Шпанська Мушка для двох – як впливають на лібідо у жінок та чоловіків
Біологічно активна добавка на основі екстракту, отриманого з жука шпанкою мушки (або шпанки...)
Амілаза – що це та яку функцію виконує в організмі? Під цим терміном розуміють цілу групу ферментів, які об'єднані під загальною назвою – "амілаза". Усього існує три різновиди цієї речовини: альфа, бета та гама. Для організму людини особливе значення має саме альфа-амілаза. Про неї ми зараз і поговоримо.
Амілаза – що це? Назва цього ферменту походить від грецького слова "amylon", що в перекладі на російську означає "крохмаль". У людському організмі амілаза міститься у ряді тканин та органів. Вона є фермент (гідролазу), який розщеплює Концентрація цього ферменту досить висока в підшлунковій залозі. Він синтезується ацинозними клітинами цього органу і виділяється по панкреатичних протоках до травного тракту, точніше у 12-палу кишку. Крім підшлункової, також здатні синтезувати амілазу. фермент, що міститься в слині, ініціює гідроліз крохмалю, коли ще їжа знаходиться в порожнині рота. Таким чином, процес травлення починається відразу, як тільки їжа потрапляє до рота.
Амілаза – що це? Як визначити її рівень в організмі людини? Справа в тому, що де виробляється даний фермент, дуже добре постачається кров'ю. У нормі частина ферменту (мінімальна його кількість) потрапляє у кровотік. Далі ця гідролаза, проходячи через нирки, виділяється разом із сечею.
Альфа-амілаза крові – що це таке? Докладніше про це поговоримо трохи нижче.
Допомагає оцінити стан організму аналіз крові. Амілаза – що це, при яких захворюваннях вона в крові підвищується? Рівень альфа-амілази може підвищуватися в кілька разів при наступних патологіях:
Рівень альфа-амілази знижений або не визначається у випадках тотального при онкології цього органу 4-ой стадії, т.к. тканина залози заміщується пухлинною, а також муковісцидозом (вроджена патологія). При оперативних втручаннях, коли видалено значну частину залози, рівень амілази також може бути різко знижений.
Амілаза крові – що це таке і як змінюється цей показник при патологіях підшлункової залози? При гострому панкреатиті він різко збільшується протягом 4-6 годин після початку нападу та продовжує триматися на високому рівні до п'яти днів. Підвищення ферментативної активності амілази в плазмі зазвичай не залежить від тяжкості захворювання. Найчастіше навпаки. При деструкції значного збільшення концентрації немає. А збільшення її рівня може свідчити про підвищений вихід амілази до загального кровообігу.
У яких випадках можливе збільшення її концентрації у крові? Зазвичай це можна спостерігати за наступних станів:
При клубочковій фільтрації екскретується амілаза, половина її реабсорбується канальцями. Половина, що залишилася, виділяється разом із сечею. Підвищення діастази сечі спостерігається при тих же станах, що збільшення її концентрації в крові. Слід зазначити, що активність амілази в сечі приблизно в 10 разів вища за її активність у крові.
Амілаза - що це і які допустимі норми цього показника в крові та сечі? Про це йтиметься далі.
Під час читання результатів аналізу на амілазу слід звертати увагу, у яких одиницях вона виражена. Зазвичай прийнято використовувати "од/л" - одиниць амілази на літр крові і "мккатал/л" - мікрокатал в одному літрі. Тут слід пояснити, що катал - це одиниця для вимірювання активності каталізатора.
Також у різних лабораторіях методики та реактиви визначення амілази можуть дещо відрізнятися, тому варто звертати увагу на норми цього показника, які завжди вказуються поряд із результатом дослідження. Перша цифра – це мінімальне значення, друга – максимальне.
Норми альфа-амілази крові та діастази сечі наведені в таблиці, розташованій нижче:
У тих випадках, коли спостерігається незначне підвищення показників (на кілька одиниць) і людина добре почувається, це не є патологією. Занепокоєння потрібно при підвищенні значень амілази в кілька разів. Приступи гострого панкреатиту можуть давати підвищення діастази сечі та амілази крові у 100 разів і більше. Зазвичай ці напади супроводжуються нудотою, блюванням та сильними болями. Такий стан потребує негайної госпіталізації.
Кров цей аналіз береться з вени. Зазвичай її здають вранці натщесерце, але якщо потрібно рівень амілази визначити екстрено, наприклад, при загостренні хронічного панкреатиту, це можна зробити будь-коли. Такий аналіз може здійснити будь-яка біохімічна лабораторія. Як правило, у сучасних лабораторіях використовують ферментативні методи діагностики активності амілази. Це специфічний та точний метод. Виконується аналіз досить швидко.
Аналіз на діастазу сечі також краще здавати вранці. Береться середня порція сечі і одразу доставляється до лабораторії. Дослідження цього показника мають велике значення у діагностиці різних захворювань.
Ферменти амілази – це перший ензим, виявлений вченими. У 1833 році цей фермент був описаний французьким ученим Пайя, який виявив його у зв'язку з руйнуванням крохмалю у травному тракті. Якщо тривалий час жувати в роті продукти, що включають крохмаль ( картопля, рис), завдяки амілазі вони починають набувати солодкуватий смак. Це говорить про початок переробки вуглеводів у роті.
Фермент цей буває трьох типів: альфа, бета, і навіть гама. Для вироблення та впливу цього ферменту обов'язково потрібен кальцій. Різні види ферменту схожі один з одним: всі вони добре розлучаються водою або в слабкому розчині солі. А якщо ввести в фермент концентрований сольовий розчин, фермент випаде в осад. Схожу дію на ферменти чинить і спирт. При введенні його в концентрації більше шістдесяти відсотків ферменти також випадають в осад.
Фермент цей присутній у організмі людей, а й тварин, і навіть у низки рослин ( тільки бета-амілаза, яка не є в організмі тварин). Стиглі фрукти мають приємний солодкий смак часто завдяки наявності цього ферменту.
У пшениці, наприклад, є гамма-амілаза, яка є головною речовиною для виробництва солоду. Цей вид ферменту найкраще працює при підвищеному вмісті кислоти.
Під час бродіння дріжджового тіста грибки з використанням амілази розщеплюють крохмаль до рівня полісахаридів, які застосовують далі дріжджовими грибками з утворенням спиртів і вуглекислоти. Саме завдяки цим продуктам переробки крохмалю і збільшується об'єм дріжджове тісто, що має такий специфічний приємний аромат і смак.
На сьогоднішній день для того, щоб бродіння дріжджового тіста відбувалося швидше, до нього додають амілазу в якості харчової добавки. Е1100). Більш того, іншу форму цього ферменту додають навіть у пральні порошки для кращого відпрання крохмалевмісних плям.
Рівень амілази виявляється під час біохімічного аналізу. Щоб результати були максимально об'єктивними, біологічні матеріали ( частіше кров) беруть після нічного сну і бажано не раніше ніж за вісім годин після їжі. Нормальний показник цього ферменту не відрізняється у людей різних статей та становить від 25 до 125 одиниць на літр.
Чому амілаза буває підвищеною?
Збільшення кількості ферменту свідчить, що органи, які включають цей ензим, хворі. Головними причинами збільшення кількості амілази є:
1.
Панкреатит у гострій формі – запальний процес підшлункової залози, що протікає у гострій формі та проходить з деструкцією тканин залози, внаслідок чого фермент проникає у кров. Ознаки цього захворювання такі: блювання, нудота, біль навколо пупка, що стріляє в поперек, підвищення температури.
2. Панкреатит у хронічній формі – запальний процес підшлункової залози, що проходить протягом тривалого часу та характеризується тимчасовими полегшеннями та загостреннями. Ознаки цього захворювання на фази загострення такі, як із гострої формі.
3. Новоутворення чи каміння у протоках підшлункової – вони заважають виведенню ферменту із залози, що провокує його проникнення у кров.
Хворому не слід обмежувати себе в їжі чи рідинах. Єдине, чого слід утримуватись, це вживання спиртних напоїв. Аналіз крові береться із вени. До виконання процедури хворому слід пояснити, що пережимання руки джгутом може викликати деякі неприємні відчуття, але вони швидко минають.
За кілька днів до взяття крові слід поговорити з хворим про те, які ліки він вживає. Деякі, можливо, потрібно тимчасово скасувати.
Після забору крові її виливають у чисту пробірку, на місце уколу накладають шматочок вати, змочений у спирті. Якщо на місці уколу утворюється Група вчених з Університету Пенсільванії ( Сполучені Штати Америки) провела дослідження, в результаті яких було виявлено, що кількість альфа-амілази в крові та сечі дитини ( та дорослої людини) по-різному залежно від впливу зовнішніх умов. Вчені вважають, що, вимірюючи кількість цього ферменту в слині дитини, можна визначати рівень стресу, в якому знаходиться дитина.
В експерименті брали участь діти восьми – дев'яти років. Вчені виявили явну взаємозалежність між кількістю ферменту та складнощами у процесі оволодіння знаннями, спілкуванням з однолітками, агресивністю поведінки, конфліктами в сім'ї.
Також американські вчені виявили, що при збільшенні рівня амілази в слині у чотирирічних малюків, можна підозрювати погані соціальні контакти з однолітками та викладачами, а також схильність до інфекційних недуг.
Отримані дані дають можливість визначити особисті особливості у формуванні реакцію стресові ситуації, пояснити деякі порушення поведінки дітей. На сьогоднішній день розроблено тести для простого визначення рівня даного ферменту у слині. Незважаючи на простоту використання тестів, небажано самостійно намагатися визначати рівень ферментів у слині дитини та трактувати результати. Переважно відвідати консультацію педіатра ниркової недостатності.
У разі хронічної форми запалення підшлункової залози у фазі ремісії кількість ферменту у сечі найчастіше близько до норми. А під час загострення кількість ферменту в крові трохи збільшується, в сечі може залишатися незмінним.
Крім вищеописаних захворювань, збільшення рівня амілази в сечі характерне для хронічної ниркової недостатності, недуг органів травлення ( при ураженні підшлункової залози), порушень роботи слинних залоз ( викликаних різними причинами).
У біохімічному аналізі крові часто використовують визначення активності ферментів. Що є ферментами? Фермент- Це білкова молекула, яка прискорює перебіг біохімічних реакцій в організмі людини. Синонімом поняття фермент є термін ензим. В даний час обидва ці терміни використовуються в одному значенні як синонімів. Однак наука, що вивчає властивості, будову та функції ферментів, називається ензимологією.
Розглянемо, що таке складна структура – фермент. Фермент складається з двох частин – власне білкової частини та активного центру ферменту. Білкова частина називається апофермент, А активний центр - кофермент. Вся молекула ферменту, тобто апофермент плюс кофермент зветься голофермент. Апофермент завжди представлений виключно білком третинної структури. Третинна структура означає, що лінійний ланцюжок амінокислот перетворюється на структуру складної просторової конфігурації. Кофермент може бути представлений органічними речовинами (вітамін В6, В1, В12, флавін, гем тощо) або неорганічними (іони металів - Cu, Co, Zn і т.д.). Власне прискорення біохімічної реакції відбувається саме коферментом.
Що таке фермент? Як працюють ферменти?
Речовина, на яку фермент діє, називається субстратом, а речовина, яка виходить в результаті реакції, називається продуктом. Часто назви ферментів утворюються шляхом додавання закінчення – азадо назви субстрату. Наприклад, сукцинатдегідроген аза– розщеплює сукцинат (бурштинову кислоту), лактатдегидрогеназа – розщеплює лактат (молочну кислоту) тощо. Ферменти діляться кілька видів залежно від типу реакції, що вони прискорюють. Наприклад, дегідрогенази проводять окислення або відновлення, гідролази проводять розщеплення хімічного зв'язку (трипсин, пепсин - травні ферменти) і т.д.
Кожен фермент прискорює лише одну певну реакцію та працює у певних умовах (температура, кислотність середовища). Фермент має спорідненість до свого субстрату, тобто може працювати лише з цією речовиною. Впізнавання "свого" субстрату забезпечується апоферментом. Тобто процес роботи ферменту можна так: апофермент дізнається субстрат, а кофермент прискорює реакцію впізнаної речовини. Цей принцип взаємодії було названо ліганд – рецепторнимабо взаємодією за принципом ключ – замокТобто, як і до замку підходить індивідуальний ключ, так і до ферменту підходить індивідуальний субстрат.
Існує кілька видів амілази – α-амілаза, β-амілаза, γ-амілаза, з яких найбільшого поширення набуло визначення активності α-амілази. Саме концентрацію цього виду амілази визначають у крові у лабораторії.
У крові людини міститься два типи -амілази - Р-тип і S-тип. У сечі є 65% Р-типу α-амілази, а в крові до 60% становить S-тип. Р-тип α-амілази сечі в біохімічних дослідженнях називають діастазою, щоб уникнути плутанини.
Активність α-амілази в сечі в 10 разів вища, ніж активність α-амілази в крові. Визначення активності α-амілази та діастази використовують для діагностики панкреатитів та деяких інших захворювань підшлункової залози. При хронічних та підгострих панкреатитах використовують визначення активності α-амілази у соку дванадцятипалої кишки.
Підвищення амілази крові виявляється при таких станах:
У крові зниження активності α-амілазиможливо після нападу гострого панкреатиту, при панкреонекрозі, а також при муковісцидозі.
Незважаючи на те, що α-амілаза присутня у нирках, печінці та підшлунковій залозі, визначення її активності в основному використовують у діагностиці захворювань підшлункової залози.
Найбільше діагностичне значення має ліпаза, яка синтезується у підшлунковій залозі. Тому визначення активності ліпази застосовують переважно у діагностиці захворювань підшлункової залози.
У сечі здорової людини ліпаза відсутня!
Для діагностики різних захворювань більшу інформативність має визначення активності саме ізоформ ЛДГ. Наприклад, при інфаркті міокарда спостерігається значне підвищення ЛДГ1. Для лабораторного підтвердження інфаркту міокарда визначають співвідношення ЛДГ1/ЛДГ2 і якщо дане співвідношення більше 1, значить у людини був інфаркт міокарда. Однак такі тести широко не використовуються через їхню дорожнечу і складність. Зазвичай проводять визначення загальної активності ЛДГ, що складається із сумарної активності всіх ізоформ ЛДГ.
ЛДГ у діагностиці інфаркту міокарда
Розглянемо діагностичне значення визначення сумарної активності ЛДГ. Визначення активності ЛДГ використовують для пізньої діагностики інфаркту міокарда, оскільки збільшення його активності розвивається через 12-24 години після нападу та може зберігатися на високому рівні до 10-12 діб. Це дуже важлива обставина під час обстеження хворих, які надійшли до лікувального закладу після нападу. Якщо збільшення активності ЛДГ незначне, отже, ми маємо справу з дрібновогнищевим інфарктом, якщо, навпаки, збільшення активності тривале – отже, йдеться про великий інфаркт. У хворих на стенокардію активність ЛДГ збільшена в перші 2-3 дні після нападу.
ЛДГ у діагностиці гепатиту
Активність сумарної ЛДГ може збільшуватись при гострому гепатиті (за рахунок збільшення активності ЛДГ4 та ЛДГ5). При цьому активність ЛДГ у сироватці крові підвищується у перші тижні жовтяничного періоду, тобто у перші 10 днів.
Норма ЛДГ у здорових людей:
Можливе підвищення активності ЛДГ у здорових людей ( фізіологічне) після фізичних навантажень, під час вагітності та після вживання алкоголю. Кофеїн, інсулін, аспірин, ацебутолол, цефалоспорини, гепарин, інтерферон, пеніцилін, сульфаніламіди також викликає збільшення активності ЛДГ. Тому при прийомі цих препаратів слід враховувати можливість підвищеної активності ЛДГ, яка не говорить про наявність патологічних процесів в організмі.
Підвищення активності АЛТ у здорових людей ( фізіологічне) може бути викликано прийомом деяких лікарських препаратів (антибіотиків, барбітуратів, наркотиків, протипухлинних препаратів, оральних контрацептивів, нестероїдних протизапальних препаратів, дикумаринів, ехінацеї, валеріани), сильними фізичними навантаженнями, травмами. Також висока активність АЛТ спостерігається у підлітків у період інтенсивного зростання.
АЛТ у діагностиці захворювань печінки
Під час діагностики патологічних станів організму підвищення активності АЛТ є специфічною ознакою гострого захворювання печінки. Підвищення активності АЛТ у крові виявляється за 1-4 тижні до прояву симптомів хвороби та за 7-10 днів до появи максимального рівня білірубіну в крові. Збільшення активності АЛТ при гострому захворюванні печінки становить 5-10 разів. Підвищена активність АЛТ протягом тривалого часу або підвищення її в пізні терміни свідчить про початок масивного некрозу печінки.
При тяжких захворюваннях печінки (цироз тяжкої форми, некроз печінки), коли скорочується кількість активних клітин печінки, а також при дефіциті вітамін АВ6, у крові спостерігається зниження активності АЛТ.
При некрозі чи пошкодженні печінкових клітин також підвищується активність АСТ. Причому що вища активність ферменту, то більше вписувалося ступінь ушкодження.
Низька активність АСТспостерігається при дефіциті вітаміну В6 та наявності великих пошкоджень печінки (некроз, цироз).
Однак у клініці використовують визначення активності АСТ переважно для діагностики ушкоджень серця та печінки. При інших патологічних станах активність ферменту також змінюється, проте її зміна не є специфічною, отже, не становить високої діагностичної цінності.
Коефіцієнт де Рітіса. Як відрізнити інфаркт від пошкодження печінки
Для диференціальної діагностики ушкоджень печінки чи серця використовують коефіцієнт де Рітіса. Коефіцієнт де Рітіса – це співвідношення активності АСТ/АЛТ, що у нормі становить 1,3. Збільшення коефіцієнта де Рітіса вище 1,3 характерно для інфаркту міокарда, і зниження його нижче 1,3 виявляється при захворюваннях печінки.
Лужна фосфатаза в діагностиці захворювань печінки та жовчних шляхів
Високу специфічність і діагностичне значення має визначення активності ЛФ при підозрі на захворювання печінки. При обтураційній жовтяниці відбувається збільшення активності ЛФ крові у 10 разів щодо норми. Визначення цього показника використовується для лабораторного підтвердження саме цієї форми жовтяниці. У меншій мірі збільшення активності ЛФ відбувається при гепатитах, холангітах, виразковому коліті. Крім високої активності ЛФ у крові є стани, при яких активність ферменту знижена. живлення. Низька активність ЛФ крові супроводжує також такі патологічні стани організму людини – анемії, недостатність формування плаценти при вагітності, гіпертиреоз та порушення росту та формування кісток. Як здати аналіз на лужну фосфатазу?
Для визначення активності ЛФ береться кров із вени, вранці, натще. Дотримання спеціальної дієти не потрібне. Потрібно звернути увагу, що деякі препарати можуть знижувати або підвищувати активність ЛФ, тому необхідно проконсультуватися у лікаря, чи варто відмінити прийом даних препаратів на невеликий проміжок часу. У сучасних лабораторіях активність ферменту оцінюється за швидкістю перебігу ферментативної реакції. Даний метод має високу специфічність, простоту, надійність і не вимагає великих тимчасових витрат на проведення аналізу.
Отже, ми розглянули основні ферменти, активність яких визначають біохімічному аналізі крові. Слід пам'ятати, що постановка діагнозу не може ґрунтуватися лише на даних лабораторних показників, необхідно враховувати анамнез, клініку та дані інших обстежень. Тому ці дані доцільно використовувати для консультації, але при виявленні будь-яких відхилень від норми слід звернутися до лікаря.
Амілаза – це біологічно активний фермент, що виробляється, головним чином, підшлунковою залозою та, у невеликій кількості – слинними залозами. Роль організмі – участь у обмінних процесах, що з вуглеводами. Амілаза ділиться на два типи - панкреатична амілаза, яка і виробляється підшлунковою, і альфа-амілаза, або загальна амілаза організму. З її допомогою відбувається розщеплення крохмалю до простих сахаридів. Без альфа-амілази неможливе нормальне функціонування травної системи організму.
Перш ніж говорити про норму вмісту амілази в організмі, потрібно розуміти, про яку саме амілазу йдеться. Альфа-амілаза, це необхідний організму травний фермент, без якого неможливе розщеплення вуглеводів. У нормі її зміст становить:
Панкреатична амілаза є складовою альфа-амілази. Зазвичай її рівень виділяється окремим рядком. Цей фермент активно виробляється підшлунковою залозою за наявності у ній якихось запальних процесів. Тому в нормі вміст панкреатичної амілази має бути таким:
Тестування крові на амілазу зазвичай призначається у разі підозри, що хворий має хронічний або гострий панкреатит. Хоча зміни у концентрації цього ферменту досить характерні й у деяких інших захворювань. Норма амілази у крові визначається шляхом біохімічного аналізу. Забір крові для нього виробляється з вени, з ранку та натще.
Плавне підвищення рівня амілази у крові відбувається протягом кількох годин від початку нападу гострого панкреатиту. Після того, як напад закінчується, цей показник знову повертається до норми, але для цього потрібно кілька днів. Гострий панкреатит може спричинити перевищення нормального рівня амілази у 5 або 6 разів. Тим не менш, якщо амілаза підвищена, це не завжди говорить саме про панкреатит, більше того, іноді навіть під час нападу та після нього амілаза може залишатися в межах норми. Тому для встановлення точного діагнозу потрібно враховувати й інші маркери, наприклад, рівень ліпази.
Інші захворювання, які можуть спричинити підвищення рівня амілази в крові:
До подібного ефекту може призвести і прийом деяких лікарських препаратів. Тому перед здаванням аналізу крові або сечі на рівень амілази, обов'язково попередьте свого лікаря про всі ліки, які ви приймали останнім часом. Включаючи гормони та оральні контрацептиви.
Зниженим рівень амілази вважається у тому випадку, якщо у результатах аналізу виявлено менше 100 Од/л сироватки. Це може бути викликано різними причинами. Наприклад, знижена амілаза може бути наслідком гострого чи хронічного гепатиту. При цьому захворюванні відзначається порушення вуглеводного обміну в організмі, через що всі ферменти, а особливо – амілаза, зазнають підвищених навантажень. І хоча синтез амілази відбувається безперебійно, витрачається її набагато більше. Тому аналіз крові та показує недостатню кількість цього ферменту.
Норма амілази в крові може знижуватися внаслідок злоякісної пухлини підшлункової залози – тут відбувається переродження тканин, а вироблення ферменту порушується. Це називається недостатністю підшлункової. Воно може бути викликано травмою або, якщо підшлункова залоза була видалена оперативним шляхом.
Якщо амілаза знижена – це може бути наслідком вираженого муковісцидозу.
Пам'ятайте, що за результатами якогось одного аналізу встановити точний діагноз неможливо. Для його уточнення та підтвердження фахівець повинен враховувати всі сукупні фактори та, за необхідності, призначити додаткове обстеження.
Бере участь у розщепленні полісахаридів (крохмалю, глікогену, ін.) до глюкози, мальтози та декстринів.
Синоніми:
Діастаза
1,4-a-D-глюкангідролаза
Сироваткова амілаза
Амілаза крові
Амілаза загальна
Загальна альфа-амілаза
Позначення в аналізах:
Основні продуцентиальфа-амілази:
У меншій кількостіцей фермент міститься в придатках матки, кишечнику, легких, м'язової та жирової тканини, нирках та печінці.
Функціонує альфа-амілаза в ротовій порожнині та кишечнику.
У здорової людини в кров вона потрапляє у дуже невеликій кількості, В результаті нормального фізіологічного оновлення клітин перерахованих вище органів.
Загальна або сироваткова альфа-амілаза в крові представлена двома ізоферментами:
При патологічних станах, пов'язаних із ураженням тканин підшлункової залози, загальна амілаза в крові підвищується за рахунок збільшення
панкреатичної Р-альфа-амілази.
При захворюваннях слинних залоз загальна сироваткова амілаза росте рахунок фракції слинної S-альфа-амілази.
У переважній більшості випадків зростання активності загальної амілази в крові пов'язане з патологією підшлункової залози. Тому аналіз ізоферментів амілази (Р або S-) проводять за спеціальними показаннями: для підтвердження діагнозу «панкреатит»; для диференціальної діагностики патології підшлункової залози, слинних залоз, яєчників, маткових труб, легень, ін.
Молекула альфа-амілази невелика, тому вона добре фільтрується з крові нирками. При збільшенні ферменту в крові його вміст у сечі теж підвищується.
У новонароджених дітей до року синтез а-амілази незначний, тому вміст ферменту в крові менший ніж у дорослих у 2-5 разів. У міру введення прикорму та розвитку травної системи синтез амілази зростає, і рівень ферменту в крові поступово досягає «дорослих» значень.
Норма загальної амілази в крові у жінок та чоловіків за віком Панкреатична амілаза – норма у жінок за віком/Для більш точної інтерпретації використовуйте норми місцевої лабораторії. Методи визначення активності амілази у крові різні/
Показання до проведення
аналізу крові на а-амілазу:
Клінічне значенняаналізу сироваткової амілази – виявлення та ведення гострих захворювань підшлункової залози. Основні причини підвищення
загальної альфа-амілази в крові:
- Гострий панкреатит
- Травма живота
- Перитоніт
- Хронічний панкреатит
- Пухлина, кіста або рак підшлункової залози
— Гострий холецистит, у тому числі калькулезний
- Гострий інфекційний гепатит
- Перфорація виразки шлунка
- гостре порушення кровообігу органів черевної порожнини, інфаркт кишечника
- Кишкова непрохідність, перфорація кишки
- Ниркова недостатність
- Хвороба Крона
- Паротит
- Макроамілаземія
- Позаматкова вагітність
- Патологія яєчників, сальпінгіт
- Діабетичний кетоацидоз
Очевидно, що підвищення активності загальної а-амілази в крові спостерігається не лише при патології підшлункової залози. Але збільшення показника у 3-5 разів практично завжди має панкреатичне походження.
Значне підвищення сироваткової альфа-амілази в 10 і більше разів при сильних болях болю припускає гострий панкреатит *. *Панкреатит – запалення підшлункової залозиПідшлункова залоза (pancreas) – невеликий орган черевної порожнини, блідо-жовтого кольору, до 15 см завдовжки, масою приблизно 100 р. Розташований за шлунком.
До 10% тканини підшлункової залози виробляє панкреатичні гормони (інсулін, глюкагон та соматостатин).
До 90% маси органу представлено ацинарною тканиною, яка продукує панкреатичний сік. До нього входять: розчинені у воді електроліти та три групи травних ферментів:
Панкреатичний сік збирається в центральній (Вірсунговій) протоці підшлункової залози. Потім вливається в загальну жовчну протоку і (разом з жовчю) збирається в печінково-підшлунковій (фатерової) ампулі. Надходження «травної суміші» до 12-палої кишки регулює сфінктер Одді.
У нормі підшлункові протеази активуються (трипсиноген у трипсин та ін.) і виявляють свої агресивні властивості, що «перетравлюють», виключно у порожнині тонкого кишечника.
Внаслідок механічної травми, при закупорці вивідних проток або під впливом алкоголю тканини підшлункової залози пошкоджуються, запалюються, набрякають. Мембрани ацинарних клітин стають гіперпроникними. Панкреатичні ферменти «витікають», відразу активуються і ухиляються в кров, руйнуючи (самоперетравлюючи) при цьому тканини підшлункової залози.
Гострий панкреатит супроводжується масивним викидом у кровотік всіх «підшлункових» ферментів, у тому числі ліпази.
Саме ліпаза є строго специфічним показником руйнування підшлункової залози: якщо її рівень підвищений – діагноз панкреатит не викликає сумніву.
Основні причини гострого панкреатиту:
1. Зловживання алкоголем
2. Жовчнокам'яна хвороба
Інші причини:
- Інфекції (вірусні, бактеріальні).
- Травми підшлункової залози внаслідок сильного удару в живіт (при падінні, бійці тощо)
- Патологічні зміни області загальної жовчної протоки, Фатерова соска, сфінктера Одді (закидання жовчі в панкреатичні протоки).
- Хвороби 12-палої кишки (дуоденіт, ін.)
- Гельмінтози.
— Запальні захворювання печінки та жовчовивідних шляхів.
- Гострі порушення кровообігу в судинах підшлункової залози: тромбоемболія, тривалий спазм, закупорка крапельками жиру або атеросклеротичні бляшки, тощо.
- Токсичне отруєння (ртуть, миш'як, фосфор, ін.) або медикаментозне ураження тканин підшлункової залози.
Перші симптоми гострого панкреатиту
раптовий гострий більу верхній частині живота (епігастрії) чи області пупка. Біль може віддавати в спину, ліве підребер'я, ліве плече та лопатку. Іноді біль захоплює широку смугу від підребер'я до підребер'я, буває оперізуючим. Біль може супроводжуватися багаторазовим, не приносить полегшення блюванням, розпиранням у животі, метеоризмом, відрижкою, підвищенням температури тіла. Апетит відсутній, стілець найчастіше затриманий.
Біль трохи стихає у положенні сидячи, лежачи на животі або зігнувшись на лівому боці.
Як змінюється рівень а-амілази в крові при гострому панкреатиті
Якщо показники сироваткової а-амілази після гострого нападу панкреатиту довго не приходять у норму, передбачається розвиток панкреатичної псевдокісти.
Підвищення, а потім швидке зниження високих показників а-амілази та інших травних ферментів у крові при гострому панкреатиті – погана прогностицька ознака. У 20% випадків гострий панкреатит протікає дуже важко і є станом життєзагрозним.
Хронічний панкреатит- Це поступово розвивається, тривало поточне запалення підшлункової залози. Іноді протікає без гострих нападів майже безсимптомно.
При хронічному панкреатиті активність а-амілази в крові та сечі може бути нормальною, підвищеною та навіть низькою. Тому в цій ситуації аналіз активності сироваткової амілази малоінформативний.
Для виявлення хронічних захворювань підшлункової залози застосовують провокаційні тести(З прозерином, з глюкозою):
У нормі після введення прозерину (або прийому глюкози) рівень аамілази в крові підвищується до 60% від вихідного.
При патології підшлункової залози з вираженою секреторною недостатністю амілаза у крові підвищується на 30% від вихідного значення.
Активність а-амілази в крові та сечі при злоякісних пухлинах підшлункової залози може бути трохи підвищена, може залишатися нормальною. Цей аналіз не використовують для діагностики раку підшлункової залози.
Ізольований підйом рівня сироваткової а-амілази служить важливою діагностичною ознакою доброякісної макроамілаземії, що рідко зустрічається.
Цей стан обумовлений зв'язуванням декількох молекул а-амілази з білками плазми. Через свої великі розміри «макроамілазні» агрегати не можуть проходити через клубочкові мембрани нирок, тому накопичуються в крові.
При вагітності амілаза в крові може бути трохи підвищена. Це не суперечить допустимій фізіологічній нормі.
Аномальне зниження альфа-амілази в крові відбувається дуже рідко і вказує на зниження функції підшлункової залози або ураження інших залоз зовнішньої секреції, пов'язане зі спадковими або інфекційними захворюваннями.
Низький рівень амілази у крові не має клінічного значення. Насправді важлива інтерпретація саме високих показників ферменту.
Саме собою зростання альфа-амілази в крові безпечно. Але воно асоційоване із запаленням підшлункової залози та надходженням у кров активних протеаз, які ушкоджують і підшлункову залозу, і згодом інші органи.
Перевищення нормальних значень альфа-амілази у крові більш ніж у 3 рази- Маркер запалення підшлункової залозиВнаслідок ухилення активних протеаз у крові збільшується рівень кінінів, гістаміну, інших біоактивних речовин. Розвиваються загальні мікроциркуляторні розлади, можливий колапс.
Значне підвищення панкреатичної амілази у крові – показання до госпіталізації.
Догоспітальні заходиспрямовані на ліквідацію болю та пригнічення активності підшлункових ферментів.
Знеболювальні засоби: Баралгін, Анальгін, Трамал.
Для усунення спазму: Папаверін, Галідор, Но-Шпа.
Спазмолітичні холінолітики: Бускопан, Метацин.
Нормалізація тонусу сфінктера Одді: Дюспаталін.
Пригнічення активності панкреатичних ферментів Квамател (фамотидин).
Антигістамінні, антисеротонінові препарати, що зменшують набряк: Тавегіл, Супрастин, Дімедро, Перитол.
При тяжких формах гострого панкреатиту проводяться заходи у палаті інтенсивної терапії.Для зменшення ферментативної токсемії у першу добу хвороби внутрішньовенно крапельно вводять Контрикал або інші інгібітори протеолізу. Призначається антибактеріальна терапія.
Після стихання гострої ситуації призначаються панкреатичні ферменти, які не містять жовч, переривчастим курсом до 3-х місяців (2 тижні прийом, 10 днів відміни): Панкреатин, Мезим-форте, Креон, Панцитрат (по 1 таблетці 3 рази на день під час їжі) .
У перші 1-2-3 добигострого стану – голод.
Потім поступово в раціон вводять:
- Протерті каші на воді;
- слизові протерті супи на воді;
- Молоко;
- Неміцний чай із сухарями;
- Омлет;
- сир;
- низько-мінералізована вода без газу по 50-100 мл 5-6 разів на день: Слов'янівська, Єсентуки №4, Боржомі, Нафтуся.
З 7-го дня дозволяється:
- Пюре овочеве, картопляне;
- Парові котлети, відварена риба;
- білий хліб;
- Запечені яблука, фруктові пюре.
У відновлювальний період можна застосовувати фітотерапію (після погодження з лікарем).
Трав'яний збір при панкреатиті
Гусяча перстач - 1 столова ложка
Чистотіл - 1 ст. л.
Календула – 1 ст. л.
Корінь алтею - 1 ст. л.
1 столову ложку збору заварити 1 склянкою окропу, нагріти на водяній бані 15 хвилин|мінути|. Відсудити. Приймати по 1/3 склянки 3 десь у день 15 хвилин до їжі. Курс прийому: 1 місяць.
Основні принципиживлення:
Що заборонено?
Наваристі бульйони: м'ясні, курячі, рибні, овочеві, особливо грибні.
Яйця круто, глазуня.
Жирні сорти м'яса, птиці, риби, дичини.
Свиняче сало, яловичий та баранячий жир.
Сирі: капуста, редька, редис, щавель, шпинат, зелена цибуля.
Копченості, прянощі, гострі закуски, консерви, гриби, ковбаси.
Здоба, свіжа випічка, чорний хліб, морозиво, жирні десерти, какао, шоколад.
Алкоголь у будь-якому вигляді.
Що обмежити?
Жири: вершкове масло — 30 г, рослинне — 20 г на добу.
Швидкі вуглеводи, цукор.
Груба клітковина, варена (тушкована) капуста.
Дуже кислі, солодкі сирі фрукти.
Випічка, кондитерські вироби, кава, міцний чай.
Що дозволено?
Підсушений білий хліб.
Відварені, тушковані овочі.
Каші будь-які, макаронні вироби.
Нежирне м'ясо, птиця, риба (парові котлети, фрикадельки, суфле, рулети, ін.)
Яйця у вигляді омлету. Некруто 1 штука на день.
Молоко, некислий сир, голландський сир, адигейський.
Печених яблук, фруктові пюре.
Відвар шипшини, неміцний чай, киселі та компоти на ксиліті.
Лікувальна дієта дотримується щонайменше 6 місяців. Надалі слід дотримуватися дієти №5 за Певзнер (дивіться відео).
Для визначення активності альфа-амілази береться кров із вени (5 мл)
При гострому стані кров можна здати у час.
При плановому аналізі кров здається вранці, строго натще: не їсти, не пити.
Перед здаванням крові не палити.
Помилково підвищенірезультати аналізу крові на альфа-амілазу можуть бути при хронічній нирковій недостатності на тлі прийому перерахованих вище медикаментів.
Помилково занижені- на тлі гіперхолестеринемії (високого холестерину в крові).
Незначне ізольоване підвищення показників альфа-амілази у крові
не є достатнім приводом для винесення будь-якого діагнозу.
Збережи статтю собі!
ВКонтакте Google+ Twitter Facebook Класс! В закладки