar
protein M, kD lokalizasiyası
BPAG1 230 hemidesmosom
placoglobin 3 desmosomes
desmoplasin I 250 desm
desmoplakin II 215 desm
plektin 300 kortek. zona
ankyrin 140 cortec. zona
filagrin 30 sitozol
B-lamin reseptoru 58 nüvə
Mutant siçanlarda vimentin yoxdur, siçanlar isə olduqca normal yaşayır.
Bitki hüceyrələrində sitoskeleton mikrotubullar və mikrofilamentlərlə təmsil olunur, ara filamentlər yoxdur, lakin laminlər var.

Cilia

Kirpik - sitoplazmanın çıxması h=300nm, pm ilə örtülmüşdür
aksonem – d=200nm, 9 dublet mikroborucuq, 100, 2 mərkəzi mikroborucuq, A-mikrotubul – 13 alt birlik, B-mikrotubul – 11 alt bölmə,
bazal gövdə - sitoplazmaya batırılmış d = 200 nm, 9 üçlü mikrotubullar, proksimal hissədə tutacaqları, qolu və spikerləri var.
Kirpiklərə görə hüceyrə hərəkətinin sürəti ~5 mm/s-ə çata bilər. Traxeyanın hüceyrəsindəki kirpiklərin sayı ~300, kirpiklər hüceyrəsində ~14 mindir.
kinetocylium - hərəkət edə bilən (epitelium, sperma), birincili kirpiklər - hərəkət etmir.

Vikipediyadan, pulsuz ensiklopediyadan

eukaryotik sitoskelet. Aktin mikrofilamentləri qırmızı, mikrotubullar yaşıl, hüceyrə nüvələri mavi rəngə boyanır.

Sitoskeleton- bu canlı hüceyrənin sitoplazmasında yerləşən hüceyrə çərçivəsi və ya skeletidir. O, bütün eukaryotik hüceyrələrdə mövcuddur və prokaryotik hüceyrələrdə bütün eukaryotik sitoskeletal zülalların homoloqları aşkar edilmişdir. Sitoskeleton dinamik, dəyişən quruluşdur, funksiyası hüceyrənin formasını saxlamaq və xarici təsirlərə, ekzo- və endositoza uyğunlaşdırmaqdan, bütövlükdə hüceyrənin hərəkətini, aktiv hüceyrədaxili daşınmasını və bölünməsini təmin etməkdən ibarətdir.

Hüceyrədəki keratin ara filamentləri.

Sitoskeleton zülallardan əmələ gəlir, ya elektron mikroskopik tədqiqatlarda görünən əsas struktur elementlərinə görə (mikrofilamentlər, ara filamentlər, mikrotubullar) və ya onların tərkibini təşkil edən əsas zülallara (aktin-miozin) görə adlandırılan bir neçə əsas sistem var. sistem, keratinlər, tubulin - dynein sistemi).

eukaryotik sitoskelet

aktin filamentləri (mikrofilamentlər)

Təxminən 7 nm diametrli mikrofilamentlər aktin monomerlərinin iki spiral zənciridir. Onlar əsasən hüceyrənin xarici membranında cəmləşirlər, çünki hüceyrənin formasından məsuldurlar və hüceyrə səthində çıxıntılar (psevdopodiya və mikrovilli) əmələ gətirə bilirlər. Onlar həmçinin hüceyrələrarası qarşılıqlı əlaqədə (yapışqan kontaktların formalaşmasında), siqnalın ötürülməsində və miyozinlə birlikdə əzələlərin daralmasında iştirak edirlər. Sitoplazmik miyozinlərin köməyi ilə vezikulyar daşınma mikrofilamentlər boyunca həyata keçirilə bilər.

Aralıq filamentlər

Prokariotların sitoskeleti

Uzun müddət yalnız eukariotlarda sitoskeleton olduğu düşünülürdü. Bununla belə, Jones və digərlərinin 2001-ci il məqaləsindən bəri. (PMID 11290328) hüceyrələrdə bakterial aktin homoloqlarının rolunu təsvir edir Bacillus subtilis, bakteriya sitoskeletinin elementlərinin aktiv öyrənilməsi dövrü başladı. Bu günə qədər eukaryotik sitoskeletal elementlərin hər üç növünün - tubulin, aktin və ara filamentlərin bakterial homoloqları aşkar edilmişdir. Həmçinin aşkar edilmişdir ki, ən azı bir qrup bakterial sitoskelet zülalları MinD/ParA-nın eukaryotik analoqları yoxdur.

Aktinin bakterial homoloqları

Sitoskeletonun ən çox öyrənilmiş aktinəbənzər komponentləri MreB, ParM və MamK-dır.

MreB və onun homoloqları

MreB zülalları və onun homoloqları hüceyrə formasının saxlanmasında, xromosomların seqreqasiyasında və membran strukturlarının təşkilində mühüm rol oynayan bakteriya sitoskeletinin aktinəbənzər komponentləridir. Bəzi bakteriya növləri, məsələn Escherichia coli, yalnız bir MreB zülalına malikdir, digərlərində isə 2 və ya daha çox MreB kimi zülal ola bilər. Sonuncunun nümunəsi bakteriyadır Bacillus subtilis, hansı MreB zülalları, Mbl ( M re B-l ike) və MreBH ( MreB h omoloq).

Genomlarda E. coli Və B. subtilis MreB-nin sintezindən məsul olan gen MreC və MreD zülallarının genləri ilə eyni operonda yerləşir. Bu operonun ifadəsini yatıran mutasiyalar canlılığı azalmış sferik hüceyrələrin əmələ gəlməsinə səbəb olur.

MreB zülalının alt bölmələri çubuqşəkilli bakteriya hüceyrəsinin ətrafına sarılan filamentlər əmələ gətirir. Onlar sitoplazmatik membranın daxili səthində yerləşirlər. MreB tərəfindən əmələ gələn filamentlər dinamikdir, daim polimerləşmə və depolimerləşmədən keçir. Hüceyrə bölünməsindən bir qədər əvvəl, MreB daralmanın meydana gələcəyi bölgədə cəmləşir. Hesab edilir ki, MreB-nin funksiyası həm də hüceyrə divarı polimeri olan mureinin sintezini əlaqələndirməkdir.

MreB homoloqlarının sintezindən məsul olan genlər yalnız çubuqşəkilli bakteriyalarda tapılmış, kokklarda isə tapılmamışdır.

ParM

ParM proteini aşağı nüsxəli plazmidləri olan hüceyrələrdə mövcuddur. Onun funksiyası hüceyrənin qütbləri boyunca plazmidləri sulandırmaqdır. Eyni zamanda, zülal alt bölmələri çubuq şəkilli hüceyrənin əsas oxu boyunca uzanan filamentlər əmələ gətirir.

Onun strukturunda filament ikiqat sarmaldır. ParM ilə əmələ gələn filamentlərin böyüməsi yalnız ±qütbdə böyüyən aktin filamentlərindən fərqli olaraq hər iki ucunda mümkündür.

MamK

MamK aktinə bənzər bir proteindir Magnetospirillum magneticum maqnitosomların düzgün yerləşdirilməsindən məsuldur. Maqnetosomlar dəmir hissəciklərini əhatə edən sitoplazmik membranın invaginasiyasıdır. MamK filamenti maqnitosomların bir-birinin ardınca düzüldüyü bir bələdçi rolunu oynayır. MamK zülalı olmadıqda, maqnitosomlar hüceyrə səthində təsadüfi olaraq paylanır.

Vikipediyadan, pulsuz ensiklopediyadan

Sitoskeleton- bu canlı hüceyrənin sitoplazmasında yerləşən hüceyrə çərçivəsi və ya skeletidir. O, bütün eukaryotik hüceyrələrdə mövcuddur və prokaryotik hüceyrələrdə bütün eukaryotik sitoskeletal zülalların homoloqları aşkar edilmişdir. Sitoskeleton dinamik, dəyişən quruluşdur, funksiyası hüceyrənin formasını saxlamaq və xarici təsirlərə, ekzo- və endositoza uyğunlaşdırmaqdan, bütövlükdə hüceyrənin hərəkətini, aktiv hüceyrədaxili daşınmasını və bölünməsini təmin etməkdən ibarətdir. Sitoskeleton zülallardan əmələ gəlir, ya elektron mikroskopik tədqiqatlarda görünən əsas struktur elementlərinə görə (mikrofilamentlər, ara filamentlər, mikrotubullar) və ya onların tərkibini təşkil edən əsas zülallara (aktin-miozin) görə adlandırılan bir neçə əsas sistem var. sistem, keratinlər, tubulin - dynein sistemi).

eukaryotik sitoskelet

aktin filamentləri (mikrofilamentlər)

Təxminən 7 nm diametrli mikrofilamentlər aktin monomerlərinin iki spiral zənciridir. Onlar əsasən hüceyrənin xarici membranında cəmləşirlər, çünki hüceyrənin formasından məsuldurlar və hüceyrə səthində çıxıntılar (psevdopodiya və mikrovilli) əmələ gətirə bilirlər. Onlar həmçinin hüceyrələrarası qarşılıqlı əlaqədə (yapışqan kontaktların formalaşmasında), siqnalın ötürülməsində və miyozinlə birlikdə əzələlərin daralmasında iştirak edirlər. Sitoplazmik miyozinlərin köməyi ilə vezikulyar daşınma mikrofilamentlər boyunca həyata keçirilə bilər.

Aralıq filamentlər

mikrotubullar

Prokariotların sitoskeleti

Uzun müddət yalnız eukariotlarda sitoskeleton olduğu düşünülürdü. Bununla belə, Jones və digərlərinin 2001-ci il məqaləsindən bəri. (), hüceyrələrdə bakterial aktin homoloqlarının rolunu təsvir edir Bacillus subtilis, bakteriya sitoskeletinin elementlərinin aktiv öyrənilməsi dövrü başladı. Bu günə qədər eukaryotik sitoskeletal elementlərin hər üç növünün - tubulin, aktin və ara filamentlərin bakterial homoloqları aşkar edilmişdir. Həmçinin aşkar edilmişdir ki, ən azı bir qrup bakterial sitoskelet zülalları MinD/ParA-nın eukaryotik analoqları yoxdur.

Aktinin bakterial homoloqları

Sitoskeletonun ən çox öyrənilmiş aktinəbənzər komponentləri MreB, ParM və MamK-dır.

MreB və onun homoloqları

MreB zülalları və onun homoloqları hüceyrə formasının saxlanmasında, xromosomların seqreqasiyasında və membran strukturlarının təşkilində mühüm rol oynayan bakteriya sitoskeletinin aktinəbənzər komponentləridir. Bəzi bakteriya növləri, məsələn Escherichia coli, yalnız bir MreB zülalına malikdir, digərlərində isə 2 və ya daha çox MreB kimi zülal ola bilər. Sonuncunun nümunəsi bakteriyadır Bacillus subtilis, hansı MreB zülalları, Mbl ( M re B-l ike) və MreBH ( MreB h omoloq).

Genomlarda E. coli Və B. subtilis MreB-nin sintezindən məsul olan gen MreC və MreD zülallarının genləri ilə eyni operonda yerləşir. Bu operonun ifadəsini yatıran mutasiyalar canlılığı azalmış sferik hüceyrələrin əmələ gəlməsinə səbəb olur.

MreB zülalının alt bölmələri çubuqşəkilli bakteriya hüceyrəsinin ətrafına sarılan filamentlər əmələ gətirir. Onlar sitoplazmatik membranın daxili səthində yerləşirlər. MreB tərəfindən əmələ gələn filamentlər dinamikdir, daim polimerləşmə və depolimerləşmədən keçir. Hüceyrə bölünməsindən bir qədər əvvəl, MreB daralmanın meydana gələcəyi bölgədə cəmləşir. Hesab edilir ki, MreB-nin funksiyası həm də hüceyrə divarı polimeri olan mureinin sintezini əlaqələndirməkdir.

MreB homoloqlarının sintezindən məsul olan genlər yalnız çubuqşəkilli bakteriyalarda tapılmış, kokklarda isə tapılmamışdır.

ParM

ParM proteini aşağı nüsxəli plazmidləri olan hüceyrələrdə mövcuddur. Onun funksiyası hüceyrənin qütbləri boyunca plazmidləri sulandırmaqdır. Eyni zamanda, zülal alt bölmələri çubuq şəkilli hüceyrənin əsas oxu boyunca uzanan filamentlər əmələ gətirir.

Onun strukturunda filament ikiqat sarmaldır. ParM ilə əmələ gələn filamentlərin böyüməsi yalnız ±qütbdə böyüyən aktin filamentlərindən fərqli olaraq hər iki ucunda mümkündür.

MamK

MamK aktinə bənzər bir proteindir Magnetospirillum magneticum maqnitosomların düzgün yerləşdirilməsindən məsuldur. Maqnetosomlar dəmir hissəciklərini əhatə edən sitoplazmik membranın invaginasiyasıdır. MamK filamenti maqnitosomların bir-birinin ardınca düzüldüyü bir bələdçi rolunu oynayır. MamK zülalı olmadıqda, maqnitosomlar hüceyrə səthində təsadüfi olaraq paylanır.

Tubulin homoloqları

Hal-hazırda prokaryotlarda iki tubulin homoloqu aşkar edilmişdir: FtsZ və BtubA/B. Eukaryotik tubulin kimi, bu zülallar da GTPase aktivliyinə malikdir.

FtsZ

FtsZ zülalı bakteriya hüceyrələrinin bölünməsi üçün son dərəcə vacibdir, demək olar ki, bütün eubakteriyalarda və arxeyalarda olur. Həmçinin, bu zülalın homoloqları eukaryotik plastidlərdə tapıldı ki, bu da onların simbiotik mənşəyinin başqa bir təsdiqidir.

FtsZ, əlavə hüceyrə bölgüsü zülalları üçün iskele rolunu oynayan Z-halqasını əmələ gətirir. Birlikdə onlar daralmanın (septa) meydana gəlməsindən məsul olan strukturu təşkil edirlər.

BtubA/B

Geniş yayılmış FtsZ-dən fərqli olaraq, bu zülallar yalnız cinsin bakteriyalarında olur Prostekobakter. Onlar strukturlarına görə tubulinə FtsZ-dən daha yaxındırlar.

Crescentin, ara filament zülallarının homoloqu

Zülal hüceyrələrdə aşkar edilmişdir Caulobacter crescentus. Onun funksiyası hüceyrələr verməkdir C. crescentus vibrion formaları. Hüceyrə crescentin geninin ifadəsi olmadıqda C. crescentusçubuq şəklini alır. Maraqlıdır ki, ikiqat mutantların, crescentin - və MreB - hüceyrələri sferik formaya malikdir.

MinD və ParaA

Bu zülalların eukariotlar arasında homoloqu yoxdur.

MinD bakteriya və plastidlərdə bölünmə yerinin mövqeyinə cavabdehdir. ParA DNT-nin qız hüceyrələrinə bölünməsində iştirak edir.

həmçinin bax

"Sitoskeleton" məqaləsinə rəy yazın

Qeydlər

Sitoskeletonu xarakterizə edən bir parça

Anna Pavlovnanın qonaq otağı getdikcə dolmağa başladı. Sankt-Peterburqun ən yüksək zadəganları, yaş və xarakter baxımından ən heterojen, lakin hamının yaşadığı cəmiyyətdə eyni olan insanlar gəldi; Şahzadə Vasilinin qızı, gözəl Helen gəldi, o, atasını elçinin ziyafətinə onunla birlikdə getməyə çağırdı. O, cypher və top xalat idi. La femme la plus seduisante de Petersbourg [Sankt-Peterburqun ən cazibədar qadını] kimi də tanınan gənc, balaca şahzadə Bolkonskaya keçən qış evləndi və indi hamilə olduğu üçün böyük dünyaya getmədi, amma getdi. kiçik axşamlar da gəldi. Şahzadə Vasilinin oğlu Şahzadə Hippolyte təqdim etdiyi Mortemarla gəldi; Abbe Morio və bir çox başqaları da gəldi.
- Hələ görməmisən? yoxsa: - ma tanteni bilmirsen [xalamla]? - Anna Pavlovna gələn qonaqlara dedi və çox ciddi şəkildə onları baş əymiş balaca yaşlı qadının yanına apardı, o da başqa otaqdan çıxdı, qonaqlar gəlməyə başlayan kimi, gözlərini yavaş-yavaş evdən çevirərək onları adlarını çağırdı. ma tante [xala] qonağı oldu, sonra getdi.
Bütün qonaqlar naməlum, maraqsız və lazımsız xalanın heç kimə salam vermə mərasimini həyata keçirdilər. Anna Pavlovna onların salamlarını kədərli, təntənəli bir rəğbətlə izlədi, onları səssizcə bəyəndi. Ma tante öz səhhəti, səhhəti və əlahəzrətin bu gün Allaha şükür, daha yaxşı olan səhhəti haqqında hamıya eyni sözlərlə danışdı. Yaxınlaşanların hamısı ədəbdən tələsmədən, yerinə yetirdikləri ağır işdən rahatlıq hissi ilə bütün axşam onun yanına getməmək üçün qoca qadından uzaqlaşdılar.
Gənc şahzadə Bolkonskaya işləmək üçün naxışlı qızıl məxmər çantada gəldi. Onun yaraşıqlı, bir az qaralmış bığlı, yuxarı dodağının dişləri qısa idi, amma daha gözəl açılır və bəzən daha da gözəl uzanır və aşağıya düşür. Olduqca cazibədar qadınlarda həmişə olduğu kimi, dodaqlarının qısalığı və yarı açıq ağzı onun xüsusi, əslində gözəlliyi kimi görünürdü. Vəziyyətinə asanlıqla dözən, sağlamlığı və canlılığı ilə dolu bu yaraşıqlı anaya baxmaq hamı üçün əyləncəli idi. Qocalara və ona baxan darıxdırıcı, tutqun gənclərə elə gəldi ki, bir müddət onunla olub söhbət etdikdən sonra özləri də ona bənzəyirlər. Onunla danışan və hər sözündə onun parlaq təbəssümünü və daim görünən ağ dişlərini görən hər kəs onun bu gün xüsusilə mehriban olduğunu düşünürdü. Və hamı belə düşünürdü.
Balaca şahzadə əllərində iş çantası ilə kiçik sürətli addımlarla masanın ətrafında gəzdi və ləzzətlə paltarını düzəldib divanda, gümüş samovarın yanında oturdu, sanki etdiyi hər şey plaisir idi. ] onun və ətrafındakıların hamısı üçün.
- J "ai apporte mon ouvrage [işi tutdum]" dedi, çantasını açıb hamıya birlikdə müraciət etdi.
"Bax, Annet, ne me jouez pas un mauvais tour" dedi ev sahibəsinə döndü. - Vous m "avez ecrit, que c" etait une toute petite suiree; voyez, comme je suis attifee. [Mənə pis zarafat etmə; sən mənə yazırdın ki, çox kiçik bir axşam keçirdin. Görün necə pis geyinmişəm.]
Və o, krujevalı, döşündən bir az aşağı enli lentlə bağlanmış zərif boz paltarı göstərmək üçün əllərini açdı.
- Soyez tranquille, Lise, vous serez toujours la plus jolie [Sakit ol, ən yaxşısı olacaqsan], - Anna Pavlovna cavab verdi.
- Vous savez, mon mari m "abandonne" o, eyni tonda davam etdi və generalı nəzərdə tutaraq, "il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [Bilirsən, ərim məni tərk edir. De ki, niyə bu murdar müharibədir,] - o, knyaz Vasiliyə dedi və cavab gözləmədən knyaz Vasilinin qızına, gözəl Yelenaya müraciət etdi.
- Çox ləzzətli personal, que cette mini princesse! [Bu kiçik şahzadə nə qədər cazibədar insandır!] - knyaz Vasili sakitcə Anna Pavlovnaya dedi.
Balaca şahzadədən az sonra içəri başı qısaldılmış, eynəkli, o dövrün dəbinə uyğun yüngül şalvarlı, hündür fırfırlı, qəhvəyi rəngli frak geyinmiş iri, köklü bir gənc içəri girdi. Bu kök gənc məşhur Yekaterina zadəganının, indi Moskvada ölüm ayağında olan qraf Bezuxoyun qeyri-qanuni oğlu idi. O, hələ heç yerdə xidmət etməmişdi, xaricdən təzə gəlmişdi, burada tərbiyə almışdı, cəmiyyətdə ilk dəfə idi. Anna Pavlovna onu öz salonundakı ən aşağı iyerarxiyanın adamlarına məxsus olan təzimlə qarşıladı. Ancaq bu alçaq salamlamaya baxmayaraq, Pyerin içəri girdiyini görən Anna Pavlovna, bir yer üçün çox böyük və qeyri-adi bir şeyin qarşısında ifadə olunan narahatlıq və qorxuya bənzər bir narahatlıq və qorxu nümayiş etdirdi. Baxmayaraq ki, Pierre, həqiqətən, otaqdakı digər kişilərdən bir qədər böyük idi, lakin bu qorxu yalnız onu bu qonaq otağındakı hər kəsdən fərqləndirən o ağıllı və eyni zamanda qorxaq, müşahidəçi və təbii görünüşlə əlaqəli ola bilərdi.

- bu, filamentli strukturlar sistemidir, ən əsası, bakteriya və arxeya hüceyrələrində mövcud olan eyni sinif zülallarının sifarişli polimerləridir. Bakterial sitoskeletonun bütün tədqiq edilmiş (2006-cı ilə olan) zülalları uzun filamentlərdə öz-özünə təşkil oluna bilir. in vitro.

Prokariotların sitoskeleti ilk dəfə 1990-cı illərin əvvəllərində, demək olar ki, bütün bakteriyalarda və əksər arxeyalarda tubulin homoloqu olan və hüceyrə bölünməsi zamanı halqa əmələ gətirən filamentlərə (Z-halqa) polimerləşə bilən FtsZ zülalının olduğu aşkar edildikdə aşkar edilmişdir. Daha sonra aktinin prokaryotik homoloqları da aşkar edilmişdir. Bu kəşflər eukariotlarla müqayisədə prokariotların daha kiçik ölçüsü və daha sadə təşkili üçün sitoskeletin olmamasının ən mühüm səbəbi olduğu anlayışını dəyişdi. Digər tərəfdən, indi güman edilir ki, bakteriyaların və arxeyaların nisbi sadəliyi sitoskeletin filamentləri boyunca "gəzmək" və təmin edən motor zülallarının (ən azı indiyə qədər kəşf edilməmiş) olması ilə əlaqələndirilir. müxtəlif strukturlar üçün nəqliyyat, eləcə də bütün hüceyrənin hərəkəti üçün.

Prokaryotlarda aktin və tubulinin homoloqlarının olması onu deməyə əsas verir ki, dogwie filamentləri əmələ gətirə bilən nukleotid bağlayıcı zülalların bu iki sinfi təkamül prosesində kifayət qədər uzun müddət əvvəl, hətta eukariotların yaranmasından əvvəl yaranmışdır. Bununla belə, nüvə və qeyri-nüvə orqanizmlər onlardan fərqli şəkildə istifadə edirlər, məsələn, tubulin homoloqu FtsZ bakterial sitokinezdə iştirak edir, aktin filamentləri isə eukariotlarda bu funksiyanı yerinə yetirir, əksinə, aktin homoloqları DNT-də bölünmə zamanı DNT molekulları arasındakı fərqdə iştirak edir. bakteriya və eukariotlarda mikrotubullar.bölünmə milini təşkil edən tubulinlə. Həmçinin, prokaryotlarda aralıq filament zülallarının homoloqu sayıla bilən ən azı bir zülal sinfi və eukariotlarda uyğunluğu olmayan sitoskeletal zülalların bir sinfi - ATPase tipli Walker A (WACA - MinD və PraA) tapıldı.

aktin homoloqları

2001-ci ildə Cons Jones) və spivrobintniki bakteriya olduğunu təsbit etdi Bacillus subtilis uzun spiral quruluşlar əmələ gətirən aktin homoloq zülalları mövcuddur. Bu kəşf prokaryotların sitoskeleti sahəsində tədqiqatların intensiv inkişafına səbəb oldu, bunun nəticəsində bir çox başqa aktin homoloqları aşkar edildi. Bütün bu zülallar aktin ATPase sahəsinin olması ilə xarakterizə olunur. Onların əksəriyyəti, eukariotlardakı aktin kimi, sitoskeletonun bir hissəsidir, lakin bəziləri hüceyrə bölünməsində iştirak edən FtsA, DnaK şaperonu və heksokinaza kimi başqa funksiyalara malikdir. Bakterial aktin homoloqları oxşar məkan quruluşuna malikdir, lakin əsasən amin turşusu ardıcıllığı ilə (5-10% eynilik) olduqca güclü şəkildə fərqlənir. Həmçinin, bu zülallar polimerləşmə dinamikasının və əmələ gətirdikləri filamentlərin xüsusiyyətlərinin əla xüsusiyyətlərinə malikdir. Aydındır ki, müxtəlif hüceyrə ehtiyacları üçün eyni aktindən istifadə edən eukariotlardan fərqli olaraq, bakteriyalarda bu cür zülalların bir çox variantı var və onların hər biri ayrıca funksiyanı yerinə yetirmək üçün ixtisaslaşmışdır.

MreB və onun homoloqları

mreb (İngilis dili) M B qrupunu idarə edirsiniz) və onun homoloqları - zülallar çubuqşəkilli və ya spiral formaya malik bakteriyalar arasında geniş yayılmışdır və kokklarda yoxdur. Bəzi bakteriyalar, məsələn Escherichia coli Və Caulobacter crescentus, yalnız MreB protein genini ehtiva edir, digərləri isə xüsusilə bacillus subtilis, Bundan əlavə, onun homoloqlarının genləri Mbl (ing. M re B - kimi) və MreBH MreB h omolog). Bu zülallar hüceyrənin çubuqşəkilli formasının saxlanmasını, onun polaritesini, həmçinin bölünmə zamanı bakterial DNT-nin surətlərindəki fərqləri təmin edir.

MreB filamentlərinin və onun homoloqlarının strukturu və dinamikası

in vivo MreB zülalı və onun homoloqları bakteriya hüceyrəsi boyunca yerləşən uzun spiral filamentlər əmələ gətirir, onlar güclü və kifayət qədər elastik paketlərə birləşdirilə bilər. Belə filamentlər dinamik strukturlardır, onların yarı ömrü adətən bir neçə dəqiqədən çox olmur. Bundan əlavə, bəzi növlərdə, xüsusən C. crescentus Və Rhodobacter sphaeroides MreB filamentləri hüceyrə dövrü ərzində yerlərini dəyişir: bölünmə zamanı hüceyrənin mərkəzi hissəsində cəmləşərək halqa əmələ gətirir. Bununla belə, mreB delesiya mutantları sitokinezdən keçmək qabiliyyətini itirmədiyindən, MreB zülalının bu proses üçün lazım olmadığı görünür.

Bakteriya zülalları üzərində aparılan təcrübələrdə göstərildiyi kimi Thermotoga maritima MreB monomer vahidləri öz-özünü təşkil etmək qabiliyyətinə malikdir in vitro paralel düzülmüş iki protofilamentdən ibarət uzun xətti filamentlərə çevrilir. Beləliklə, MreB filamentlərinin quruluşuna görə, bir-birinin ətrafında spiral şəkildə bükülmüş iki zəncirdən əmələ gələn F-aktində fərqlənirlər. MreB-nin polimerləşməsi mühitdə ATP-nin olmasını tələb edir, lakin o, GTP-nin iştirakı ilə eyni dərəcədə yaxşı gedir (yalnız ATP-nin iştirakı ilə polimerləşən aktindən fərqli olaraq). Bu, yeni subunitlərin polimerə yalnız nukleotid trifosfatla əlaqəli formada daxil olması ilə əlaqədardır; daha sonra bağlı ATP və ya GTP-nin müvafiq olaraq ADP və ya ÜDM-ə hidrolizi baş verir.

MreB və onun homoloqlarının funksiyaları

MreB filamentlərinin və homoloji zülalların əsas funksiyalarından biri bakteriya hüceyrəsinin çubuq və ya spiral formasını saxlamaqdır. Bu zülalların ifadəsini pozan mutasiyalar bakteriyaların formasının açıq şəkildə dəyişməsi ilə nəticələnir (bir qayda olaraq, onlar yuvarlaq hüceyrələrə və ya Mbl vəziyyətində qeyri-bərabər formalı hüceyrələrə çevrilirlər). Bununla belə, MreB filamentləri birbaşa hüceyrə forması üçün iskele rolunu oynamır, öz növbəsində, spiral şəklində düzülür, hüceyrə divarının peptidoqlikanını sintez edən fermentlərin bağlanması üçün yerlərdir. Beləliklə, onlar bakteriyaların qabığına yeni elementlərin çökməsinin təbiətini tənzimləyirlər ki, bu da faktiki olaraq daimi formanın saxlanmasında müəyyənedici amildir. Eynilə, bitki hüceyrəsinin mikrotubulları sellüloza molekullarının daxilolmalarını hüceyrə divarına yönəltməklə onun formasına təsir göstərir. Bir çox bakteriyalarda (o cümlədən E.coli Və B.subtilis) gen mreB genləri də ehtiva edən operonun bir hissəsidir mreC Və mreD. Bu operon peptidoqlikan biosintezi üçün lazım olan genlərin böyük bir qrupuna daxildir. Gen məhsulları mreC Və mreD qram-mənfi bakteriyaların daxili membranının zülallarıdır, onlar MreB zülalı ilə qarşılıqlı əlaqədə olur və murein transpeptidaz PBP2 kimi murein biosintezində iştirak edən fermentlərlə onun kompleksinin təşkilində iştirak edirlər. Bu kompleksə həmçinin transmembran zülalları RodZ və RodA daxildir.

MreB filamentləri həmçinin hüceyrə polaritesinin müəyyən aspektlərini, xüsusən də kemotaksis, hərəkətlilik, sekresiya və virulentlikdən məsul olanlar kimi müəyyən zülalların bir və ya hər iki qütbündəki konsentrasiyanın müəyyən edilməsində iştirak edir.

MreB və onun homoloqlarının başqa bir funksiyası bölünmə zamanı bakterial xromosomun nüsxələri arasındakı fərqdə iştirak etməkdir. Bu zülalın olmadığı mutantlar arasında sitoplazmasında bir neçə nukleoid olan hüceyrələr, həmçinin xromosomları olmayan hüceyrələr aşkar edilmişdir. MreB zülallarının bakterial DNT-yə bağlanma yeri oriC nöqtəsidir; bağlanma birbaşa və ya digər zülalların iştirakı ilə baş verir. Bölündükdə, sitoskelet filamentləri hüceyrənin əks uclarında iki DNT nüsxəsinin oriC nöqtələrində fərqlər yaradır; bu prosesin mexanizmi hələ aydınlaşdırılmamışdır (2006). Geni olmayan koklarda xromosom seqreqasiyasının necə baş verdiyi də məlum deyil mreB və onun homoloqları.

ParM plazmidlərinin zülal ayrılması

Bir çox aşağı nüsxəli (~ 1-5 nüsxə) bakterial plazmidlər replikasiyadan sonra onların fərqlərini təmin edən xüsusi sistemlərə malikdir. Bu mexanizmlər qız hüceyrələrinin hər birinin bölündükdən sonra ən azı bir plazmid DNT molekulu alması üçün lazımdır. Aşağı nüsxəli plazmidlərdə fərqləri təmin edən üç növ sistem mövcuddur ki, onların hər biri müxtəlif motor zülallarından istifadə edir (tip I - Walker A tipli ATPazlar və ya ParaA kimi zülallar, II tip - tubulin homoloqları və ya TubZ formalı zülallar, III tip). - aktin homoloqları və ya ParM formalı zülallar). Protein ParM (ingilis dilindən. Par yerləşdirmə motoru) ilk dəfə plazmidin tədqiqində kəşf edilmişdir R1 E.coli. Bu plazmid DNT seqreqasiya sistemi indi daha yaxşı başa düşülür. Bənzər bir sistem digər plazmidlərdə, xüsusən də çoxlu dərman müqavimətinin yayılmasına cavabdeh olanlarda tapıldı. çoxlu dərmanlara qarşı müqavimət).

ParM filamentlərinin strukturu və dinamikası

Sitoskeletonun bütün elementləri kimi, ParM filamentləri də monomer zülal subunitlərindən ibarətdir. Bu alt bölmələr polimerləşmə qabiliyyətinə malikdir in vitro ATP və ya GTP varlığında. Yaranan filamentlər bir-birinin ətrafında bükülmüş iki protofilamentdən ibarətdir (quruluşu F-aktinə bənzəyir). Canlı hüceyrələrdə ParM monomerləri bakteriya oxu boyunca yerləşən uzun budaqsız filamentlər əmələ gətirir. Aktin və MreB və onun analoqlarından fərqli olaraq, ParM paketlər əmələ gətirmir.

ParM monomerlərinin polimerləşməsi və dissosiasiyası ATP-nin əlavə edilməsindən və hidrolizindən asılıdır. Yeni subunitlər filamentlərə ATP ilə bağlı formada daxil edilir və yapışma filamentlərin hər iki ucunda baş verə bilər. Yeni ParM-ATP alt bölməsinin daxil edilməsi ilə eyni vaxtda ATP hidrolizi son birləşdirilmiş zülal molekulunda baş verir. Beləliklə, bütün filament ParM-ADP zülallarından ibarətdir və yalnız uclarında bütün strukturu sabitləşdirən "KEPU" olan ParM-ATP alt bölmələri var.

Müvafiq plazmid olmadıqda, ParM filamentləri müəyyən kritik uzunluğa çatana qədər polimerləşməyə davam edir. Bundan sonra onlar çox tez dissosiasiya etməyə başlayırlar və bu prosesin sürəti F-aktinlə müqayisədə təxminən 100 dəfə yüksəkdir, yəni dinamik qeyri-sabitlik adlanan hal müşahidə olunur, buna görə bu elementlər daha çox eukaryotik mikrotubullara bənzəyir. .

ParM filamentlərinin işləmə prinsipi

Gen parM məkana daxil olur abz plazmid R1, ona əlavə olaraq, bir bölmə də ehtiva edir parC(ingilis dilindən. C entromer), eukaryotik xromosomlarda sentromere oxşar rol oynayan, həmçinin gen parr, məhsulu ParR (ingilis dilindən. repressor) bölməsinə qoşulur parC və lokusun transkripsiyasını avtomatik tənzimləyir par, həm də ParM zülalının qoşulması üçün adapter kimi xidmət edir.

R1 plazmidinin bölgədəki hər iki nüsxəsinə təkrarlanmasından sonra parC ParR proteini əlavə olunur. Bu vəziyyətdə o, sitoplazmada daim yığılan və sökülən ParM filamentlərini bağlaya və sabitləşdirə bilər. Bundan sonra ParM polimer filamentləri çeynəməyə başlayır, hər ucunda yeni monomerlər əlavə olunur. Bu proses ATP-nin hidrolizi ilə müşayiət olunur. Filamentlərin uzanması səbəbindən onun kənarlarına yapışan iki plazmid hüceyrənin qütblərinə çatana qədər müxtəlif istiqamətlərdə parçalanır. Bunun ardınca ParM polimerinin dissosiasiyası baş verir.

Maqnetosom təşkil edən protein MamK

Aktinin digər prokaryotik homoloqu MamK maqnitosom membranlarının təşkilində iştirak edir. Maqnetosomlar nəsil bakteriyalarının membrana bağlanmış orqanellələridir Magnetospirillum Və maqnitokok, maqnetit kristallarını ehtiva edir və bakteriyanın geomaqnit sahəsində hərəkət etməsinə kömək edir. Hüceyrədə maqnitosomlar bir sıra düzülür, bunun nəticəsində onlar maqnit iynəsi kimi fəaliyyət göstərə bilirlər. Bu tənzimləmə, bu membranöz veziküllərin bağlandığı MamK zülalının filamentləri tərəfindən təmin edilir.

Tubulin homoloqları

Əksər prokaryotlarda mikrotubulları təşkil edən eukaryotik zülal tubulinin homoloqları da var. Bu homoloqların ən yaxşı öyrənilmişi sitokinezdə iştirak edən FtsZ blokudur. Tubulin və FtsZ amin turşusu ardıcıllığında olduqca az eyniliyə malikdir, yalnız GTPaz domeni qorunur, lakin onlar məkan quruluşunda oxşardırlar. Həmçinin, bəzi bakteriya və arxeya nümayəndələrində tubulinin digər homoloqları tapıldı: məsələn, BtubA / BtubB Prosthebacter dejoneii, həmçinin TubZ və RepX cinsinin bakteriyalarının plazmid genləri ilə kodlanmışdır. basil.

FtsZ və Z halqası

FtsZ (FtsZ) F temperatura həssas mutant Z) prokaryotlarda müəyyən edilmiş ilk sitoskeletal zülallardan biridir. Demək olar ki, bütün tədqiq edilmiş bakteriyaların və arxeyaların hüceyrələrində, həmçinin prokaryotlardan, xüsusən də plastidlərdən alınan eukaryotik orqanoidlərdə olur. Bu zülal Z halqasının formalaşmasında iştirak edir, hüceyrə bölünməsi zamanı sitokinezi təmin edir. FtsZ ilə yanaşı, bu prosesdə çoxlu sayda köməkçi zülallar, xüsusən də bakteriya hüceyrə divarının sintezində iştirak edənlər iştirak edir.

FtsZ filamentlərinin strukturu və dinamikası

FtsZ monomerləri əmələ gəlir in vitro bu zülalların bir cərgəsindən ibarət protofilamentlər. Protofilamentlər mikrotubula bənzər strukturlara yığılmır, baxmayaraq ki, onlar bəzən paketlər və ya təbəqələr əmələ gətirirlər. FtsZ aktiv GTP ilə əlaqəli formada polimerləşir; lakin, tubulindən fərqli olaraq, bu zülal adətən protofilamentə daxil olduqdan sonra GTP-ni hidroliz etmir. Beləliklə, demək olar ki, tamamilə ÜDM-tubulindən ibarət olan və yalnız uclarında GTP-tubulin qapaqları olan mikrotubul protofilamentlərindən fərqli olaraq, FtsZ protofilamentlərində GTP-yə bağlı ÜDM-ə bağlı subunitlərə nisbəti 80:20-dir.

Müəyyən şəraitdə FtsZ protofilamentlərində GTP hidrolizi baş verə bilər, bu zaman onların forması əsasən düzdən əyriyə doğru dəyişir və polimer stabilləşir, nəticədə monomerlərə parçalana bilir. FtsZ protofilamentləri dinamik strukturlardır, onlar daim sərbəst monomerlər hovuzu ilə subunitlər mübadiləsi aparırlar.

Z-halqa quruluşu

Hüceyrədəki FtsZ zülalının bir hissəsi Z halqasının əmələ gəlməsində iştirak edir, qalan hissəsi isə sitoplazmada monomer formada və ya qısa filamentlər şəklindədir. Flüoresan mikroskopiya ilə göstərildiyi kimi (etiketli antikorlardan və ya GFP ilə birləşdirilən FtsZ-dən istifadə etməklə) Z-halqası əksər hüceyrələrin mərkəzində aydın görünür. Hüceyrə bölünməsi zamanı o, büzülür və beləliklə, sitokinezi təmin edir. Ana hüceyrədə Z halqasının azalması ilə eyni vaxtda FtsZ qız hüceyrələrinin mərkəzində polimerləşməyə başlayır.

Z-halqası protofilamentdə qapalı bir FtsZ-dən ibarət deyil, çoxsaylı tədqiqatlardan göründüyü kimi, Z halqasındakı FtsZ monomerlərinin miqdarı hüceyrənin daxili diametri ətrafında təxminən 2,5 dönüş etmək üçün kifayətdir. Fərdi FtsZ protofilamentləri hüceyrə çevrəsindən çox qısa olduğundan, Z-halqasının strukturu üçün bir model təklif edildi, ona görə o, çoxlu üst-üstə düşən qısa protofilamentlərdən ibarətdir. Bu model elektron kriotomoqrafiyadan istifadə etməklə əldə edilən məlumatlar ilə təsdiq edilmişdir. Bununla belə, Z halqasının strukturu üçün alternativ modellər də mövcuddur ki, onlardan biri FtsZ protofilamentlərinin uçdan-uca qarşılıqlı əlaqədə olduğunu və davamlı spiral meydana gətirdiyini güman edir.

Sitokinezi təmin etmək üçün Z-halqası bir şəkildə plazma membranına yapışdırılmalıdır. Əksər bakteriyalarda bu rolu piinteqral zülal FtsA və sitoplazmik domenləri FtsZ-yə birləşdirilən transmembran protein ZipA yerinə yetirir.

Sitokinez zamanı Z-halqasının işləmə modelləri

Sitokinez zamanı Z halqasının büzülmə mexanizmi hələ də aydın deyil. Yuxarıda təsvir edilən bir neçə fərziyyə var idi:

• Döymə Modeli: Z-halqasının eukaryotik aktin və miozinə bənzər yanal şəkildə qarşılıqlı təsir göstərə bilən protofilamentlərlə əlaqəli olması ehtimalı olduğundan, bu protofilamentlərin bir-birinə sürüşməsini təmin edə bilən xüsusi bir motor zülalının olduğu güman edilir. Bu proses irəlilədikcə FtsZ də depolimerləşir, beləliklə, Z halqası qısalır və onunla birlikdə plazma membranını dartır. Bu modelin əsas çatışmazlığı ondan ibarətdir ki, heç bir bakteriya növündə belə motor zülalları tapılmamışdır.
• "Çərçivə" modeli: FtsZ protofilamentləri sitokinezdə passiv rol oynaya bilər. Bu modelə görə, onlar yalnız hüceyrə divarı sintezi fermentlərini sitokinezin baş verəcəyi yerə cəlb edirlər. Yatırılan yeni peptidoqlikan təbəqələri plazma membranının daxil olmasını təmin edir, nəticədə Z halqası bükülür. Bu model xüsusilə mikobakteriyalarda sitokinez mexanizmini izah edə bilmir mikobakteriya vərəmi, kitin divarında ümumiyyətlə peptidoqlikan yoxdur.
• "Təkrarlanan sıxma" modeli- hazırda ən çox tanınan. Bu mexanizm heç bir motor zülalının iştirakını nəzərdə tutmur, lakin FtsZ protofilamentlərinin özləri sitokinez üçün lazım olan qüvvəni yarada bildiyini göstərir. Ehtimal olunur ki, Z halqasındakı filamentlər GTP ilə bağlı formada sitoplazmatik membrana birləşir və bu halda onlar düz konformasiyaya malikdirlər. Sonradan onlarda GTP hidrolizi baş verir ki, bu da filamentlərin əyilməsinə səbəb olur. Bu baş verdikdə, FtsA və ya ZipA zülalları ilə filamentlərə bağlanan hüceyrə membranı bir qədər əyilir. Bu membranın ardıcıl sıxılması sitokinezə gətirib çıxarır. Yalnız onun son mərhələləri bu mexanizmə görə baş verə bilməz və ola bilsin ki, FtsZ zülalının iştirakı olmadan keçə bilər.

Digər tubulin homoloqları

Bir çox bakteriyaların genomlarının ardıcıllığı FtsZ-dən fərqli olan bəzi tubulinəbənzər zülalları aşkar etmişdir. Xüsusilə bakteriyalarda Prosthebacter dejoneii iki protein BtubA və BtubB tapıldı. B Acterial tub ulin), müvafiq olaraq α və β tubulinin homoloqlarıdır. GTP-nin iştirakı ilə polimerləşmə zamanı onlar α və β tubulin kimi heterodimer əmələ gətirirlər. Bu zülalların funksiyası hazırda məlum deyil.

Maraqlıdır ki, bu zülallar amin turşusu ardıcıllığına görə onların prokaryotik homoloqu FtsZ ilə müqayisədə eukaryotik tubulinlərə daha yaxındırlar. Bakteriya olduğuna inanılır P. dejoneii eukariotlardan üfüqi köçürmə nəticəsində bu zülalların genlərini aldı.

Tubulin homoloqlarının başqa bir sinfi cinsin bakteriyalarının böyük plazmidlərində tapıldı basil, zokema:

• Zülal TubZ pBtoxis plazmid genləri ilə kodlanmış Bacillus thuringiensis;
• RepX zülalı plazmiddə kodlanır pX01 Bacillus anthracis.

Bu zülalların hər ikisi GTP-nin iştirakı ilə polimerləşmə nəticəsində uzun filamentlər əmələ gətirməyə qadirdir və hüceyrədə müvafiq plazmidin sabit saxlanması üçün tələb olunur. Onlar plazmid surətinin seqreqasiyası, plazmid replikasiyası və ya hər ikisində iştirak edə bilər.

Crescentin, ara filament zülallarının homoloqudur

Crescentin bakteriyalarda tapılan ara filament proteinidir Caulobacter crescentus və bu cinsin digər bakteriyaları. Bu zülal komoşəkilli bakteriyanın daxili kənarı boyunca uzanan uzun, əyri, filamentvari bir quruluş saxlayır və bu formanın saxlanmasını təmin edir. Crescentin olmadıqda, bakteriyalar krioya bənzəyir, lakin canlılığını itirmir.Kressentin eukaryotik ara filament zülalları ilə amin turşusu ardıcıllığında 25% eyniliyə və 40% homologiyaya, həmçinin protein domenlərinin oxşar təşkilinə malikdir - xüsusən , mərkəzi ikiqat sarmal domeninin olması (ing. Qıvrılmış rulon). Eukaryotik ara filament zülallarında olduğu kimi, kresentin monomerlərinin polimerləşməsi nukleotidlərə ehtiyac olmadan davam edir. Maraqlıdır, nə formalaşdırmaq olar C. crescentus kresentinlə yanaşı, aktin homoloqu MreB də tələb olunur, onun olmaması halında, kresentin olmasına baxmayaraq, hüceyrələr sferik olur.

Sitoskeletal ATPase növü Walker A

Nüvə hüceyrələrində analoqu olmayan bakteriyalarda eukaryotik aktin, tubulin və ara filament zülallarının homoloqları ilə yanaşı, sitoskeletal komponentlər də aşkar edilmişdir. Xüsusilə, bunlar WACA zülallarıdır (ing. Walker A sitoskeletal ATPase- ATPazların funksional heterojen ailəsinə aid olan, strukturunda mühafizəkar anormal Walker A sahəsinə malik olan və ATP iştirakı ilə dimerləşən Walker A tipli sitoskeletal ATPase.

ATP ilə əlaqəli formada olan WACA zülalları hüceyrə membranı kimi müəyyən səthlərdə polimerlər əmələ gətirə bilər və sitoskeletonun elementləri hesab olunur. Bu sinfə ayrılma zamanı sitokinezin baş verəcəyi yerin müəyyən edilməsində iştirak edən MinD zülalı və plazmid və bakterial xromosom nüsxələrinin fərqlərini (seqreqasiyasını) təmin edən ParA, Soj, həmçinin SopA və ParF zülalları daxildir. Fərqli funksiyalara malik olsalar da, bu zülallar çox oxşar məkan quruluşuna və yüksək səviyyədə amin turşusu ardıcıllığı homologiyasına malikdir. Bütün WACA-lar ATP hidrolizinə qadirdir, onların katalitik fəaliyyəti aktivləşdirici zülallarla qarşılıqlı əlaqə ilə tənzimlənir: MinD üçün bu, MinE proteini, ParA üçün isə DNT-ni bağlayan zülal ParB. Həm də bu zülal ailəsini onların hamısının arxasında dinamik davranış müşahidə etməsi birləşdirir. in vivo: bu zülalların polimerləşmiş formaları müəyyən hüceyrə bölgələri arasında salınır. Məsələn, MinD-lər əvvəlcə hüceyrənin bir qütbündə, sonra digərində polimerləşir, belə bir dövrün müddəti 40-50 saniyədir. ParA və Soj zülalları parçalanmadan əvvəl əsasən iki nukleoid arasında salınır və onların “atlama” vaxt intervalları daha az nizamlıdır (bir neçə dəqiqədən bir saata qədər).

MinCDE sistemi

Salınma mexanizmi WACA MinD-nin daxil olduğu MinCDE sisteminin nümunəsindən istifadə etməklə daha yaxşı başa düşülür. Bu sistem sitokinezin düzgün keçməsi üçün Z-halqasının mərkəzi hissədə dəqiq yerləşdirilməsi üçün hüceyrə üçün lazımdır. Tərkibində üç protein var:

• MinC, FtsZ polimerləşmə inhibitoru;
• MinD - sitoplazmik membranda polimerləşən WACA sitoskeletal protein;
• MinE MinD-nin hidrolitik fəaliyyətini stimullaşdıran bir proteindir.

IN E.coli bu sistem aşağıdakı kimi işləyir: ATP molekulunun əlavə edilməsindən sonra MinD plazma membranında polimerləşərək spirallar əmələ gətirir. Bu aktivləşdirilmiş formada o, həmin yerdə Z-halqasının əmələ gəlməsinə mane olan MinC zülalına bağlanır. MinD-ATP həmçinin ATP hidrolizini stimullaşdıran MinE ilə qarşılıqlı əlaqədə ola bilər, bundan sonra təsirsizləşmiş MinD membrandan ayrılır və başqa yerdə dissosiasiya oluna bilər. Əsasən MinE zülalının olmadığı hüceyrənin əks qütbünə parçalanır, orada yeni kompleksin polimerləşməsi başlayır, köhnənin depolimerləşməsi tamamlanana qədər davam edir. Və sona çatmağa başlayanda, MinE proteini sərbəst buraxılır və yeni yaranan MinD / MinC kompleksini "məhv etməyə" başlayır. Beləliklə, bu kompleks 40-50 dəqiqəlik dövriliklə bir qütbdən digərinə "tullanır" və yalnız Z halqasının meydana gəldiyi mərkəzi sahəyə təsir göstərmir, çünki orada heç bir şey onu boğmur.

MinD prokaryotlar arasında çox qorunan zülal olsa da, müxtəlif növlərdə, məsələn, B. subtilis heç bir salınım baş vermir: MinD başqa bir DivIVA zülalı ilə hüceyrə qütblərinə daimi olaraq bağlanır. Bundan əlavə, bakteriyalarda MinCDE olmadıqda belə fəaliyyət göstərən sitokinezin məkan tənzimlənməsi üçün "ehtiyat" mexanizmləri var, məsələn, "nukleoiddən qaçınma" mexanizmi: Z-halqasının formalaşması nukleoidin yaxınlığında sıxışdırılır.

Bəzi bakteriyalarda həm MinCDE sistemi, həm də "nukleoiddən qaçınma" mexanizmi ümumiyyətlə yoxdur, məsələn, C. crescentus sitokinez yeri MipZ zülalı ilə müəyyən edilir (Para-ya oxşar). Bu zülal ori nöqtəsinə yaxın polimerləşir və həmçinin Z halqasının əmələ gəlməsinə mane olur.

İstifadə olunan mənbələr

1. Shih YL, Rothfield L (2006). Bakterial sitoskelet. Microbiol Mol Biol Rev 70. ilə. 729-54. doi: 10.1128/MMBR.00017-06. PMID 16959967.
2. Bi EF, Lutkenhaus J (1991). Escherichia coli-də bölünmə ilə əlaqəli FtsZ halqa quruluşu. Təbiət 354. ilə. 161-4. doi: 10.1038 / 354161a0. PMID 1944597.
3. Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Hüceyrənin Molekulyar Biologiyası(5-ci nəşr). Garland Elmi. ISBN 978-0-8153-4105-5.
4. Gitai Z (2005). Yeni bakterial hüceyrə biologiyası: hərəkət edən hissələr və hüceyrəaltı arxitektura. hüceyrə 120.
5. Gerdes K (2009). RodZ, bakterial hüceyrə morfogenezində yeni oyunçu. EMBO jurnalı 28. ilə. 171 - 172. doi: 10.1038 / emboj.2008.287. PMID 19194484.
6. Salje J, Gayathri P, Lowe J (2005). ParMRC sistemi: plazmidlərin aktin kimi filamentlərlə ayrılmasının molekulyar mexanizmləri. hüceyrə 120. ilə. 577-86. doi: 10.1016 / j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
7. Taoka A, Asada R, Wu LF, Fukumori Y (2007). Maqnitosomlarla əlaqəli olan aktinəbənzər protein MamK-nın polimerləşməsi. J Bakteriol 189. ilə. 8737-40. doi: 10.1128 / JB.00899-07. PMID 17905974.
8. Thanbichler M, Shapiro L (2008). Mütəşəkkil olmaq - bakteriya hüceyrələri zülalları və DNT-ni necə hərəkət etdirir. Nat Rev Mikrobiol 6. ilə. 28-40. doi: 10.1038/nrmicro1795. PMID 18059290.
9. Pogliano J. (» Bakterial sitoskeleton. Curr Opin Cell Biol 20. ilə. 19-27. doi: 10.1016 / j.ceb.2007.12.006. PMID 18243677.
10. Erickson HP, Anderson DE, Osawa M (2010). Bakterial Sitokinezdə FtsZ: Sitoskeleton və Güc Generatoru Hamısı Birlikdə. Microbiol Mol Biol Rev 74. ilə. 504-28. doi: 10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
11. Li Z, Trimble MJ, Brun YV, Jensen GJ (2007). FtsZ filamentlərinin in vivo quruluşu hüceyrə bölünməsində güc yaradan rolu göstərir. EMBO J 26. ilə. 4694-708. doi: 10.1038/sj.emboj.7601895. PMID 17948052.

Plan:

Giriş

• 1 eukaryotik sitoskelet
  • 1.1 aktin filamentləri (mikrofilamentlər)
  • 1.2 Aralıq filamentlər
  • 1.3 Mikrotubullar
• 2 Prokariotların sitoskeleti
  • 2.1 Aktinin bakterial homoloqları
    • 2.1.1 MreB və onun homoloqları
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Tubulin homoloqları
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, ara filament zülallarının homoloqu
  • 2.4 MinD və ParaA
Qeydlər

Giriş

eukaryotik sitoskelet. Aktin mikrofilamentləri qırmızı, mikrotubullar yaşıl, hüceyrə nüvələri mavi rəngə boyanır.

Sitoskeleton- bu canlı hüceyrənin sitoplazmasında yerləşən hüceyrə çərçivəsi və ya skeletidir. Həm eukariotlarda, həm də prokaryotlarda bütün hüceyrələrdə mövcuddur. Bu dinamik, dəyişən bir quruluşdur, funksiyalarına hüceyrənin formasının xarici təsirlərə, ekzo- və endositozun saxlanması və uyğunlaşdırılması, bütövlükdə hüceyrənin hərəkətinin təmin edilməsi, aktiv hüceyrədaxili nəqliyyat və hüceyrə bölünməsi daxildir.

Hüceyrədəki keratin ara filamentləri.

Sitoskeleton zülallardan ibarətdir. Sitoskeletonda ya elektron mikroskopik tədqiqatlarda görünən əsas struktur elementlərinə görə (mikrofilamentlər, ara filamentlər, mikrotubullar) və ya onları təşkil edən əsas zülallara (aktin-miozin sistemi, keratinlər, tubulinlər) görə adlandırılan bir neçə əsas sistem fərqlənir. -dynein sistemi). ).

1. Eukaryotik sitoskelet

Eukaryotik hüceyrələr üç növ sözdə filamentlərdən ibarətdir. Bunlar polimerlərə bənzər eyni tipli zülallardan ibarət supramolekulyar, uzadılmış strukturlardır. Fərq ondan ibarətdir ki, polimerlərdə monomerlər arasındakı əlaqə kovalentdir, filamentlərdə isə zəif qeyri-kovalent qarşılıqlı təsir sayəsində tərkib hissələrinin əlaqəsi təmin edilir.

1.1. aktin filamentləri (mikrofilamentlər)

Təxminən 7 nm diametrli mikrofilamentlər aktin monomerlərinin iki spiral zənciridir. Onlar əsasən hüceyrənin xarici membranında cəmləşirlər, çünki hüceyrənin formasından məsuldurlar və hüceyrə səthində çıxıntılar (psevdopodiya və mikrovilli) əmələ gətirə bilirlər. Onlar həmçinin hüceyrələrarası qarşılıqlı əlaqədə (yapışqan kontaktların formalaşmasında), siqnalın ötürülməsində və miyozinlə birlikdə əzələlərin daralmasında iştirak edirlər. Sitoplazmik miyozinlərin köməyi ilə vezikulyar daşınma mikrofilamentlər boyunca həyata keçirilə bilər.

1.2. Aralıq filamentlər

Aralıq filamentlərin diametri 8 ilə 11 nanometr arasındadır. Onlar müxtəlif növ subunitlərdən ibarətdir və sitoskeletonun ən az dinamik hissəsidir.

Sitoplazmanı onun komponentləri ilə birlikdə göstərən diaqram (və ya orqanoidlər) tipik bir heyvan hüceyrəsində. Orqanoidlər:
(1) nüvəcik
(2) Əsas
(3) ribosom (kiçik nöqtələr)
(4) vezikül
(5) kobud endoplazmik retikulum (ER)
(6) Golgi aparatı
(7) Sitoskelet
(8) Hamar endoplazmatik retikulum
(9) Mitoxondriya
(10) Vakuol
(11) Sitoplazma
(12) Lizosom
(13) Sentriol və Sentrosom

1.3. mikrotubullar

Mikrotubullar diametri təxminən 25 nm olan içi boş silindrlərdir, divarları 13 protofilamentdən ibarətdir, hər biri tubulin protein dimerinin xətti polimeridir. Dimer iki alt hissədən ibarətdir - tubulinin alfa və beta formaları. Mikrotubullar polimerləşmə zamanı GTP istehlak edən son dərəcə dinamik strukturlardır. Onlar hüceyrədaxili nəqliyyatda əsas rol oynayırlar (onlar molekulyar mühərriklərin - kinesin və dineinin hərəkət etdiyi "relslər" kimi xidmət edirlər), mitoz və meioz zamanı undilipodium aksonemin və bölmə mili əsasını təşkil edirlər.

2. Prokariotların sitoskeleti

Uzun müddətdir ki, yalnız eukariotlarda sitoskeleton olduğuna inanılırdı. Bununla belə, Jones və digərlərinin 2001-ci il məqaləsindən bəri. (PMID: 11290328) hüceyrələrdə bakterial aktin homoloqlarının rolunu təsvir edən Bacillus subtilis, bakteriya sitoskeletinin elementlərinin aktiv öyrənilməsi dövrü başladı. Bu günə qədər eukaryotik sitoskelet elementlərinin hər üç növü - tubulin, aktin və ara filamentlər üçün bakterial homoloqlar aşkar edilmişdir. Həmçinin aşkar edilmişdir ki, ən azı bir qrup bakterial sitoskelet zülalları MinD/ParA-nın eukaryotik analoqları yoxdur.

2.1. Aktinin bakterial homoloqları

Sitoskeletonun ən çox öyrənilmiş aktinəbənzər komponentləri MreB, ParM və MamK-dır.

2.1.1. MreB və onun homoloqları

MreB zülalları və onun homoloqları hüceyrə formasının saxlanmasında, xromosomların seqreqasiyasında və membran strukturlarının təşkilində mühüm rol oynayan bakteriya sitoskeletinin aktinəbənzər komponentləridir. Bəzi bakteriya növləri, məsələn Escherichia coli, yalnız bir MreB zülalına malikdir, digərlərində isə 2 və ya daha çox MreB kimi zülal ola bilər. Sonuncunun nümunəsi bakteriyadır Bacillus subtilis, hansı MreB zülalları, Mbl ( M re B-l ike) və MreBH ( MreB h omoloq).

Genomlarda E. coli Və B. subtilis MreB-nin sintezindən məsul olan gen MreC və MreD zülallarının genləri ilə eyni operonda yerləşir. Bu operonun ifadəsini yatıran mutasiyalar canlılığı azalmış sferik hüceyrələrin əmələ gəlməsinə səbəb olur.

MreB zülalının alt bölmələri çubuqşəkilli bakteriya hüceyrəsinin ətrafına sarılan filamentlər əmələ gətirir. Onlar sitoplazmatik membranın daxili səthində yerləşirlər. MreB tərəfindən əmələ gələn filamentlər dinamikdir, daim polimerləşmə və depolimerləşmədən keçir. Hüceyrə bölünməsindən bir qədər əvvəl, MreB daralmanın meydana gələcəyi bölgədə cəmləşir. Hesab edilir ki, MreB-nin funksiyası həm də hüceyrə divarı polimeri olan mureinin sintezini əlaqələndirməkdir.

MreB homoloqlarının sintezindən məsul olan genlər yalnız çubuqşəkilli bakteriyalarda tapılmış, kokklarda isə tapılmamışdır.

2.1.2. ParM

ParM proteini aşağı nüsxəli plazmidləri olan hüceyrələrdə mövcuddur. Onun funksiyası hüceyrənin qütbləri boyunca plazmidləri sulandırmaqdır. Eyni zamanda, zülal alt bölmələri çubuq şəkilli hüceyrənin əsas oxu boyunca uzanan filamentlər əmələ gətirir.

Onun strukturunda filament ikiqat sarmaldır. ParM ilə əmələ gələn filamentlərin böyüməsi yalnız ±qütbdə böyüyən aktin filamentlərindən fərqli olaraq hər iki ucunda mümkündür.

2.1.3. MamK

MamK aktinə bənzər bir proteindir Magnetospirillum magneticum maqnitosomların düzgün yerləşdirilməsindən məsuldur. Maqnetosomlar dəmir hissəciklərini əhatə edən sitoplazmik membranın invaginasiyasıdır. MamK filamenti maqnitosomların bir-birinin ardınca düzüldüyü bir bələdçi rolunu oynayır. MamK zülalı olmadıqda, maqnitosomlar hüceyrə səthində təsadüfi olaraq paylanır.

2.2. Tubulin homoloqları

Hal-hazırda prokaryotlarda iki tubulin homoloqu aşkar edilmişdir: FtsZ və BtubA/B. Eukaryotik tubulin kimi, bu zülallar da GTPase aktivliyinə malikdir.

2.2.1. FtsZ

FtsZ zülalı bakteriya hüceyrələrinin bölünməsi üçün son dərəcə vacibdir, demək olar ki, bütün eubakteriyalarda və arxeyalarda olur. Həmçinin, bu zülalın homoloqları eukaryotik plastidlərdə tapıldı ki, bu da onların simbiotik mənşəyinin başqa bir təsdiqidir.

FtsZ, əlavə hüceyrə bölgüsü zülalları üçün iskele rolunu oynayan Z-halqasını əmələ gətirir. Birlikdə onlar daralmanın (septa) meydana gəlməsindən məsul olan strukturu təşkil edirlər.

2.2.2. BtubA/B

Geniş yayılmış FtsZ-dən fərqli olaraq, bu zülallar yalnız cinsin bakteriyalarında olur Prostekobakter. Onlar strukturlarına görə tubulinə FtsZ-dən daha yaxındırlar.

2.3. Crescentin, ara filament zülallarının homoloqu

Zülal hüceyrələrdə aşkar edilmişdir Caulobacter crescentus. Onun funksiyası hüceyrələr verməkdir C. crescentus vibrion formaları. Hüceyrə crescentin geninin ifadəsi olmadıqda C. crescentusçubuq şəklini alır. Maraqlıdır ki, ikiqat mutantların, crescentin - və MreB - hüceyrələri sferik formaya malikdir.

2.4. MinD və ParaA

Bu zülalların eukariotlar arasında homoloqu yoxdur.

MinD bakteriya və plastidlərdə bölünmə yerinin mövqeyinə cavabdehdir. ParA DNT-nin qız hüceyrələrinə bölünməsində iştirak edir.

Qeydlər

1. Shih Y.-L., Rothfield L. Bakterial Sitoskelet. // Mikrobiologiya və Molekulyar Biologiya Baxışları. - 2006. - V. 70., No. 3-səh. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967